Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM136817
035-os BibID:	(WoS)001724587800001
Első szerző:	Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:	How do copper(II) and zinc(II) bind to tau protein, and how might this promote aggregation? / Bettina Diána Balogh, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Katalin Várnagy
Dátum:	2026
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	Neurodegenerative tauopathies are characterized by extracellular protein deposits of amyloid-β and the intracellular aggregates of hyperphosphorylated tau in the brain. A great number of publications support that essential metal ions (such as zinc and copper) play an important role in the development of neurodegeneration. The histidine imidazole rings are frequent metal binding sites in proteins, and tau is relatively rich in this moiety. The 12 histidyl residues of the protein are well separated and can be found in different chemical environments; hence, their metal binding properties differ, at least slightly. The comparison of the metal binding affinity of the His32 moiety from the N-terminal part of tau with that of the His329- His330 residues from the R3 domain revealed that His32 is a more favourable binding site for copper(II) ions than the adjacent histidine residues in neutral medium, while the His329-His330 moieties provide a binding site for zinc(II) ions at physiological pH. To further elucidate the metal binding ability of His32 and His329-His330, we studied the complex formation processes of a chimeric peptide (AcTMHQDNIHHKP-NH2) that contains the 30-34 residues (TMHQD) linked to the 327-332 residues (NIHHKP) in a single molecule (tau(30-34)(327-332)). The pH potentiometric, spectroscopic (UV-Vis and CD) and mass spectrometry studies on the copper(II) complexes of the peptide revealed that in equimolar samples, predominantly mononuclear complexes with 1 : 1 stoichiometry are formed. At physiological pH and in alkaline samples, the His32 imidazole nitrogen becomes the main, albeit not exclusive, anchoring group. The coordination mode of these copper(II) complexes involves imidazole-N donor atoms and deprotonated amide functions. In the presence of zinc(II) ions, only mononuclear species are formed. The results obtained for the mixed copper(II)-zinc(II) complexes indicate that the N-terminal imidazole nitrogen (His32) is the main anchoring group for copper(II) ions, while zinc(II) is accumulated at one of the adjacent histidyl residues if both metal ions are present in the solution at physiological pH. These findings are in agreement with the hypothesis that zinc(II), by binding to the R3 region, aggravates the aggregation processes of the R3 region and may increase the tau`s toxicity.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Dalton Transactions. - 55 : 14 (2026), p. 5788-5804. -
További szerzők:	Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM103969
035-os BibID:	(WoS)000632487600005 (Scopus)85100757465
Első szerző:	Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:	Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study / Bettina Diána Balogh, Bence Szakács, Giuseppe Di Natale, Giovanni Tabbì, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:	2021
ISSN:	0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Inorganic Biochemistry. - 217 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:	Szakács Bence (1996-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP NKFIH K115480 Egyéb 2019-2.1.11-TET-2019-00055 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: