CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079818
035-os BibID:(Scopus)85068486502 (PMID)31300387
Első szerző:Boros-Oláh Beáta (molekuláris biológus)
Cím:Drugging the R-loop interactome : RNA-DNA hybrid binding proteins as targets for cancer therapy / Beáta Boros-Oláh, Nikoletta Dobos, Lilla Hornyák, Zoltán Szabó, Zsolt Karányi, Gábor Halmos, Jason Roszik, Lóránt Székvölgyi
Dátum:2019
ISSN:1568-7864
Megjegyzések:Unravelling the origin of genetic alterations from point mutations to chromosomal rearrangements was greatly enhanced by the discovery of RNA-DNA hybrids (R-loops) that behave as hotspots of genomic instability in a variety of organisms. Current models suggest that uncontrolled R-loops are a hazard to genome integrity, therefore, identifying proteins that are involved in recognising and signalling R-loop structures are of key importance. Herein we analysed key RNA-DNA hybrid binding proteins in humans taking advantage of large-scale gene expression, survival rate, and drug-sensitivity data from cancer genomics databases. We show that ex- pression of RNA-DNA hybrid binding proteins in various cancer types is associated with survival and may have contrasting outcomes in responding to therapeutic treatments. Based on the revealed pharmacogenomic land- scape of human RNA-DNA hybrid binding proteins, we propose that R-loops and R-loop binding proteins are potentially relevant new epigenetic markers and therapeutic targets in multiple cancers
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Cancer diagnostics and therapy
Chemotherapy
Clinical trial
Drug sensitivity
R-loop
RNA-DNA hybrid
Survival association
Megjelenés:DNA Repair. - 84 (2019), p. 1-10. -
További szerzők:Dobos Nikoletta (1981-) (biológus) Hornyák Lilla Szabó Zoltán (1973-) (belgyógyász, kardiológus) Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Halmos Gábor (1962-) (gyógyszerész, receptorfarmakológus, experimentális onkológus) Roszik, Jason Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00043
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00062
GINOP
Lendület program LP2015-9/2015
egyéb
20428-3/2018/FEKUTSTRAT
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM129953
035-os BibID:(WoS)001488663300001 (Scopus)105005283333
Első szerző:Hoffka Gyula (vegyész)
Cím:Phosphorylation of ITIM motifs drives the structural transition of indoleamine 2,3-dioxygenase 1 between enzymatic and non-enzymatic states / Gyula Hoffka, Lilla Hornyák, Lóránt Székvölgyi, Márton Miskei
Dátum:2025
ISSN:0961-8368
Megjegyzések:Indoleamine 2,3-dioxygenase 1 (IDO1) is the rate-limiting enzyme in tryptophan metabolism that plays a central role in immune regulation across a range of diseases, including cancer. Beyond its enzymatic role, IDO1 has a non-enzymatic function that remains poorly understood. This study explores how phosphorylation of immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motifs (ITIMs) modulates IDO1's structural dynamics and functional states. Using molecular dynamics simulations and structural analysis, we show that phosphorylation acts as a molecular switch, inducing conformational changes that regulate heme-binding, remodel specific loop regions, and govern protein?protein interactions with SHP1, SHP2, and SOCS3. Notably, Tyr249 phosphorylation inhibits enzymatic activity by compacting the heme-binding pocket, creating steric hindrance that prevents cofactor binding. In contrast, Tyr111 phosphorylation enhances interactions with SHP1 or SHP2 proteins by embedding their C-terminal regions into the heme-binding pocket, also obstructing heme binding. Furthermore, Tyr249 phosphorylation promotes SOCS3 binding through the formation of a unique loop structure near the phosphorylation site. These findings provide a detailed mechanistic framework for understanding how ITIM phosphorylation orchestrates IDO1's functional transitions, effectively balancing its enzymatic and non-enzymatic functions.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
heme binding
IDO1
immune modulation
immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motifs (ITIMs)
indoleamine 2,3-dioxygenase 1
Megjelenés:Protein Science. - 34 : 6 (2025), p. 1-13. -
További szerzők:Hornyák Lilla Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus) Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus)
Pályázati támogatás:NKFIH-K-137678
OTKA
NKFIH-K-142137
OTKA
TKP2021-EGA-18
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM071957
035-os BibID:(WoS)000423697600001 (Scopus)85041621018
Első szerző:Hornyák Lilla
Cím:The role of indoleamine-2,3-dioxygenase (IDO) in cancer development, diagnostics, and therapy / Lilla Hornyák, Nikoletta Dobos, Gábor Koncz, Zsolt Karányi, Dénes Páll, Zoltán Szabó, Gábor Halmos, Lóránt Székvölgyi
Dátum:2018
ISSN:1664-3224
Megjegyzések:Tumors are composed of abnormally transformed cell types and tissues that differ from normal tissues in their genetic and epigenetic makeup, metabolism and immunology. Molecular compounds that modulate the immune response against neoplasms offer promising new strategies to combat cancer. Inhibitors targeting the indoleamine-2,3-dioxygenase 1 enzyme (IDO1) represent one of the most potent therapeutic opportunities to inhibit tumor growth. Herein we assess the biochemical role of IDO1 in tumor metabolism and immune surveillance, and review current diagnostic and therapeutic approaches that are intended to increase the effectiveness of immunotherapies against highly aggressive and difficult-to-treat IDO-expressing cancers.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
IDO
Gene Expression
Metabolism
Immunotherapy
immune surveillance
Cancer diagnostics
Clinical Trials as Topic
Megjelenés:Frontiers in Immunology. - 9 : 151 (2018), p. 1-8. -
További szerzők:Dobos Nikoletta (1981-) (biológus) Koncz Gábor (1970-) (biológus, immunológus) Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Páll Dénes (1967-) (belgyógyász, kardiológus) Szabó Zoltán (1973-) (belgyógyász, kardiológus) Halmos Gábor (1962-) (gyógyszerész, receptorfarmakológus, experimentális onkológus) Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
NKFIH-ERC-HU-117670
NKFIH
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082546
Első szerző:Karányi Zsolt (biostatisztikus, bioinformatikus)
Cím:Histone H3 lysine 56 acetylation is required for formation of normal levels of meiotic DNA breaks in S. cerevisiae / Zsolt Karányi, Lilla Hornyák, Lóránt Székvölgyi
Dátum:2020
Megjegyzések:Meiotic recombination is initiated by Spo11-catalyzed DNA double-strand breaks (DSBs) that are promoted by histone modifications and histone modifying enzymes. Herein we investigated the role of histone H3 lysine 56 acetylation (H3K56ac) located near the entry/exit points of the DNA in the globular H3 domain. We generated a series of mutant cells (asf1?, rtt109?, hst3/4?, and H3K56A) in which the endogenous level of H3K56ac was manipulated and tracked during meiotic growth. We show that complete loss or increased abundance of H3K56ac in these mutants allows timely entry into meiosis and sporulation and does not impair S phase progression, first and second meiotic cell divisions, and spore viability. In the asf1?, rtt109?, hst3/4? mutants, DSBs and crossovers form normal levels with a short (60-min) delay at the HIS4-LEU2 artificial recombination hotspot, however, DSB formation shows a ~3-fold decrease in the H3K56A mutant at the natural BUD23-ARE1 hotspot. The latter DSB phenotype, showing significant DSB reduction in the H3K56A mutant, was also observed at DSB sites using genome-wide mapping of Rfa1-coated single-stranded DNA flanking DSBs (RPA ChIP). Parallel mapping of H3K56-acetylated histones in wild type cells revealed strong depletion of the H3K56ac ChIP signal over Spo11-oligo DSBs, albeit most H3K56-acetylated histones were enriched adjacent to the identified RPA ChIP binding sites. Taken together, these associations demonstrate a prominent role of H3 lysine 56 acetylation in the formation of DNA breaks within recombination hotspot regions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Frontiers in Cell and Developmental Biology. - 7 (2020), p. 1-18. -
További szerzők:Hornyák Lilla Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
MTA-DE Lendület
MTA
Élettudományok - Biológiai tudományok
NKFIH-NNE 130913
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM136744
Első szerző:Miskei Márton (molekuláris biológus, genetikus)
Cím:Herpes simplex virus type 1 R-loops are targets for APOBEC-mediated mutagenesis / Márton Miskei, Dóra Varga, Lilla Hornyák, Éva Sipos, Éva Nagy, Qiuzhen Li, Zsolt Karányi, Zoltán Szabó, Rachel DeWeerd, Abby Green, Dávid Szüts, Eszter Csoma, Lóránt Székvölgyi
Dátum:2026
ISSN:1474-760X
Megjegyzések:APOBEC3 enzymes are key effectors of antiviral immunity that introduce mutations into viral genomes. We show that viral R-loops serve as preferred substrates for APOBEC3-mediated mutagenesis during herpes simplex virus type 1 (HSV-1) infection. APOBEC3 enzymes are recruited to viral R-loops, generating clustered C-to-T mutations in genes critical for viral assembly. Importantly, R-loops alone are not mutagenic, and APOBEC3 enzymes do not edit HSV-1 without an R-loop; mutagenesis occurs when R-loops and APOBEC3 enzymes interact. These findings identify endogenous R-loops formed during the HSV-1 life cycle as focal vulnerabilities and highlight R-loop?APOBEC3 coupling as a mechanism for antiviral mutagenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
R-loop
RNA-DNA hybrid
DRIP-seq
APOBEC
virus
HSV-1
Megjelenés:Genome Biology. - 4 (2026), p. 1-14. -
További szerzők:Varga Dóra (gyógyszerész) Hornyák Lilla Sipos Éva (1989-) (gyógyszerész) Nagy Éva (1980-) (molekuláris biológus) Li, Qiuzhen Karányi Zsolt (1961-) (biostatisztikus, bioinformatikus) Szabó Zoltán (1973-) (belgyógyász, kardiológus) DeWeerd, Rachel Green, Abby Szüts Dávid Csoma Eszter (1978-) (molekuláris biológus, mikrobiológus) Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:NKFIH K-142137
Egyéb
TKP2021-EGA-18
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM089647
035-os BibID:(scopus)85101628218 (wos)000620975500001
Első szerző:Szabó Zoltán (belgyógyász, kardiológus)
Cím:Two targets, one hit : new anticancer therapeutics to prevent tumorigenesis without cardiotoxicity / Szabo Zoltan, Hornyák Lilla, Miskei Márton, Szekvolgyi Lorant
Dátum:2021
ISSN:1663-9812
Megjegyzések:A serious adverse effect of cancer therapies is cardiovascular toxicity, which significantly limits the widespread use of antineoplastic agents. The promising new field of cardio-oncology offers the identification of potent anti-cancer therapeutics that effectively inhibit cancer cell proliferation without causing cardiotoxicity. Future introduction of recently identified cardio-safe compounds into clinical practice (including ERK dimerization inhibitors or BAX allosteric inhibitors) is expected to help oncologists avoid unwanted cardiological complications associated with therapeutic interventions.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Frontiers in Pharmacology. - 11 (2021), p. 1-5. -
További szerzők:Hornyák Lilla Miskei Márton (1978-) (molekuláris biológus, genetikus) Székvölgyi Lóránt (1977-) (biofizikus, biokémikus, sejtbiológus)
Pályázati támogatás:NKFIH-NNE-130913
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00024
GINOP
UNKP-20-5-DE-47
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.