CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM052156
Első szerző:Fazekas Erika (kémikus)
Cím:Model for [beta]-1,6-N-acetylglucosamine oligomer hydrolysis catalysed by DispersinB, a biofilm degrading enzyme / Erika Fazekas, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2012
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 363 (2012), p. 7-13. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM017670
Első szerző:Fekete Anikó (vegyész)
Cím:Synthesis of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine oligosaccharide substrates and their hydrolysis by Dispersin B / Anikó Fekete, Anikó Borbás, Gyöngyi Gyémánt, Lili Kandra, Erika Fazekas, Narayanan Ramasubbu, Sándor Antus
Dátum:2011
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:Dispersin B (DspB) from Aggregatibacter actinomycetemcomitans is a beta-hexosaminidase exhibiting biofilm detachment activity. A series of beta-(1->6)-linked N-acetyl-D-glucosamine thiophenyl glycosides with degree of polymerisation (DP) of 2, 3, 4 and 5 were synthesized, and substrate specificity of DspB was studied on the obtained oligosaccharides. For oligomer synthesis a 1+2, 2+2, 1+4 coupling strategy was applied, using bromo-sugars as glycosyl donors. The formation of 1,2-trans interglycosidic bond has been ensured by 2-phtalimido protecting group; chloroacetyl group was installed to mask temporarily the 6-hydroxyl and acetate esters were applied as permanent protecting groups. Enzymatic studies revealed that DP of the GlcNAc oligomers strongly affected the hydrolysis rate, and the hydrolytic activity of DspB on the tetramer and pentamer have been found to be approximately 10-fold higher than that of the dimer. This fact indicates that four units are required for a strong binding at the active centre of DspB. The role of aromatic amino acids W237, Y187 and Y278 in substrate specificity and catalysis was also examined using mutant enzymes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Biofilm
Dispersin B
beta-(1->6)-Oligoglucosamine
Synthesis
Mutation
Substrate specificity
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 12 (2011), p. 1445-1453. -
További szerzők:Borbás Anikó (1965-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Fazekas Erika (1985-) (kémikus) Ramasubbu, Narayanan Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:PD73064
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Szénhidrát anyagcserében szerepet játszó enzimek tanulmányozása
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM087574
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Examination of the active sites of human salivary α-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2000
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:he action pattern of human salivary amylase (HSA) was examined by utilising as model substrates 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) beta -glycosides of maltooligosaccharides of dp 4-8 and some 4-nitrophenyl (NP) derivatives modified at the nonreducing end with a 4,6-O-benzylidene (Bnl) group. The product pattern and cleavage frequency were investigated by product analysis using HPLC. The results revealed that the binding region in HSA is longer than five subsites usually considered in the literature and suggested the presence of at least six subsites; four glycone binding sites (- 4, - 3, - 2, - 1) and two aglycone binding sites (+ 1, + 2). In the ideal arrangement, the six subsites are filled by a glucosyl unit and the release of maltotetraose (G(4)) from the nonreducing end is dominant. The benzylidene group was also recognisable by subsites (- 3) and ( - 4). The binding modes of the benzylidene derivatives indicated a favourable interaction between the Bnl group and subsite (- 3) and an unfavourable one with subsite (- 4). Thus, subsite (- 4) must be more hydrophylic than hydrophobic. As compared with the action of porcine pancreatic alpha -amylase (PPA) on the same substrates, the results showed differences in the three-dimensional structure of active sites of HSA and PPA.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human salivary alpha-amylase
substrate specificity
maltooligosides
HPLC separation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 329 : 3 (2000), p. 579-585. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 032005
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079356
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic synthesis of 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside acceptor-products using glycogen phosphorylase b / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Pál Magda, Petró Marianna, Remenyik Judit, Lipták András
Dátum:2001
