Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM132437
035-os BibID:	(Scopus)105015659007 (WoS)001567521000001
Első szerző:	Benhamza, Ibtissem (Biologist)
Cím:	H2A.Z-nucleosomes are stabilized by the superhelicity-dependent DNA binding of the C-terminal tail of the histone variant / Ibtissem Benhamza, Laszlo Imre, Zutao Yu, Peter Pal ifj. Nanasi, Pialy Sen, Kata Nora Enyedi, Katalin Goda, György Vamosi, Gabor Szabo
Dátum:	2025
ISSN:	1949-1034 1949-1042
Megjegyzések:	Using an in situ nucleosome stability assay based on salt extraction, we identified distinct stability features of H2A.Z-containing nucleosomes linked to alternative interactions of the histone variant's Cterminal tail (Imre et al., Nat. Commun., 2024). In DT40 cells expressing either full-length or Cterminally truncated human H2A.Z1, we show that nucleosome stability is tail-dependent also through the spectacles of intercalator sensitivity, raising the possibility that the tail may bind to DNA in a superhelicity-dependent fashion. Supporting this, fluorescence correlation spectroscopy detected binding of a fluorescent H2A.Z-tail nonapeptide to supercoiled?but not relaxed?plasmid DNA, while a scrambled peptide showed negligible binding. The DNA topology-dependent binding of the unstructured H2A.Z C-terminus, by affecting nucleosome stability, may be of functional significance in various roles of the histone variant, demonstrating the strong interplay between DNA topology and nucleosome stability and exemplifying how it may be exploited by the cell for regulatory purposes.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk H2A.Z nucleosome stability superhelicity C-terminal tail
Megjelenés:	Nucleus. - 16 : 1 (2025), p. 1-14. -
További szerzők:	Imre László (1979-) (biológus) Yu, Zutao Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Sen, Pialy (1996-) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Goda Katalin (1969-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	K138524 OTKA ANN 135107 OTKA K146028 OTKA ERA-Net NEURON 2024-1.2.2-ERA_NET-2024?00009 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM081867
035-os BibID:	(WOS)000533881900018 (Scopus)85075250885
Első szerző:	Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:	Intercalation of small molecules into DNA in chromatin is primarily controlled by superhelical constraint / Rosevalentine Bosire, Péter Nánási Jr., László Imre, Beatrix Dienes, Árpád Szöőr, Anett Mázló, Attila Kovács, Ralf Seidel, György Vámosi, Gábor Szabó
Dátum:	2019
ISSN:	1932-6203
Megjegyzések:	The restricted access of regulatory factors to their binding sites on DNA wrapped around the nucleosomes is generally interpreted in terms of molecular shielding exerted by nucleosomal structure and internucleosomal interactions. Binding of proteins to DNA often includes intercalation of hydrophobic amino acids into the DNA. To assess the role of constrained superhelicity in limiting these interactions, we studied the binding of small molecule intercalators to chromatin in close to native conditions by laser scanning cytometry. We demonstrate that the nucleosome-constrained superhelical configuration of DNA is the main barrier to intercalation. As a result, intercalating compounds are virtually excluded from the nucleosome-occupied regions of the chromatin. Binding of intercalators to extranucleosomal regions is limited to a smaller degree, in line with the existence of net supercoiling in the regions comprising linker and nucleosome free DNA. Its relaxation by inducing as few as a single nick per ~50 kb increases intercalation in the entire chromatin loop, demonstrating the possibility for long-distance effects of regulatory potential.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Plos One. - 14 : 11 (2019), p. e0224936. -
További szerzők:	Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Imre László (1979-) (biológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Szöőr Árpád (1984-) (orvos) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Seidel, Ralf Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.2.1-15-2017-00044 GINOP K-128770 OTKA COST-CA-1521 Egyéb Stipendium Hungaricum Egyéb
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM125426
035-os BibID:	(scopus)85207348410 (wos)001342098500008
Első szerző:	Imre László (biológus)
Cím:	Epigenetic modulation via the C-terminal tail of H2A.Z / Imre László, Nánási Péter, Benhamza Ibtissem, Enyedi Kata Nóra, Mocsár Gábor, Bosire Rosevalentine, Hegedüs Éva, Niaki Erfaneh Firouzi, Csóti Ágota, Darula Zsuzsanna, Csősz Éva, Póliska Szilárd, Scholtz Beáta, Mező Gábor, Bacsó Zsolt, Timmers H. T. Marc, Kusakabe Masayuki, Balázs Margit, Vámosi György, Ausio Juan, Cheung Peter, Tóth Katalin, Tremethick David, Harata Masahiko, Szabó Gábor
Dátum:	2024
ISSN:	2041-1723
Megjegyzések:	H2A.Z-nucleosomes are present in both euchromatin and heterochromatin and it has proven difficult to interpret their disparate roles in the context of their stability features. Using an in situ assay of nucleosome stability and DT40 cells expressing engineered forms of the histone variant we show that native H2A.Z, but not C-terminally truncated H2A.Z (H2A.Z?C), is released from nucleosomes of peripheral heterochromatin at unusually high salt concentrations. H2A.Z and H3K9me3 landscapes are reorganized in H2A.Z?C-nuclei and overall sensitivity of chromatin to nucleases is increased. These tail-dependent differences are recapitulated upon treatment of HeLa nuclei with the H2A.Z-tail-peptide (C9), with MNase sensitivity being increased genome-wide. Fluorescence correlation spectroscopy revealed C9 binding to reconstituted nucleosomes. When intro duced into live cells, C9 elicited chromatin reorganization, overall nucleosome destabilization and changes in gene expression. Thus, H2A.Z-nucleosomes influence global chromatin architecture in a tail-dependent manner, what can be modulated by introducing the tail-peptide into live cells.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Nature Communications. - 15 : 1 (2024), p. 1-21. -
További szerzők:	Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Benhamza, Ibtissem (1994-) (Biologist) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Niaki, Erfaneh Firouzi Csóti Ágota (1989-) (biológus) Darula Zsuzsanna Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mező Gábor (1959-) (vegyész) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Timmers, H. T. Marc Kusakabe, Masayuki Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Ausio, Juan Cheung, Peter Tóth Katalin (biofizikus) Tremethick, David Harata, Masahiko Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP K138524 OTKA K128770 OTKA COST EuroCellNet CA15214 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: