CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM132437
035-os BibID:(Scopus)105015659007 (WoS)001567521000001
Első szerző:Benhamza, Ibtissem (Biologist)
Cím:H2A.Z-nucleosomes are stabilized by the superhelicity-dependent DNA binding of the C-terminal tail of the histone variant / Ibtissem Benhamza, Laszlo Imre, Zutao Yu, Peter Pal ifj. Nanasi, Pialy Sen, Kata Nora Enyedi, Katalin Goda, György Vamosi, Gabor Szabo
Dátum:2025
ISSN:1949-1034 1949-1042
Megjegyzések:Using an in situ nucleosome stability assay based on salt extraction, we identified distinct stability features of H2A.Z-containing nucleosomes linked to alternative interactions of the histone variant's Cterminal tail (Imre et al., Nat. Commun., 2024). In DT40 cells expressing either full-length or Cterminally truncated human H2A.Z1, we show that nucleosome stability is tail-dependent also through the spectacles of intercalator sensitivity, raising the possibility that the tail may bind to DNA in a superhelicity-dependent fashion. Supporting this, fluorescence correlation spectroscopy detected binding of a fluorescent H2A.Z-tail nonapeptide to supercoiled?but not relaxed?plasmid DNA, while a scrambled peptide showed negligible binding. The DNA topology-dependent binding of the unstructured H2A.Z C-terminus, by affecting nucleosome stability, may be of functional significance in various roles of the histone variant, demonstrating the strong interplay between DNA topology and nucleosome stability and exemplifying how it may be exploited by the cell for regulatory purposes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
H2A.Z
nucleosome stability
superhelicity
C-terminal tail
Megjelenés:Nucleus. - 16 : 1 (2025), p. 1-14. -
További szerzők:Imre László (1979-) (biológus) Yu, Zutao Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Sen, Pialy (1996-) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Goda Katalin (1969-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K138524
OTKA
ANN 135107
OTKA
K146028
OTKA
ERA-Net NEURON 2024-1.2.2-ERA_NET-2024?00009
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM103835
035-os BibID:(scopus)85130054502 (wos)000796701700026
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Doxorubicin impacts chromatin binding of HMGB1, Histone H1 and retinoic acid receptor / Bosire Rosevalentine, Fadel Lina, Mocsár Gábor, Nánási Péter, Sen Pialy, Sharma Anshu Kumar, Naseem Muhammad Umair, Kovács Attila, Kugel Jennifer, Kroemer Guido, Vámosi György, Szabó Gábor
Dátum:2022
ISSN:2045-2322
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Scientific Reports. - 12 : 1 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Sen, Pialy (1996-) Sharma, Anshu Kumar Naseem, Muhammad Umair (1993-) (biofizikus, molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Kugel, Jennifer Kroemer, Guido Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
Egyéb
ANN135107
Egyéb
COST CA 15214
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
K128770
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM081867
035-os BibID:(WOS)000533881900018 (Scopus)85075250885
Első szerző:Bosire, Rosevalentine (biotechnológus)
Cím:Intercalation of small molecules into DNA in chromatin is primarily controlled by superhelical constraint / Rosevalentine Bosire, Péter Nánási Jr., László Imre, Beatrix Dienes, Árpád Szöőr, Anett Mázló, Attila Kovács, Ralf Seidel, György Vámosi, Gábor Szabó
Dátum:2019
ISSN:1932-6203
Megjegyzések:The restricted access of regulatory factors to their binding sites on DNA wrapped around the nucleosomes is generally interpreted in terms of molecular shielding exerted by nucleosomal structure and internucleosomal interactions. Binding of proteins to DNA often includes intercalation of hydrophobic amino acids into the DNA. To assess the role of constrained superhelicity in limiting these interactions, we studied the binding of small molecule intercalators to chromatin in close to native conditions by laser scanning cytometry. We demonstrate that the nucleosome-constrained superhelical configuration of DNA is the main barrier to intercalation. As a result, intercalating compounds are virtually excluded from the nucleosome-occupied regions of the chromatin. Binding of intercalators to extranucleosomal regions is limited to a smaller degree, in line with the existence of net supercoiling in the regions comprising linker and nucleosome free DNA. Its relaxation by inducing as few as a single nick per ~50 kb increases intercalation in the entire chromatin loop, demonstrating the possibility for long-distance effects of regulatory potential.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Plos One. - 14 : 11 (2019), p. e0224936. -
További szerzők:Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Imre László (1979-) (biológus) Dienes Beatrix (1972-) (élettanász, molekuláris biológus) Szöőr Árpád (1984-) (orvos) Türk-Mázló Anett (1989-) (molekuláris biológus) Kovács Attila (fizikus) Seidel, Ralf Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.2.1-15-2017-00044
GINOP
K-128770
OTKA
COST-CA-1521
Egyéb
Stipendium Hungaricum
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM086696
035-os BibID:(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2020
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:Rehó Bálint (1992-) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató) Kolostyák Zsuzsanna Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus) Müller, Gabriele Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Szabó Gábor (1953-) (biofizikus) Tóth Katalin Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM125426
035-os BibID:(scopus)85207348410 (wos)001342098500008
Első szerző:Imre László (biológus)
Cím:Epigenetic modulation via the C-terminal tail of H2A.Z / Imre László, Nánási Péter, Benhamza Ibtissem, Enyedi Kata Nóra, Mocsár Gábor, Bosire Rosevalentine, Hegedüs Éva, Niaki Erfaneh Firouzi, Csóti Ágota, Darula Zsuzsanna, Csősz Éva, Póliska Szilárd, Scholtz Beáta, Mező Gábor, Bacsó Zsolt, Timmers H. T. Marc, Kusakabe Masayuki, Balázs Margit, Vámosi György, Ausio Juan, Cheung Peter, Tóth Katalin, Tremethick David, Harata Masahiko, Szabó Gábor
Dátum:2024
ISSN:2041-1723
Megjegyzések:H2A.Z-nucleosomes are present in both euchromatin and heterochromatin and it has proven difficult to interpret their disparate roles in the context of their stability features. Using an in situ assay of nucleosome stability and DT40 cells expressing engineered forms of the histone variant we show that native H2A.Z, but not C-terminally truncated H2A.Z (H2A.Z?C), is released from nucleosomes of peripheral heterochromatin at unusually high salt concentrations. H2A.Z and H3K9me3 landscapes are reorganized in H2A.Z?C-nuclei and overall sensitivity of chromatin to nucleases is increased. These tail-dependent differences are recapitulated upon treatment of HeLa nuclei with the H2A.Z-tail-peptide (C9), with MNase sensitivity being increased genome-wide. Fluorescence correlation spectroscopy revealed C9 binding to reconstituted nucleosomes. When intro duced into live cells, C9 elicited chromatin reorganization, overall nucleosome destabilization and changes in gene expression. Thus, H2A.Z-nucleosomes influence global chromatin architecture in a tail-dependent manner, what can be modulated by introducing the tail-peptide into live cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Nature Communications. - 15 : 1 (2024), p. 1-21. -
További szerzők:Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus) Benhamza, Ibtissem (1994-) (Biologist) Enyedi Kata Nóra (1987-) (vegyész) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Bosire, Rosevalentine (1988-) (biotechnológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Niaki, Erfaneh Firouzi Csóti Ágota (1989-) (biológus) Darula Zsuzsanna Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mező Gábor (1959-) (vegyész) Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus) Timmers, H. T. Marc Kusakabe, Masayuki Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Ausio, Juan Cheung, Peter Tóth Katalin (biofizikus) Tremethick, David Harata, Masahiko Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00020
GINOP
K138524
OTKA
K128770
OTKA
COST EuroCellNet CA15214
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.