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:In the present work, we aimed at developing a chemoenzymatic procedure for the synthesis of β-maltooligosaccharide glycosides. The primer in the enzymatic reaction was 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside (G7-CNP), synthesised from β-cyclodextrin using a convenient chemical method. CNP-maltooligosaccharides of longer chain length, in the range of DP 8-11, were obtained by a transglycosylation reaction using α-d-glucopyranosyl-phosphate (G-1-P) as a donor. Detailed enzymological studies revealed that the conversion of G7-CNP catalysed by rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b (EC 2.4.1.1) could be controlled by acarbose and was highly dependent on the conditions of transglycosylation. More than 90% conversion of G7-CNP was achieved through a 10:1 donor-acceptor ratio. Tranglycosylation at 37 °C for 30 min with 10 U enzyme resulted in G8?12-CNP oligomers in the ratio of 22.8, 26.6, 23.2, 16.5, and 6.8%, respectively. The reaction pattern was investigated using an HPLC system. The preparative scale isolation of G8?11-CNP glycosides was achieved on a semipreparative HPLC column. The productivity of the synthesis was improved by yields up to 70-75%. The structures of the oligomers were confirmed by their chromatographic behaviours and MALDI-TOF MS data.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Maltooligosaccharide series
Transglycosylation
Glycogen phosphorylase b
Chain elongation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 333 : 2 (2001), p. 129-136. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pál Magda Petró Marianna Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM009010
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Enzymatic synthesis of a new inhibitor of alpha-amylases: acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin / Lili Kandra, Judit Remenyik, Gyula Batta, László Somsák, Gyöngyi Gyémánt, Kwan Hwa Park
Dátum:2005
Megjegyzések:Synthesis of acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin in yields up to 20%, has been achieved by Bacillus stearothermophilus maltogenic amylase (BSMA). BSMA is capable of transferring the acarviosine-glucose residue from an acarbose donor onto glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. Reactions were followed using HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the enzyme reserved its stereoselectivity. Glycosylation took place mainly at C-6 resulting in alpha-acarviosinyl-(1->4)-alpha-D-glucopyranosyl-(1->6)-D-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. This compound was found to be a much more efficient salivary amylase inhibitor than glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin with kinetic constants of KEI = 0.19 nM and KESI = 0.24 nM.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Enzymatic synthesis
Maltogenic amylase
Acarviosine derivative
MALDI-TOF MS
NMR
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 340 : 7 (2005), p. 1311-1317. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Somsák László (1954-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Park, Kwan Hwa
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:bibEBI00009161
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic preparation of 2-chloro-4-nitrophenyl gb s-maltooligosaccharide glycosides using glycogen phosphorylase B / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:1999
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate research. - 315 : 1-2 (1999), p. 180-186. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:A szerző által megadott URL
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:bibKLT00005339
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern of porcine pancreatic alpha-amylase on 3 different series of beta-maltooligosaccharide glycosides / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Etelka Farkas, András Lipták
Dátum:1997
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Carbohydrate research. - 298 : 3 (1997), p. 237-242. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:DOI
A szerző által megadott URL
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM013253
Első szerző:Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Computer-aided subsite mapping of alpha-amylases / János A. Mótyán, Gyöngyi Gyémánt, János Harangi, Péter Bagossi
Dátum:2011
Megjegyzések:Subsite mapping is a crucial procedure in the characterization of alpha-amylases (EC 3.2.1.1), which are extensively used in starch-based industries and in diagnosis of pancreatic and salivary glands disorders. A computer-aided method has been developed for subsite mapping of alpha-amylases, which substitutes the difficult, expensive, and time-consuming experimental determination of action patterns to crystal structures based energy calculations. Interaction energies between enzymes and carbohydrate substrates were calculated after short energy minimization by a molecular mechanics program. A training set of wild type and mutant amylases with known experimental action patterns of 13 enzymes of wide range of origin was used to set up the procedure. Calculations for training set resulted in good correlation in case of subsite binding energies (r2 = 0.827-0.929) and bond cleavage frequencies (r2 = 0.727-0.835). A set of eight novel barley amylase 1 mutants was used to test our model. Subsite binding energies were predicted with r2 = 0.502 correlation coefficient, while bond cleavage frequency prediction resulted in r2 = 0.538. Our computer-aided procedure may supplement the experimental subsite mapping methods to predict and understand characteristic features of alpha-amylases.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
alpha-amylase
subsite mapping
binding energy
bond cleavage frequency
molecular modeling
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 346 : 3 (2011), p. 410-415. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Harangi János (1950-) (biokémikus, kromatográfus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM098380
