CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM134568
Első szerző:Amer, Kotb Gomaa Elsayed (phd)
Cím:Effect of Threonine on the Interaction Between Tau Protein Fragments and M^2+ Ions (M = Ni, Cu, Zn) / Gomaa E. Amer, Bettina D. Balogh, Balázs Sándor, Petra Bozsó, Alexandra Csiha, Petra A. Keczán, Katalin Várnagy
Dátum:2025
ISSN:1434-1948
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:European Journal Of Inorganic Chemistry. - 28 : 36 (2025). -
További szerzők:Balogh Bettina Diána (1994-) (vegyész) Sándor Balázs (1998-) (vegyész, PHD) Bozsó Petra Csiha Alexandra Keczán Petra A. Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:EKÖP-KDP- 2024
Egyéb
Debrecen Program for Scientific Publication
Egyéb
University of Debrecen Scientific Research Bridging Fund (DETKA)
Egyéb
Stipendium Hungaricum Scholarship
Egyéb
Development and Innovation Fund, Missions Department of Egyptian Ministry of Higher Education and Scientific Research
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM136817
035-os BibID:(WoS)001724587800001
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:How do copper(II) and zinc(II) bind to tau protein, and how might this promote aggregation? / Bettina Diána Balogh, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Katalin Várnagy
Dátum:2026
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Neurodegenerative tauopathies are characterized by extracellular protein deposits of amyloid-β and the intracellular aggregates of hyperphosphorylated tau in the brain. A great number of publications support that essential metal ions (such as zinc and copper) play an important role in the development of neurodegeneration. The histidine imidazole rings are frequent metal binding sites in proteins, and tau is relatively rich in this moiety. The 12 histidyl residues of the protein are well separated and can be found in different chemical environments; hence, their metal binding properties differ, at least slightly. The comparison of the metal binding affinity of the His32 moiety from the N-terminal part of tau with that of the His329- His330 residues from the R3 domain revealed that His32 is a more favourable binding site for copper(II) ions than the adjacent histidine residues in neutral medium, while the His329-His330 moieties provide a binding site for zinc(II) ions at physiological pH. To further elucidate the metal binding ability of His32 and His329-His330, we studied the complex formation processes of a chimeric peptide (AcTMHQDNIHHKP-NH2) that contains the 30-34 residues (TMHQD) linked to the 327-332 residues (NIHHKP) in a single molecule (tau(30-34)(327-332)). The pH potentiometric, spectroscopic (UV-Vis and CD) and mass spectrometry studies on the copper(II) complexes of the peptide revealed that in equimolar samples, predominantly mononuclear complexes with 1 : 1 stoichiometry are formed. At physiological pH and in alkaline samples, the His32 imidazole nitrogen becomes the main, albeit not exclusive, anchoring group. The coordination mode of these copper(II) complexes involves imidazole-N donor atoms and deprotonated amide functions. In the presence of zinc(II) ions, only mononuclear species are formed. The results obtained for the mixed copper(II)-zinc(II) complexes indicate that the N-terminal imidazole nitrogen (His32) is the main anchoring group for copper(II) ions, while zinc(II) is accumulated at one of the adjacent histidyl residues if both metal ions are present in the solution at physiological pH. These findings are in agreement with the hypothesis that zinc(II), by binding to the R3 region, aggravates the aggregation processes of the R3 region and may increase the tau`s toxicity.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 55 : 14 (2026), p. 5788-5804. -
További szerzők:Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM103968
035-os BibID:(WoS)000700168000001 (Scopus)85117440520
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Thermodynamics and structural characterization of the nickel(II) and zinc(II) complexes of various peptide fragments of tau protein / Balogh Bettina Diána, Szunyog Györgyi, Lukács Márton, Szakács Bence, Sóvágó Imre, Várnagy Katalin
Dátum:2021
ISSN:1477-9226
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 50 : 40 (2021), p. 14411-14420. -
