Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM079358
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Corrigendum to: Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates (FEBS 26038): (FEBS Letters 518 (2002) 79-82) / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Remenyik Judit, Hovánszki György, Lipták András
Dátum:	2002
ISSN:	0014-5793
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Febs Letters. - 520 : 1-3 (2002), p. 186. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM079355
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, György Hovánszki, András Lipták
Dátum:	2002
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	This study represents the first characterisation of the substrate?binding site of Bacillus licheniformis ??amylase (BLA). It describes the first subsite map, namely, number of subsites, apparent subsite energies and the dual product specificity of BLA. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high?performance liquid chromatography, utilising a homologous series of chromophore?substituted maltooligosaccharides of degree of polymerisation 4?10 as model substrates. The binding region of BLA is composed of five glycone, three aglycone?binding sites and a ♭barrier' subsite. Comparison of the binding energies of subsites, which were calculated with a computer program, shows that BLA has similarity to the closely related Bacillus amyloliquefaciens ??amylase.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Alpha-amylase 2-Chloro-4-nitrophenyl Benzylidene Maltooligosaccharide Bond-cleavage frequency Binding energy
Megjelenés:	Febs Letters. - 518 : 1-3 (2002), p. 79-82. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM079349
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Subsite mapping of human salivary α-amylase and the mutant Y151M / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:	2003
ISSN:	0014-5793 1873-3468
Megjegyzések:	This study characterizes the substrate-binding sites of human salivary alpha-amylase (HSA) and its Y151M mutant. It describes the first subsite maps, namely, the number of subsites, the position of cleavage sites and apparent subsite energies. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high-performance liquid chromatography, utilizing a homologous series of chromophore-substituted maltooligosaccharides of degree of polymerization 3-10 as model substrates. The binding region of HSA is composed of four glycone and three aglycone-binding sites, while that of Tyr151Met is composed of four glycone and two aglycone-binding sites. The subsite maps show that Y151M has strikingly decreased binding energy at subsite (+2), where the mutation has occurred (-2.6 kJ/mol), compared to the binding energy at subsite (+2) of HSA (-12.0 kJ/mol).
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Human salivary K -amylase Y151M mutant Action pattern Subsite map Binding energy Maltooligosaccharide
Megjelenés:	FEBS Letters. - 544 (2003), p. 194-198. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: