CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM018870
Első szerző:Bodoor, Khaldon
Cím:Smoothelin-like 1 protein is a bifunctional regulator of the progesterone receptor during pregnancy / Khaldon Bodoor, Beata Lontay, Rachid Safi, Douglas Weitzel, David Loiselle, Zhengzheng Wei, Szabolcs Lengyel, Donald McDonnell, Timothy A. Haystead
Dátum:2011
ISSN:0021-9258
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of biological chemistry 286 : 36 (2011), p. 31839-31851. -
További szerzők:Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Safi, Rachid Weitzel, Douglas H. Loiselle, David Wei, Zhengzheng Lengyel Szabolcs (1971-) (biológus) McDonnell, Donald Haystead, Timothy A. J.
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM059606
Első szerző:Lontay Beáta (biokémikus)
Cím:Pregnancy and Smoothelin-like Protein 1 (SMTNL1) Deletion Promote the Switching of Skeletal Muscle to a Glycolytic Phenotype in Human and Mice / Lontay Beata, Bodoor Khaldon, Sipos Adrienn, Weitzel Douglas H., Loiselle David, Safi Rachid, Zheng Donghai, Devente James, Hickner Robert C., McDonnell Donald P., Ribar Thomas, Haystead Timothy A.
Dátum:2015
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:Pregnancy promotes physiological adaptations throughout the body, mediated by the female sex hormones progesterone and estrogen. Changes in the metabolic properties of skeletal muscle enable the female body to cope with the physiological challenges of pregnancy and may also be linked to the development of insulin resistance. We conducted global microarray, proteomic, and metabolic analyses to study the role of the progesterone receptor and its transcriptional regulator, smoothelin-like protein 1 (SMTNL1) in the adaptation of skeletal muscle to pregnancy. We demonstrate that pregnancy promotes fiber-type changes from an oxidative to glycolytic isoform in skeletal muscle. This phenomenon is regulated through an interaction between SMTNL1 and progesterone receptor, which alters the expression of contractile and metabolic proteins. smtnl1(-/-) mice are metabolically less efficient and show impaired glucose tolerance. Pregnancy antagonizes these effects by inducing metabolic activity and increasing glucose tolerance. Our results suggest that SMTNL1 has a role in mediating the actions of steroid hormones to promote fiber switching in skeletal muscle during pregnancy. Our findings also bear on the management of gestational diabetes that develops as a complication of pregnancy in -4% of women.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
gene expression
proteomics
pregnancy
skeletal muscle
smoothelin-like protein 1
steroid hormone receptor
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry 290 : 29 (2015), p. 17985-17998. -
További szerzők:Bodoor, Khaldon Sipos Adrienn (1984-) (biológus, biotechnológus) Weitzel, Douglas H. Loiselle, David Safi, Rachid Zheng, Donghai Devente, James Hickner, Robert C. McDonnell, Donald P. Ribar, Thomas Haystead, Timothy A. J.
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM011802
Első szerző:Lontay Beáta (biokémikus)
Cím:Smoothelin-like 1 protein regulates myosin phosphatise-targeting subunit 1 expression during sexual development and pregnancy / Lontay B., Bodoor K., Weitzel D. H., Loiselle D., Fortner C., Lengyel Sz., Zheng D., Devente J., Hickner R., Haystead T. A. J.