További szerzők:Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Lukács Márton (1992-) (vegyész) Szakács Bence (1996-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM103969
035-os BibID:(WoS)000632487600005 (Scopus)85100757465
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study / Bettina Diána Balogh, Bence Szakács, Giuseppe Di Natale, Giovanni Tabbì, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 217 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:Szakács Bence (1996-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
2019-2.1.11-TET-2019-00055
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM085406
035-os BibID:(WoS)000454945800042 (Scopus)85059505403
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Metal binding selectivity of an N-terminally free multihistidine peptide HAVAHHH-NH / Bettina Diána Balogh, Zsolt Bihari, Péter Buglyó, Gizella Csire, Zsuzsanna Kerekes, Márton Lukács, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II), zinc(II) and organometallic ruthenium(II) ([(Z6-p-cym)Ru(H2O)3]2+) complexes of an N-terminally free heptapeptide containing four histidyl residues (NH2-HAVAHHH-NH2) have been studied by potentiometric and various spectroscopic techniques (UV-vis, CD, NMR and ESI-MS). The data revealed a significant selectivity in the metal binding ability of this ligand. Histamine-like coordination of the amino terminus is the primary binding mode for all metal ions but the internal histidyl residues can also contribute to the overall stability of the complexes. Copper(II) and nickel(II) ions are able to induce the deprotonation and coordination of the amide functions both at the amino terminus and around the internal histidyl sites, resulting in the co-existence of various coordination isomers or the formation of dinuclear complexes in the presence of excess of metal ions.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
pH-potenciometria
UV és UV-látható spektroszkópia
CD spektroszkópia
hisztidin
réz(II)ion
nikkel(II)ion
cink(II)ion
ruténium(III)ion
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 43 : 2 (2019), p. 907-916. -
További szerzők:Bihari Zsolt (1989-) (vegyész) Buglyó Péter (1965-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kerekes Zsuzsanna Lukács Márton (1992-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM102109
035-os BibID:(WoS)000808816800001 (Scopus)85131653251
Első szerző:Székely Enikő (vegyész)
Cím:The Role of Side Chains in the Fine-Tuning of the Metal-Binding Ability of Multihistidine Peptides / Enikő Székely, Gizella Csire, Bettina Diána Balogh, Judit Zsuzsa Erdei, Judit Mária Király, Judit Kocsi, Júlia Pinkóczy, Katalin Várnagy
Dátum:2022
ISSN:1420-3049
Megjegyzések:The systematic studies of copper(II), nickel(II) and zinc(II) ion complexes of protected multihistidine peptides containing amino acids with different side chains (Ac-SarHAH-NH2, Ac-HADH-NH2, Ac-HDAH-NH2, Ac-HXHYH-NH2 X, Y = A, F, D or K, Ac-HXHAHXH-NH2, X = F or D) have provided information about the metal ion and protein interaction and have made it possible to draw conclusions regarding general trends in the coordination of metal complexes of multihistidine peptides. The stability of the metal complexes significantly depends on the position of the histidines and amino acids, which are present in the neighbourhood of the histidine amino acids as well. The most significant effect was observed on peptides containing aspartic acid or phenylalanine. The redox parameters of complexes, however, depend on the number and position of histidines, and the other side chain donor atoms have practically no effect on the electrochemical properties of imidazole-coordinated species. However, the presence of aspartic acid side chains results in a more distorted geometry of amide-coordinated species and increases the reducibility of these complexes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
multihisztidin peptidek
réz(II)
nikkel(II)
cink(II)
komplex
stabilitási állandók
electrokémiai paraméterek
Megjelenés:Molecules. - 27 (2022), p. 1-29. -
További szerzők:Csire Gizella (1990-) (vegyész) Balogh Bettina Diána (1994-) (vegyész) Erdei Judit Zsuzsa (1992-) (vegyész) Király Judit Mária Kocsi Judit Pinkóczy Júlia Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v10.11.18-SNAPSHOT © 2024 Monguz kft. Minden jog fenntartva.