CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028255
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Structural and functional properties of Drosophila melanogaster phosphorylase : comparison with the rabbit skeletal muscle enzyme / Viktor Dombrádi, János Matkó, Zoltán Kiss, László Kiss, Péter Friedrich, Georg Bot
Dátum:1986
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase isolated from Drosophila melanogaster contains one pyridoxal 5'-phosphate per subunit; the coenzyme is in a hydrophobic environment. Fruit-fly phosphorylase a has lower KM for glucose-1-phosphate and is less sensitive to allosteric inhibitors than the b form of the enzyme. The amino acid composition of Drosophila phosphorylase differs from that of rabbit skeletal muscle phosphorylase. These two enzymes give distinct one dimensional peptide maps. The distribution of reactive SH-groups is markedly different in the insect and vertebrate phosphorylase. Fruit-fly phosphorylase a is dephosphorylated by either rabbit or Drosophila protein phosphatase-1 at a slower rate than rabbit muscle phosphorylase a.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 84 : 4 (1986), p. 537-543. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Kiss Zoltán (Szeged) Kiss László (1942-) (biokémikus) Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028162
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Protein phosphatases type 1 and type 2 in Drosophila melanogaster / Viktor Dombrádi, Peter Friedrich, Georg Bot
Dátum:1987
ISSN:1096-4959
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
protein phosphatase 1
protein phosphatase 2
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Comparative Biochemistry. - 87 : 4 (1987), p. 857-861. -
További szerzők:Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028160
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:The sequence around the phosphorylation site of the porcine heart type phosphorylase isoenzyme / Viktor Dombrádi, Antony C. Willis, György Vereb, Louise N. Johnson
Dátum:1988
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:1. A tetradecapeptide containing the phosphorylation site was obtained from 32P-labelled pig heart phosphorylase a isoenzyme by alpha-chymotryptic digestion. 2. The peptide was purified by Mono S cation-exchange chromatography and reversed-phase HPLC. 3. The phosphorylated residue was identified as Ser and the sequence was determined: T D G E R R K Q I S V R G L. 4. The sequence was compared to the known sequences of muscle and liver type isophosphorylases and the structural consequences of the amino acid residue exchanges were predicted.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
phosphorylation
phosphorylase
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry. - 91 : 4 (1988), p. 717-721. -
További szerzők:Willis, Anthony C. Johnson, Louise N. Vereb György (1938-) (biokémikus, sejtbiológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028066
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Comparative analysis of Ser/Thr protein phosphatases / Viktor Dombrádi
Dátum:1997
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Ser/Thr protein phosphatases
protein phosphatases
Megjelenés:Trends in Comparative Biochemistry & Physiology. - 3 (1997), p. 23-48. -
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM119776
035-os BibID:(Scopus)85124517445 (WOS)000778014800009
Első szerző:Emami, Mohammad Hassan
Cím:Nrf2 signaling pathway in trace metal carcinogenesis : a cross-talk between oxidative stress and angiogenesis / Mohammad Hassan Emami, Nasrin Sereshki, Zahra Malakoutikhah, Sayed Ali Ehsan Dehkordi, Alireza Fahim, Samane Mohammadzadeh, Fatemeh Maghool
Dátum:2022
ISSN:1532-0456
Megjegyzések:A large number of people worldwide are affected by chronic metal exposure, which is known to be associated with different type of malignancies. The mechanisms of metal carcinogenicity are complex in nature, and excessive reactive oxygen species (ROS) generation induced by chronic metal exposure, among the other factors, has been proposed as one of the major mechanisms involved in that process. In tumor cells, ROS buildup may lead to cell death through intrinsic and extrinsic signaling pathways. Furthermore, ROS-mediated redox signaling has a crucial role in angiogenesis, which is recognized as an essential step in tumor progression. There are several redox-modulating pathways and among them, the nuclear factor erythroid2-related factor2 (Nrf2), as a sensor of oxidative or electrophilic stress, has introduced as a master regulator of cellular response against environmental stresses. Activation of Nrf2 signaling induces expression of wide variety of antioxidant and detoxification enzymes genes. Thus, this transcription factor has recently received much attention as a target for cancer chemoprevention. But meanwhile, constitutive Nrf2 activation in cancerous cells may promote cancer progression and resistance to chemotherapy. The current review describes the major underlying mechanisms involved in carcinogenesis of trace metals: copper, silver, and cadmium, with a special focus on the Nrf2 signaling pathway as a crossroad between oxidative stress and angiogenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Angiogenesis
Carcinogenesis
Heavy metal
Nrf2
Oxidative stress
Megjelenés:Comparative Biochemistry And Physiology C-Toxicology & Pharmacology. - 254 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:Sereshki, Nasrin Malakoutikhah, Zahra Dehkordi, Sayed Ali Ehsan Fahim, Alireza Mohammadzadeh, Samane Maghool, Fatemeh
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM133187
035-os BibID:(scopus)105019964666 (wos)001598503200001
Első szerző:Ivanovics Bence
Cím:Carbamate insecticide bendiocarb induces complex embryotoxic effects, including morphological, behavioral, transcriptional, and immunological alterations in zebrafish / Ivánovics Bence, Gazsi Gyöngyi, Varga Zoltán K., Staszny Ádám, Váradi Eszter, Varga Zsófia, Ács András, Tóth Márta, Domokos Apolka, Reining Márta, Vásárhelyi Erna, Póliska Szilárd, Kovács Róbert, Baska Ferenc, Filep Zoltán, Bácsi Attila, Kobolák Julianna, Urbányi Béla, Szabó István, Müller Tamás, Csenki-Bakos Zsolt, Czimmerer Zsolt
Dátum:2026
ISSN:1532-0456
Megjegyzések:The emergence and spread of vector-borne diseases necessitate the increased use of insecticides, such as carbamates, raising concerns about their potential toxicological risks to non-target organisms, including humans. Bendiocarb, frequently applied in indoor spraying operations and detected in maternal and fetal circulation, warrants particular attention for its developmental toxicity. This study aimed to assess transcriptional and phenotypic effects of sublethal bendiocarb exposure at concentrations of 0.035, 0.2, 0.4, 0.75, and 1.5 mg/L, using zebrafish embryos, a vertebrate model for developmental toxicity testing. Our analyses revealed acetylcholinesterase inhibition-associated morphological and behavioral abnormalities, including reduced locomotor activity in response to both visual and tactile stimuli, as well as impaired non-associative learning. Transcriptomic analysis indicated activation of muscle, immune, and metabolic pathways, while neurodevelopmental, phototransduction, and cell proliferation processes were suppressed. Consistent with these molecular findings, structural damage was observed in the retina, skeletal muscle, and notochord. Furthermore, bendiocarb exposure disrupted neutrophil granulocyte distribution and impaired inflammatory responses. Altogether, our results provide new insights into the embryotoxic effects of bendiocarb, highlighting its potential to disrupt early vertebrate development. These findings provide mechanistic insight that may support more informed evaluations of potential public health risks associated with developmental exposure to carbamates.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Carbamate
Developmental toxicity
Behavioral alterations
Immunotoxicity
Zebrafish embryo
Megjelenés:Comparative Biochemistry And Physiology C-Toxicology & Pharmacology. - 299 (2026), p. 1-18. -
További szerzők:Gazsi Gyöngyi Varga Zoltán K. Staszny Ádám Váradi Eszter Varga Zsófia Ács András Tóth Márta (1986-) (biológus) Domokos Apolka Reining Márta Vásárhelyi Erna Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Kovács Róbert Baska Ferenc Filep Zoltán Bácsi Attila (1967-) (immunológus) Kobolák Julianna Urbányi Béla (Gödöllő) Szabó István Müller Tamás (Gödöllő) Csenki-Bakos Zsolt Czimmerer Zsolt (1981-) (molekuláris biológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028068
Első szerző:Szöőr Balázs (biokémikus)
Cím:Isolation and characterization of the catalytic subunit of protein phosphatase 2A from Neurospora crassa / Balázs Szöőr, Zsigmond Fehér, Éva Bakó, Ferenc Erdődi, Gábor Szabó, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1995
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:The catalytic subunit of protein phosphatase 2A (PP2Ac) was purified from Neurospora crassa extract by (NH4)2SO4-ethanol precipitation followed by DEAE-Sephacel, heparin-Sepharose, and MonoQ chromatography steps about 900-fold to a specific activity of 1200 U/g with a 2% yield. The apparent M(r) of PP2Ac was estimated to be 35 kDa by gel filtration and 33 kDa by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Half maximal inhibition of PP2Ac was achieved at 0.3 nM okadaic acid, 0.1 nM microcystin-LR, 56 nM cantharidin and 280 nM endothall concentrations. The preparation was completely inhibited by 20 mM NaF, was insensitive to rabbit muscle inhibitor-2, and was specific for the alpha-subunit of rabbit muscle phosphorylase kinase. According to its biochemical properties, N. crassa PP2Ac is very similar to its mammalian counterparts. Antipeptide antibodies raised against the N-terminal and C-terminal ends of human PP2Ac did not cross-react with N. crassa PP2Ac, indicating sequence differences outside the catalytic core of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphorylation
protein phosphatase 2A
Neurospora crassa
heparin-Sepharose
okadaic acid
microcystin-LR
cantharidin
endothall
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 112 : 3 (1995), p. 515-522. -
További szerzők:Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Szabó Gábor (1927-1996) (biológus, genetikus) Bakó Éva (1958-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM023113
035-os BibID:PMID:12524044
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:Expression of protein phosphatase 1 during the asexual development of Neurospora crassa / Tamás Zeke, Endre Kókai, Balázs Szöőr, Einat Yatzkan, Oded Yarden, Krisztina Szirák, Zsigmond Fehér, Péter Bagossi, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:2003
ISSN:1096-4959
Megjegyzések:We cloned and sequenced the cDNA and the gene encoding the catalytic subunit of protein phosphatase 1 from the filamentous fungus Neurospora crassa. The gene, designated ppp-1 (phosphoprotein phosphatase 1), was mapped by restriction fragment length polymorphism to linkage group III, in the vicinity of con-7 and trp-1. The expression of the gene was monitored by reverse transcriptase and polymerase chain reactions, by Western blotting, and by protein phosphatase activity assays in synchronized cultures. Transcripts of ppp-1 were detected in the dormant conidia. The abundance of ppp-1 mRNA, Ppp-1 protein, and the activity of protein phosphatase 1 increased during germination and subsequent hyphal elongation as well as during the early stages of aerial mycelium formation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
developmental analysis
gene cloning
gene localization
phosphoprotein phosphatase 1
protein dephosphorylation
Neurospora crassa
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 134 : 1 (2003), p. 161-170. -
További szerzők:Yatzkan, Einat Yarden, Oded Szirák Krisztina (1973-) (molekuláris genetikus) Fehér Zsigmond (1949-) (molekuláris genetikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Szöőr Balázs (1966-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM027919
Első szerző:Zeke Tamás (biológus, biokémikus)
Cím:The catalytic subunits of Ser/Thr protein phosphatases from Caenorhabditis elegans / Tamás Zeke, Pál Gergely, Viktor Dombrádi
Dátum:1998
Megjegyzések:The catalytic activities of protein phosphatase 1, 2A, 2B, and 2C were detected in crude extracts of Caenorhabditis elegans with different phosphoprotein substrates and specific inhibitors or activators. The enzymological properties of protein phosphatase 2B as well as those of the catalytic subunits of protein phosphatase 1 and protein phosphatase 2A were determined after partial purification. Gene fragments encoding the catalytic subunits of the protein phosphatase 1-2A-2B superfamily were amplified by polymerase chain reaction and were identified by DNA sequencing. Besides the homologs of protein phosphatase 1, 2B, and X, five protein phosphatase 1-type sequences and four novel protein phosphatase sequences were found. Our data, together with the results of the C. elegans genome project, suggest that this nematode contains an extensive family of Ser/Thr specific protein phosphatases including several up to now biochemically uncharacterized members.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Caenorhabditis elegans
protein phosphatase activity
polymerase chain reaction
DNA sequencing
protein phosphatase genes
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology. - 119 : 2 (1998), p. 317-324. -
További szerzők:Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.