Dátum:2010
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
smoothelin-like 1 protein regulates
myosin phosphatase
pregnancy
smooth muscle
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry. - 285 : 38 (2010), p. 29357-29366. -
További szerzők:Bodoor, Khaldon Weitzel, Douglas H. Loiselle, David Fortner, Christopher N. Lengyel Szabolcs (1971-) (biológus) Zheng, Donghai Devente, James Hickner, Robert C. Haystead, Timothy A. J.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM101833
035-os BibID:(cikkazonosító)111663 (WoS)000805846700004 (Scopus)85129966753
Első szerző:Tamás István (molekuláris biológus)
Cím:Mechanisms by which smoothelin-like protein 1 reverses insulin resistance in myotubules and mice / Tamas Istvan, Major Evelin, Horvath Daniel, Keller Ilka, Ungvari Adam, Haystead Timothy A., MacDonald Justin A., Lontay Beata
Dátum:2022
ISSN:0303-7207
Megjegyzések:Insulin resistance (InR) is manifested in skeletal muscle by decreased insulin-stimulated glucose uptake due to impaired insulin signaling and multiple post-receptor intracellular defects. Chronic glucose-induced insulin resistance leads to the activation of Ser/Thr kinases and elevated phosphorylation of insulin receptor substrate 1 (IRS1) on Ser residues. Phosphorylation of IRS1 triggers the dissociation of IRS1 and its downstream effector, phosphatidylinositol 3-kinase. In the present study, we provide evidence for the insulin-sensitizing role of smoothelin-like protein 1 (SMTNL1) that is a ligand-dependent co-regulator of steroid receptors, predominantly the progesterone receptor. SMTNL1 was transiently overexpressed in insulin-resistant C2C12 myotubes. A proteome profiler array revealed that mTOR and Ser/Thr kinases were SMTNL1-dependent signaling pathways. In the presence of progesterone, overexpression was coupled to decreased Ser phosphorylation of IRS1 at Ser307, Ser318, and Ser612 residues. SMTNL1 also induced the expression and activity of the p85 subunit of PI3K. SMTNL1 regulated the expression of PKC epsilon, which phosphorylates IRS1 at Ser318 residue. SMTNL1 also regulated ERK1/2 and JNK, which phosphorylate IRS1 at Ser612 and Ser307, respectively. Real-time metabolic measurements of oxygen consumption rate and extracellular acidification rate revealed that SMTNL1 improved glycolysis and promoted the utilization of alternative carbon fuels. SMTNL1 also rescued the mitochondrial respiration defect induced by chronic insulin exposure. Collectively, SMTNL1 plays a crucial role in maintaining the physiological ratio of Tyr/Ser IRS1 phosphorylation and attenuates the insulin-signaling cascade that contributes to impaired glucose disposal, which makes it a potential therapeutic target for improving InR.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular And Cellular Endocrinology. - 551 (2022), p. 1-12. -
További szerzők:Major Evelin (1992-) Horváth Dániel (1989-) (molekuláris biológus) Keller Ilka (1995-) (PhD hallgató) Ungvári Ádám (1998-) (PhD hallgató) Haystead, Timothy A. J. MacDonald, Justin A. Lontay Beáta (1975-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM003959
Első szerző:Wooldridge, Anne A.
Cím:Deletion of the protein kinase A/protein kinase G target SMTNL1 promotes an exercise-adapted phenotype in vascular smooth muscle / Wooldridge, A. A., Fortner, C. N., Lontay, B., Akimoto, T., Neppl, R. L., Facemire, C., Datto, M. B., Kwon, A., McCook, E., Li, P., Wang, S., Thresher, R. J., Miller, S. E., Perriard, J. C., Gavin, T. P., Hickner, R. C., Coffman, T. M., Somlyo, A. V., Yan, Z., Haystead, T. A. J.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
SMTNL1
exercise-adapted phenotype
vascular smooth muscle
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry 283 : 17 (2008), p. 11850-11859. -
További szerzők:Fortner, Christopher N. Lontay Beáta (1975-) (biokémikus) Akimoto, Takayuki Neppl, Ronald L. Facemire, Carie Datto, Michael B. Kwon, Ashley McCook, Everett Li, Ping Wang, Shiliang Thresher, Randy J. Miller, Sara E. Perriard, Jean-Claude Gavin, Timothy P. Hickner, Robert C. Coffman, Thomas M. Somlyo, Avril V. Yan, Zhen Haystead, Timothy A. J.
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1