Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM133345
Első szerző:	Ding, Yuchao (Ph.D. hallgató)
Cím:	Oxidation of hemoglobin to ferryl hemoglobin contributes to remodeling of the artery wall in abdominal aortic aneurysm / Ding Yuchao, Potor László, Katona Éva, Sótonyi Péter, Szappanos Ágnes, Gyurok Gergő Péter, Méhes Gábor, Hendrik Zoltán, Fintha Attila, Gergely Péter Attila, Benyó Zoltán, Combi Zsolt, Sikura Katalin Éva, Beke Lívia, Nemeth Norbert, Balazs Szabo, Fürtös Ibolya, Kalló Gergő, Csősz Éva, Póliska Szilárd, Patsalos Andreas, Debus E. Sebastian, Nagy László, Balla György, Balla József
Dátum:	2025
ISSN:	2213-2317
Megjegyzések:	Abdominal aortic aneurysm (AAA) with potentially fatal outcomes affects cardiovascular health via inflammation-related abnormalities. We revealed the presence of the oxidized hemoglobin (Hb), ferrylHb in the circulation in patients diagnosed with ruptured AAA. The aim of our study was to identify the source of oxidation of Hb in human hemorrhaged AAA and in an angiotensin II provoked AAA model in mice leading to generation of ferrylHb and to describe its fate in the pathophysiology. We demonstrate that two electron oxidations of Hb leading to the formation of ferrylHb with the characteristics of oxidation of ?Cys93, ?Cys104, and ?Cys112 residues is the terminal product of the interaction of neutrophils and macrophages with Hb in the hemorrhaged AAA. This oxidized Hb, ferrylHb is taken up by neutrophils and macrophages via CD163 mediated endocytosis with subsequent activations including peptidylarginine deiminase 4 (PAD4) driven NETosis, liberation of elastase, myeloperoxidase and subsequent degradation of extracellular matrix. AAA exhibits increased expression of CD163 in macrophages and neutrophils revealed to be inducible by ferrylHb involving PAD4 signaling. RNA-seq analysis demonstrated that human ruptured AAA has a unique transcriptomic profile, different from healthy aorta, with a 43?% overlap in the differential gene expressions of human macrophages exposed to ferrylHb. Among these 884 genes, we found inflammatory-, angiogenesis-, and tissue remodeling gene clusters. These data suggest that oxidation of Hb to ferryl state and the interactions of neutrophils and macrophages with ferrylHb within aortic wall contribute to AAA progression.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Egészségtudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Abdominal aortic aneurysm Hemoglobin oxidation Neutrophil granulocytes Macrophages CD163
Megjelenés:	Redox Biology. - 88 (2025), p. 1-19. -
További szerzők:	Potor László (1985-) (tudományos segédmunkatárs) Katona Éva (1961-) (klinikai biokémikus) Sótonyi Péter (1938-) (igazságügyi orvostan) Szappanos Ágnes Gyurok Gergő Péter Méhes Gábor (1966-) (patológus) Hendrik Zoltán (1986-) (patológus) Fintha Attila Gergely Péter (1974-) (igazságügyi orvosszakértő) Benyó Zoltán Combi Zsolt (1981-) Sikura Katalin Éva (1985-) (biológus) Beke Lívia (1971-) (orvosdiagnosztikai laboratóriumi analitikus) Németh Norbert (1975-) (kutatóorvos) Szabó Balázs (1991-) (általános orvos) Fürtös Ibolya Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Patsalos, Andreas Debus, E. Sebastian Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM108902
035-os BibID:	(scopus)85148306870 (WoS)000935285300001 (Pubmed)36738685
Első szerző:	Domán Andrea
Cím:	Interactions of reactive sulfur species with metalloproteins / Domán Andrea, Dóka Éva, Garai Dorottya, Bogdándi Virág, Balla György, Balla József, Nagy Péter
Dátum:	2023
ISSN:	2213-2317
Megjegyzések:	Reactive sulfur species (RSS) entail a diverse family of sulfur derivatives that have emerged as important effector molecules in H2S-mediated biological events. RSS (including H2S) can exert their biological roles via widespread interactions with metalloproteins. Metalloproteins are essential components along the metabolic route of oxygen in the body, from the transport and storage of O2, through cellular respiration, to the maintenance of redox homeostasis by elimination of reactive oxygen species (ROS). Moreover, heme peroxidases contribute to immune defense by killing pathogens using oxygen-derived H2O2 as a precursor for stronger oxidants. Coordination and redox reactions with metal centers are primary means of RSS to alter fundamental cellular functions. In addition to RSS-mediated metalloprotein functions, the reduction of high-valent metal centers by RSS results in radical formation and opens the way for subsequent per-and polysulfide formation, which may have implications in cellular protection against oxidative stress and in redox signaling. Furthermore, recent findings pointed out the potential role of RSS as substrates for mitochondrial energy production and their cytoprotective capacity, with the involvement of metalloproteins. The current review summarizes the interactions of RSS with protein metal centers and their biological implications with special emphasis on mechanistic aspects, sulfide-mediated signaling, and pathophysiological consequences. A deeper understanding of the biological actions of reactive sulfur species on a molecular level is primordial in H2S-related drug development and the advancement of redox medicine.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Hydrogen sulfide Reactive sulfur species Metalloprotein Heme Oxidative stress
Megjelenés:	Redox Biology. - 60 (2023), p. 1-25. -
További szerzők:	Dóka Éva (1988-) (vegyész) Garai Dorottya (1989-) (biológus) Bogdándi Virág Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Nagy Péter (1976-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA-132828 OTKA TKP2020-NKA-04 Egyéb TKP2021-EGA-18 Egyéb 2022-2.1.1-NL-2022-00010 Egyéb TKP2021-EGA-44 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM123981
035-os BibID:	(Scopus)85203434650 (WoS)001315563300001
Első szerző:	Gáll Tamás (molekuláris biológus, mikrobiológus)
Cím:	Heme : a link between hemorrhage and retinopathy of prematurity progression / Gáll Tamás, Pethő Dávid, Erdélyi Katalin, Egri Virág, Balla György Jázon, Nagy Annamária, Nagy Annamária, Póliska Szilárd, Gram Magnus, Gábriel Róbert, Nagy Péter, Balla József, Balla György
Dátum:	2024
ISSN:	2213-2317
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Redox Biology. - 76 (2024), p. 1-24.-
További szerzők:	Pethő Dávid Erdélyi Katalin (1978-) (molekuláris biológus, biokémikus) Egri Virág Balla György Jázon (1997-) (orvos) Nagy Annamária (gyermekgyógyász) Nagy Annamária (1969-) (szemész) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Gram, Magnus Gábriel Róbert Nagy Péter (1976-) (vegyész) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: