Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM125426
035-os BibID:	(scopus)85207348410 (wos)001342098500008
Első szerző:	Imre László (biológus)
Cím:	Epigenetic modulation via the C-terminal tail of H2A.Z / Imre László, Nánási Péter, Benhamza Ibtissem, Enyedi Kata Nóra, Mocsár Gábor, Bosire Rosevalentine, Hegedüs Éva, Niaki Erfaneh Firouzi, Csóti Ágota, Darula Zsuzsanna, Csősz Éva, Póliska Szilárd, Scholtz Beáta, Mező Gábor, Bacsó Zsolt, Timmers H. T. Marc, Kusakabe Masayuki, Balázs Margit, Vámosi György, Ausio Juan, Cheung Peter, Tóth Katalin, Tremethick David, Harata Masahiko, Szabó Gábor
Dátum:	2024
ISSN:	2041-1723
Megjegyzések:	H2A.Z-nucleosomes are present in both euchromatin and heterochromatin and it has proven difficult to interpret their disparate roles in the context of their stability features. Using an in situ assay of nucleosome stability and DT40 cells expressing engineered forms of the histone variant we show that native H2A.Z, but not C-terminally truncated H2A.Z (H2A.Z?C), is released from nucleosomes of peripheral heterochromatin at unusually high salt concentrations. H2A.Z and H3K9me3 landscapes are reorganized in H2A.Z?C-nuclei and overall sensitivity of chromatin to nucleases is increased. These tail-dependent differences are recapitulated upon treatment of HeLa nuclei with the H2A.Z-tail-peptide (C9), with MNase sensitivity being increased genome-wide. Fluorescence correlation spectroscopy revealed C9 binding to reconstituted nucleosomes. When intro duced into live cells, C9 elicited chromatin reorganization, overall nucleosome destabilization and changes in gene expression. Thus, H2A.Z-nucleosomes influence global chromatin architecture in a tail-dependent manner, what can be modulated by introducing the tail-peptide into live cells.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Nature Communications. - 15 : 1 (2024), p. 1-21. -
További szerzők:	Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Benhamza, Ibtissem (1994-) (Biologist) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Niaki, Erfaneh Firouzi Csóti Ágota (1989-) (biológus) Darula Zsuzsanna Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mező Gábor (1959-) (vegyész) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Timmers, H. T. Marc Kusakabe, Masayuki Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Ausio, Juan Cheung, Peter Tóth Katalin (biofizikus) Tremethick, David Harata, Masahiko Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP K138524 OTKA K128770 OTKA COST EuroCellNet CA15214 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM105306
035-os BibID:	(WoS)000883005300001 (Scopus)85141634111
Első szerző:	Wai, Dorothy C. C.
Cím:	A Fluorescent Peptide Toxin for Selective Visualization of the Voltage-Gated Potassium Channel Kv1.3 / Wai Dorothy C. C., Naseem Muhammad Umair, Mocsár Gábor, Babu Reddiar Sanjeevini, Pan Yijun, Csoti Agota, Hajdu Peter, Nowell Cameron, Nicolazzo Joseph A., Panyi Gyorgy, Norton Raymond S.
Dátum:	2022
ISSN:	1043-1802
Megjegyzések:	Upregulation of the voltage-gated potassium channel K(V)1.3 is implicated in a range of autoimmune and neuroinflammatory diseases, including rheumatoid arthritis, psoriasis, multiple sclerosis, and type I diabetes. Understanding the expression, localization, and trafficking of K(V)1.3 in normal and disease states is key to developing targeted immunomodulatory therapies. HsTX1[R14A], an analogue of a 34-residue peptide toxin from the scorpion Heterometrus spinifer, binds K(V)1.3 with high affinity (IC50 of 45 pM) and selectivity (2000-fold for K(V)1.3 over K(V)1.1). We have synthesized a fluorescent analogue of HsTX1[R14A] by N-terminal conjugation of a Cy5 tag. Electrophysiology assays show that Cy5-HsTX1[R14A] retains activity against K(V)1.3 (IC50 similar to 0.9 nM) and selectivity over a range of other potassium channels (K(V)1.2, K(V)1.4, K(V)1.5, K(V)1.6, K(Ca)1.1 and K(Ca)3.1), as well as selectivity against heteromeric channels assembled from K(V)1.3/K(V)1.5 tandem dimers. Live imaging of CHO cells expressing green fluorescent protein-tagged K(V)1.3 shows co-localization of Cy5-HsTX1[R14A] and K(V)1.3 fluorescence signals at the cell membrane. Moreover, flow cytometry demonstrated that Cy5-HsTX1[R14A] can detect K(V)1.3-expressing CHO cells. Stimulation of mouse microglia by lipopolysaccharide, which enhances membrane expression of K(V)1.3, was associated with increased staining by Cy5-HsTX1[R14A], demonstrating that it can be used to identify K(V)1.3 in disease-relevant models of inflammation. Furthermore, the biodistribution of Cy5-HsTX1[R14A] could be monitored using ex vivo fluorescence imaging of organs in mice dosed subcutaneously with the peptide. These results illustrate the utility of Cy5-HsTX1[R14A] as a tool for visualizing K(V)1.3, with broad applicability in fundamental investigations of K(V)1.3 biology, and the validation of novel disease indications where K(V)1.3 inhibition may be of therapeutic value.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Fluorescence Imaging probes Peptides and proteins Potassium Selectivity
Megjelenés:	Bioconjugate Chemistry. - 33 : 11 (2022), p. 2197-2212. -
További szerzők:	Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Babu Reddiar, Sanjeevini Pan, Yijun Csóti Ágota (1989-) (biológus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Nowell, Cameron Nicolazzo, Joseph A. Panyi György (1966-) (biofizikus) Norton, Raymond S.
Pályázati támogatás:	K143071 OTKA K128525 OTKA EFOP-3.6.1-16-2016-00022 EFOP GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP Stipendium Hungaricum Scholarship by the Tempus Public Foundation Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: