CCL

Összesen 10 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM130039
035-os BibID:(scopus)105004261149 (wos)001490430400001
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Rapid baseline hump-free analysis of therapeutic proteins in a wide molecular weight range by SDS - capillary agarose gel electrophoresis / Sárközy Dániel, Farkas Anna, Guttman András
Dátum:2025
ISSN:0003-2670
Megjegyzések:Background: Sodium dodecyl sulfate capillary gel electrophoresis traditionally employs entangled polymer networks (CE-SDS) or borate cross-linked gels (SDS-CGE) for size-based protein analysis. However, the separation of SDS proteins in these transiently cross-linked sieving matrices requires long analysis times and in addition, baseline humps/waves frequently occur making peak identification and quantification challenging. The analytical biopharma community has been trying to solve this problem for a decade, making it clear that a novel gel composition was required to provide baseline hump-free separation of SDS-proteins by capillary electrophoresis of higher MW biopharmaceuticals. Results: Using a transiently cross-linked agarose matrix shown in this paper enabled rapid separation of therapeutic proteins with excellent resolution, but more importantly, eliminated the commonly observed baseline disturbances of dextran-based gel formulations. Using capillaries as short as 10 cm effective length, the tetrahydroxyborate cross-linked agarose matrix supported fast analysis (~5 min) of an intact anti-SARS-CoV-2 therapeutic antibody and its subunits with excellent run-to-run migration time (RSD <0.3 %) and peak area (RSD <5 %) reproducibility. High resolution between the closely migrating non-glycosylated heavy chain and the heavy chain fragments was also obtained (RS = 1.65). The high molecular weight thyroglobulin (660 kDa), and the highly glycosylated fusion protein of etanercept were also successfully analyzed with borate-agarosebased gels, exploiting the stable baseline at the upper molecular weight range of the separation trace.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Capillary gel electrophoresis
Agarose
Sodium dodecyl sulfate
Therapeutic proteins
Baseline hump
Megjelenés:Analytica Chimica Acta. - 1360 (2025), p. 1-5. -
További szerzők:Farkas Anna (1988-) (molekuláris biológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:NKFIH ADVANCED 150780
Egyéb
DE Publikációs Tudománytámogatási Program
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM126136
035-os BibID:(Scopus)85213374930 (WoS)001383935400001
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Activation Energy of SDS-Protein Complexes in Capillary Electrophoresis with Tetrahydroxyborate Cross-Linked Agarose Gels / Sárközy Dániel, Guttman, András
Dátum:2024
ISSN:2310-2861
Megjegyzések:Hydrogels like agarose have long been used as sieving media for the electrophoresis-based analysis of biopolymers. During gelation, the individual agarose strands tend to form hydrogen-bond mediated double-helical structures, allowing thermal reversibility and adjustable pore sizes for molecular sieving applications. The addition of tetrahydroxyborate to the agarose matrix results in transitional chemical cross-linking, offering an additional pore size adjusting option. Separation of SDS-proteins during gel electrophoresis is an activated process defined by the interplay between viscosity, gelation/cross-link formation/distortion, and sample conformation. In this paper, the subunits of a therapeutic monoclonal antibody were separated by capillary SDS agarose gel electrophoresis at different temperatures. The viscosity of the separation matrix was also measured at all temperatures. In both instances, Arrhenius plots were used to obtain the activation energy values. It was counterintuitively found that larger SDS?protein complexes required lower activation energies while their low-molecular-weight counterparts needed higher activation energy for their electromigration through the sieving matrix. As a first approximation, we considered this phenomenon the result of the electric force-driven distortion of the millisecond range lifetime reticulations by the larger and consequently more heavily charged electromigrating molecules. In the meantime, the sieving properties of the gel were still maintained, i.e., they allowed for the size-based separation of the sample components, proving the existence of the reticulations. Information about the activation energy sheds light on the possible deformation of the sieving matrix and the solute molecules. In addition, the activation energy requirement study helped in optimizing the separation temperature, e.g., with our sample mixture, the highest resolution was obtained for the high-molecular-weight fragments, i.e., between the non-glycosylated heavy chain and heavy-chain subunits at 25 ?C (lower Ea requirement), while 55 ?C was optimal for the lower-molecular-weight light chain and non-glycosylated heavy chain pair (lower Ea requirement). Future research directions and possible applications are also proposed.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
agarose gel
temperature
activation energy
SDS-protein complexes
capillary electrophoresis
Megjelenés:Gels. - 10 : 12 (2024), p. 1-13. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:DE Publikációs Tudománytámogatási Program
Egyéb
2023-1.2.1-ERA_NET-2023-00015
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM111840
035-os BibID:(WoS)001002773400001 (Scopus)85159380613
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Capillary electrophoresis analysis of industrial galactooligosaccharides / Daniel Sarkozy, Robert Farsang, Marton Szigeti, Sean Austin, Stephen Lock, Andras Guttman
Dátum:2023
ISSN:0731-7085
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Pharmaceutical And Biomedical Analysis. - 233 (2023), p. 1-5. -
További szerzők:Farsang Róbert Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Austin, Sean Lock, Stephen Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM110969
035-os BibID:(WoS)000980726300001 (Scopus)85156170496
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Analysis of Peptides and Proteins by Native and SDS Capillary Gel Electrophoresis Coupled to Electrospray Ionization Mass Spectrometry via a Closed-Circuit Coaxial Sheath Flow Reactor Interface / Sarkozy Daniel, Guttman Andras
Dátum:2023
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 95 : 18 (2023), p. 7082-7086. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM106836
035-os BibID:(Scopus)85172141030
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:CE and CE-MS approaches for glycan analysis / Sárközy Dániel, Guttman András
Dátum:2022
ISBN:978-3-527-34921-0
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
könyvrészlet
Megjelenés:Capillary Electrophoresis - Mass Spectrometry for Proteomics and Metabolomics: Principles and Applications / Ed. Rawi Ramautar, David D. Y. Chen. - p. 313-334. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
Egyéb
TKP2020-IKA-07
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
ÚNKP-21-3-II-DE-276
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM100010
035-os BibID:(WoS)000967943600001 (Scopus)85123776256
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Capillary Sodium Dodecyl Sulfate Agarose Gel Electrophoresis of Proteins / Daniel Sarkozy, Andras Guttman
Dátum:2022
ISSN:2310-2861
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Gels. - 8 : 2 (2022), p. 1-10. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM092887
035-os BibID:(WoS)000600833700002 (Scopus)85092452389
Első szerző:Sárközy Dániel (PhD hallgató)
Cím:Ultrafast high-resolution analysis of human milk oligosaccharides by multicapillary gel electrophoresis / Daniel Sarkozy, Beata Borza, Apolka Domokos, Eszter Varadi, Marton Szigeti, Agnes Meszaros-Matwiejuk, Dora Molnar-Gabor, Andras Guttman
Dátum:2021
ISSN:0308-8146
Megjegyzések:There is recently growing interest towards synthesized human milk oligosaccharides (HMOs) as baby formula additives, and interestingly also as dietary supplements for adults. Currently quite a few manufacturers synthesize HMOs, however, their analysis is challenging, both in resolution and speed. In this paper an ultrafast high-resolution method is introduced for the separation of HMOs by multicapillary gel electrophoresis. Two gel compositions were evaluated with complementary resolving power. One was a conventionally used industrial standard carbohydrate separation matrix, resolving oligosaccharides according to their charge to hydrodynamic volume ratios. The other one was a borate-buffered dextran gel, which utilized the secondary equilibrium of the borate-vicinal diol complexation to enhance resolution. Considering the rapid analysis time and multiplexing (12-channel system), a 96 well sample plate can be analyzed in less than 80 min with the conventional type carbohydrate separation matrix and in less than one hour with the borate-buffered dextran gel. Exploiting the one fluorophore per molecule labeling stoichiometry, the limit of detection (S/N > 3) and limit of quantitation (S/N > 10) were determined as 0.025 and 0.100 mg/mL, respectively, with good linearity. Based on the calibration plot, the quantities of several low concentration HMOs were determined from a human milk sample.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Food Chemistry. - 341 : 2 (2021), p. 1-8. -
További szerzők:Borza Beáta (1990-) (biomérnök) Domokos Apolka Váradi Eszter Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Mészáros-Matwiejuk Ágnes Molnár-Gábor Dóra Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NKFIH NN 127062
NKFIH
ÚNKP-19-3-I-DE-356
ÚNKP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM100812
035-os BibID:(WoS)000784285000001 (Scopus)85127370507
Első szerző:Szabó Miklós (tüdőgyógyász)
Cím:Introduction of a Capillary Gel Electrophoresis-Based Workflow for Biotherapeutics Characterization : size, Charge, and N-Glycosylation Variant Analysis of Bamlanivimab, an Anti-SARS-CoV-2 Product / Szabo Miklos, Sarkozy Daniel, Szigeti Marton, Farsang Robert, Kardos Zsofia, Kozma Adam, Csanky Eszter, Chung Doo Soo, Szekanecz Zoltan, Guttman Andras
Dátum:2022
ISSN:2296-4185
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
capillary electrophoresis
bamlanivimab
anti-SARS-CoV-2
product characterization
N-glycans
Megjelenés:Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. - 10 (2022), p. 1-9. -
További szerzők:Sárközy Dániel (1993-) (PhD hallgató) Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Farsang Róbert Kardos Zsófia Kozma Ádám Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Chung, Doo Soo Szekanecz Zoltán (1964-) (reumatológus, belgyógyász, immunológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NN 127062
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM099310
035-os BibID:(WoS)000734902900010 (Scopus)85120412465
Első szerző:Szabó Miklós (tüdőgyógyász)
Cím:N-glycosylation structure - function characterization of omalizumab, an anti-asthma biotherapeutic product / Miklos Szabo, Csenge Filep, Mate Nagy, Daniel Sarkozy, Marton Szigeti, Edit Sperling, Eszter Csanky, Andras Guttman
Dátum:2022
ISSN:0731-7085
Megjegyzések:Omalizumab, a glycoprotein based biotherapeutics, is one of the most frequently used targeted antibody biopharmaceutical to reduce asthma exacerbations, improve lung function and reduce oral corticosteroid use. The effector function and clearance time of such glycoprotein drugs is affected by their N-glycosylation, that defines the required administration frequency to improve the quality of life in appropriately selected patients. Therefore, the glycosylation of biologics is an important critical quality attribute (CQA). The profile of asparagine linked carbohydrates is greatly dependent on the manufacturing process. Even a small deviation may have a major effect on the structure and therefore the function of the biotherapeutic product. For this reason, comprehensive N-glycosylation analysis is of high importance during production and release. Capillary electrophoresis (CE) is one of the frequently used tools to characterize protein therapeutics and utilized by the biopharmaceutical industry for protein and glycan level analysis, which are key parts both for drug development and quality control. To reveal important structure ? function relationships, characterization of omalizumab is presented using capillary SDS gel electrophoresis with UV detection at the protein level and capillary gel electrophoresis with laser induced fluorescent detection at the N-linked carbohydrate level. This latter technique was also used for oligosaccharide sequencing for glycan structure validation. The results suggested no ADCC function ? structure relationship due to the mostly core fucosylated biantennary glycans found. However, the presence of the high mannose structures probably affects the clearance rate of the drug.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
mAb karakterizálás
kapilláris gélelektroforézis
Megjelenés:Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. - 209 (2022), p. 1-5. -
További szerzők:Filep Csenge Boróka (1993-) (biomérnök) Nagy Máté Sárközy Dániel (1993-) (PhD hallgató) Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Sperling Edit Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NN 127062
NKFIH
TKP2020-IKA-07
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM077851
035-os BibID:(Scopus)85056587326 (WOS)000450406900006
Első szerző:Szarka Máté (biotechnológus)
Cím:The effect of simulated space radiation on the N-glycosylation of human immunoglobulin G1 / Mate Szarka, Szabolcs Szilasi, Boglarka Donczo, Daniel Sarkozy, Istvan Rajta, Andras Guttman
Dátum:2018
ISSN:0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:On a roundtrip to Mars, astronauts are expectedly exposed to an approximate amountof radiation that exceeds the lifetime limits on Earth. This elevated radiation dose ismainly due to Galactic Cosmic Rays and Solar Particle Events. Specific patterns of theN-glycosylation of human Igs have already been associated with various ailments such asautoimmune diseases, malignant transformation, chronic inflammation, and ageing. Thefocus of our work was to investigate the effect of low-energy proton irradiation on the IgGN-glycosylation profile with the goal if disease associated changes could be detected duringspace travel and not altered by space radiation. Two ionization sources were used duringthe experiments, a Van de Graaff generator for the irradiation of solidified hIgG samples invacuum, and a Tandetron accelerator to irradiate hIgG samples in aqueous solution form.Structural carbohydrate analysis was accomplished by CE with laser induced fluorescentdetection to determine the effects of simulated space radiation onN-glycosylation of hIgG1samples. Our results revealed that even several thousand times higher radiation doses thatof astronauts can suffer during long duration missions beyond the shielding environmentof Low Earth Orbit, no changes were observed in hIgG1N-glycosylation. Consequently,changes inN-linked carbohydrate profile of IgG1 can be used as molecular diagnostic toolsin space.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Electrophoresis. - 39 : 22 (2018), p. 2872-2876. -
További szerzők:Szilasi Szabolcs Döncző Boglárka (1987-) (biológiatanár-földrajztanár) Sárközy Dániel (1993-) (PhD hallgató) Rajta István (1970-) (fizikus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:NKFIH K 116263
NKFIH
NKFIH NN127062
NKFIH
BIONANO GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.