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Extending the investigation of 4-thiazolidinone derivatives as potential multi-target ligands of enzymes involved in diabetes mellitus and its long-term complications: A study with pancreatic α-amylase / Kármen Szabó, Rosanna Maccari, Rosaria Ottanà, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2021
ISSN:0008-6215
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 499 (2021), p. 1-9. -
További szerzők:Maccari, Rosanna Ottanà, Rosaria Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15- 2016-00008
GINOP
ÚNKP-19-3
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM078590
035-os BibID:(Scopus)85064326938 (WoS)000465238200008
Első szerző:Nagy-Szabó Kármen Annamária (vegyész)
Cím:Studies on the reversible enzyme reaction of rabbit muscle glycogen phosphorylase b using isothermal titration calorimetry / Kármen Szabó, Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt
Dátum:2019
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase enzymes (GP) catalyse reversible reactions; the glucose transfer from glycogen to inorganic phosphate (Pi, phosphorolysis) or the reverse glucose transfer from glucose-1-phosphate (G-1-P) to glycogen (synthesis). Rabbit muscle GPb (rmGPb) was used as a model enzyme to study the reversible enzyme reaction. To follow both directions of this reversible reaction, we have developed a novel isothermal titration calorimetry (ITC) method for the determination of the direct reaction rate. The preference of forward or reverse reaction was ensured by the 0.1 or 10 concentration ratios of G-1-P/Pi, respectively. Substrate specificity was studied using different maltooligosaccharides and glycogen. Based on the KM values, glycogen and 2-chloro-4-nitrophenyl maltoheptaoside (CNP-G7) were found to be analogous substrates, which allowed to optimize the method by taking advantage of the CNP chromophore being detectable in HPLC. In case of CNP-G7, substrate inhibition was observed and characterised by Ki of 23 ± 7 mM. Inhibition of human GP is a promising strategy for the treatment of diabetes. Our ITC measurements have confirmed that caffeine and glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (GTH), as known GPb inhibitors, inhibit the rmGPb-catalysed reversible reaction in both directions. Ki values obtained in the direction of synthesis (1.92±0.14 mM for caffeine and 11.5±2.0 ?M for GTH) have been shown to be in good agreement with the Ki values obtained in the direction of phosphorolysis (4.05±0.26 mM for caffeine and 13.8±1.6 ?M for GTH). The higher difference between the inhibition constants of caffeine was explained by the non-competitive mechanism. The described ITC method using the developed experimental design and reaction conditions is suitable for activity measurements of different phosphorylase enzymes on various substrates and is applicable for inhibition studies as well.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
glycogen phosphorylase
isothermal titration calorimetry
reversible enzyme reaction
substrate inhibition
activity measurement
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 477 (2019), p. 58-65. -
További szerzők:Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
TÁMOP-4.2.1.-15-B-09/1/KONV
TÁMOP
OTKA CK77515
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM001058
Első szerző:Zajácz Ágnes
Cím:Aleppo tannin : structural analysis and salivary amylase inhibition / Ágnes Zajácz, Gyöngyi Gyémánt, Natale Vittori, Lili Kandra
Dátum:2007
Megjegyzések:The effectiveness and specificity of a tannin inhibition on human salivary amylase (HSA) catalysed hydrolysis was studied using 2-chloro-4-nitrophenyl 4-O-?-D-galactopyranosyl-?-D-maltoside (GalG2-CNP) and amylose substrates. Aleppo tannin was isolated from the gall nut of Aleppo oak. This tannin is a gallotannin, in which glucose is esterified with gallic acids. This is the first kinetic report, which details the inhibitory effects of this compound on HSA. A mixed non-competitive type inhibition has been observed on both substrates. The extent of inhibition is markedly dependent on the substrate-type. Kinetic constants were calculated from Lineweaver-Burk secondary plots for GalG2-CNP (KEI 0.82 ?g mL-1, KESI 3.3 ?g mL-1). This indicates a 1:1 binding ratio of inhibitor-enzyme and/or inhibitor-enzyme-substrate complex. When amylose was the substrate the binding ratio of inhibitor to enzyme-substrate complex was found to be 2:1, with the binding constants of KEI 17.4 ?g mL-1, KESI 14.9 ?g mL-1, KESI2 9.6 ?g mL-1. Presumably, the tannin inhibitor can bind not only to HSA, but to the amylose substrate, as well. Kinetic data suggest that aleppo tannin is a more efficient amylase inhibitor than the recently studied other tannin with quinic acid core (GalG2-CNP: KEI 9.0 ?g mL-1, KESI 47.9 ?g mL-1).
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
amiláz
inhibíció
gallotannin
szerkezet-analízis
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 342 : 5 (2007), p. 717-723. -
További szerzők:Vittori, Natale Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:T047075
OTKA
Internet cím:Elektronikus változat
DOI
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.