Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM136094
035-os BibID:	(scopus)105031584671 (wos)001703263700001
Első szerző:	Alrifai, Rahaf (molekuláris biológus)
Cím:	Transferrin receptor 1-mediated iron uptake supports thermogenic activation in human cervical-derived adipocytes / Alrifai Rahaf, Seo Mizuki, Karadsheh Gyath, Mahendra Fachrur Rizal, Demény Máté Á., Győry Ferenc, Mótyán János András, Fésüs László, Kristóf Endre, Arianti Rini
Dátum:	2026
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	Adrenergic-driven thermogenic activation of brown adipose tissue requires high amounts of nutrients including iron to support mitochondrial biogenesis. This is governed by rapid gene expression changes in ex vivo differentiated human cervical-derived brown adipocytes. Transferrin receptor 1 (TFRC) is upregulated in response to dibutyryl-cAMP. We aim to investigate the mechanism of facilitated iron uptake when thermogenesis is activated. Pharmacological inhibition and siRNA-mediated knock-down of TFRC during stimulation decrease intracellular iron content and prevent elevation of oxygen consumption and induction of thermogenic markers. Deferoxamine-mediated iron chelation also shows comparable effects. Contrarily, the expression of ferroportin exporter is suppressed during activation; however, its inhibition does not increase thermogenesis. Brown adipocytes constitutively express and secrete high amounts of transferrin, while melanotransferrin expression and release are upregulated only in activated adipocytes. In silico analysis suggests that melanotransferrin interacts with the helical domain of TFRC. Our findings support that iron is critical in stimulating adipocyte thermogenesis.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Febs Letters. - [Epub ahead of print] (2026). -
További szerzők:	Seo, Mizuki Karadsheh, Gyath (1997-) (biokémia) Mahendra, Fachrur Rizal Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Győry Ferenc (1964-) (sebész) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Arianti, Rini (1991-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:	FK145866 OTKA PD146202 OTKA BO/00110/23/5 MTA Gedeon Richter PhD Scholarship Egyéb Stipendium Hungaricum Scholarship Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM069234
035-os BibID:	(WOS)000395983500029 (Scopus)85014323809
Első szerző:	Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:	Genomic variants reveal differential evolutionary constraints on human transglutaminases and point towards unrecognized significance of transglutaminase 2 / Thangaraju Kiruphagaran, Király Róbert, Demény Máté A., Mótyán János András, Fuxreiter Mónika, Fésüs László
Dátum:	2017
ISSN:	1932-6203
Megjegyzések:	Transglutaminases (TGMs) catalyze Ca2+-dependent transamidation of proteins with specified roles in blood clotting (F13a) and in cornification (TGM1, TGM3). The ubiquitous TGM2 has well described enzymatic and non-enzymatic functions but in-spite of numerous studies its physiological function in humans has not been defined. We compared data on non-synonymous single nucleotide variations (nsSNVs) and loss-of-function variants on TGM1-7 and F13a from the Exome aggregation consortium dataset, and used computational and biochemical analysis to reveal the roles of damaging nsSNVs of TGM2. TGM2 and F13a display rarer damaging nsSNV sites than other TGMs and sequence of TGM2, F13a and TGM1 are evolutionary constrained. TGM2 nsSNVs are predicted to destabilize protein structure, influence Ca2+ and GTP regulation, and non-enzymatic interactions, but none coincide with conserved functional sites. We have experimentally characterized six TGM2 allelic variants detected so far in homozygous form, out of which only one, p.Arg222Gln, has decreased activities. Published exome sequencing data from various populations have not uncovered individuals with homozygous loss-of-function variants for TGM2, TGM3 and TGM7. Thus it can be concluded that human transglutaminases differ in harboring damaging variants and TGM2 is under purifying selection suggesting that it may have so far not revealed physiological functions.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Plos One. - 12 : 3 (2017), p. 1-24. -
További szerzők:	Király Róbert (1975-) (biológus) Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:	NK-105046 OTKA NN-106562 OTKA TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023 TÁMOP MTA-LP2012-41 Egyéb RH/885/2013 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM065611
Első szerző:	Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:	Computational analyses of the effect of novel amino acid clusters of human transglutaminase 2 on its structure and function / Kiruphagaran Thangaraju, Róbert Király, János András Mótyán, Viktor Attila Ambrus, Mónika Fuxreiter, László Fésüs
Dátum:	2017
ISSN:	0939-4451
Megjegyzések:	Transglutaminase 2 (TGM2) is a unique protein of a nine member family with several enzymatic and non-enzymatic activities and interacting partners. Its physiological and pathological roles, however, are not fully understood. Comparative genomic and computational analysis reported here have revealed phylogenetic changes of TGM2 resulting in novel amino acid clusters in humans and other primates, which may impact secondary structure and increase protein stability. These clusters are located in intrinsically disordered regions and via short linear motifs influence interactions with TGM2 partners directly, or through post-translation modification (phosphorylation and N-glycosylation sites). Our data shed new light on the structural background and evolution of TGM2 multi-functionality and points to so far unrevealed biological roles of the enzyme.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Transglutaminase 2 Short linear motifs Protein stability Intrinsically disordered regions Novel amino acid clusters
Megjelenés:	Amino Acids 49 :3 (2017), p. 605-614. -
További szerzők:	Király Róbert (1975-) (biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:	NK 105046 OTKA NN 106562 OTKA TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV2012-0023 TÁMOP TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: