Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM125426
035-os BibID:	(scopus)85207348410 (wos)001342098500008
Első szerző:	Imre László (biológus)
Cím:	Epigenetic modulation via the C-terminal tail of H2A.Z / Imre László, Nánási Péter, Benhamza Ibtissem, Enyedi Kata Nóra, Mocsár Gábor, Bosire Rosevalentine, Hegedüs Éva, Niaki Erfaneh Firouzi, Csóti Ágota, Darula Zsuzsanna, Csősz Éva, Póliska Szilárd, Scholtz Beáta, Mező Gábor, Bacsó Zsolt, Timmers H. T. Marc, Kusakabe Masayuki, Balázs Margit, Vámosi György, Ausio Juan, Cheung Peter, Tóth Katalin, Tremethick David, Harata Masahiko, Szabó Gábor
Dátum:	2024
ISSN:	2041-1723
Megjegyzések:	H2A.Z-nucleosomes are present in both euchromatin and heterochromatin and it has proven difficult to interpret their disparate roles in the context of their stability features. Using an in situ assay of nucleosome stability and DT40 cells expressing engineered forms of the histone variant we show that native H2A.Z, but not C-terminally truncated H2A.Z (H2A.Z?C), is released from nucleosomes of peripheral heterochromatin at unusually high salt concentrations. H2A.Z and H3K9me3 landscapes are reorganized in H2A.Z?C-nuclei and overall sensitivity of chromatin to nucleases is increased. These tail-dependent differences are recapitulated upon treatment of HeLa nuclei with the H2A.Z-tail-peptide (C9), with MNase sensitivity being increased genome-wide. Fluorescence correlation spectroscopy revealed C9 binding to reconstituted nucleosomes. When intro duced into live cells, C9 elicited chromatin reorganization, overall nucleosome destabilization and changes in gene expression. Thus, H2A.Z-nucleosomes influence global chromatin architecture in a tail-dependent manner, what can be modulated by introducing the tail-peptide into live cells.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Nature Communications. - 15 : 1 (2024), p. 1-21. -
További szerzők:	Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Benhamza, Ibtissem (1994-) (Biologist) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Niaki, Erfaneh Firouzi Csóti Ágota (1989-) (biológus) Darula Zsuzsanna Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mező Gábor (1959-) (vegyész) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Timmers, H. T. Marc Kusakabe, Masayuki Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Ausio, Juan Cheung, Peter Tóth Katalin (biofizikus) Tremethick, David Harata, Masahiko Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00044 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP K138524 OTKA K128770 OTKA COST EuroCellNet CA15214 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM103651
035-os BibID:	(scopus)85128192258 (wos)000793580100003
Első szerző:	Imre László (biológus)
Cím:	Nucleosome destabilization by polyamines / Imre Laszlo, Niaki Erfaneh Firouzi, Bosire Rosevalentine, Nanasi Peter Jr., Nagy Peter, Bacso Zsolt, Hamidova Nubar, Pommier Yves, Jordan Albert, Szabo Gabor
Dátum:	2022
ISSN:	0003-9861
Megjegyzések:	The roles and molecular interactions of polyamines (PAs) in the nucleus are not fully understood. Here their effect on nucleosome stability, a key regulatory factor in eukaryotic gene control, is reported, as measured in agarose embedded nuclei of H2B-GFP expressor HeLa cells. Nucleosome stability was assessed by quantitative microscopy [1,2] in situ, in close to native state of chromatin, preserving the nucleosome constrained topology of the genomic DNA. A robust destabilizing effect was observed in the millimolar concentration range in the case of spermine, spermidine as well as putrescine, which was strongly pH and salt concentration-dependent, and remained significant also at neutral pH. The integrity of genomic DNA was not affected by PA treatment, excluding DNA break-elicited topological relaxation as a factor in destabilization. The binding of PAs to DNA was demonstrated by the displacement of ethidium bromide, both from deproteinized nuclear halos and from plasmid DNA. The possibility that DNA methylation patterns may be influenced by PA levels is contemplated in the context of gene expression and DNA methylation correlations identified in the NCI-60 panel-based CellMiner database: methylated loci in subsets of high-ODC1 cell lines and the dependence of PER3 DNA methylation on PA metabolism.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Archives Of Biochemistry And Biophysics. - 722 (2022), p. 1-11. -
További szerzők:	Niaki, Erfaneh Firouzi Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Hamidova, Nubar Pommier, Yves Jordan, Albert Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	K128770 OTKA K138524 OTKA COST Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: