Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM130294
Első szerző:	Gyuris Katinka (phd hallgató)
Cím:	Role of the hHv1 proton channel in vascular smooth muscle cells / Katinka Gyuris, Geraldo Domingos, Éva Korpos, Beáta Arnódi-Mészáros, Martina Piga, Nace Zidar, Zoltán Varga
Dátum:	2025
ISSN:	0006-3495
Megjegyzések:	The hHv1 voltage-dependent proton channel is a passive transporter that selectively transfers protons across the membrane, and thus plays an important role in pH regulation of many cell types. Vascular smooth muscle cells (VSMCs) found in the arterial wall have a resting or contractile phenotype under physiological conditions. When the vessel wall is damaged, the cells switch to a synthetic, migratory and proliferative phenotype, which allows for tissue regeneration. Failure of migrating/proliferating cells to switch back to a contractile phenotype induces pathogenic vascular remodelling leading to medial clacification of the vessel wall. In our work, we aim to demonstrate the presence of hHv1 on vascular smooth muscle cells and to elucidate the role of the channel in normal and pathological cellular activities through the regulation of intracellular pH. We investigate the role of hHv1 in VSMC survival, differentiation and matrix production. If hHv1 plays a key role in the pathological activity of VSMCs during atherosclerosis but not in normal function, the channel may become an important pharmacological target to inhibit the pathological activity of VSMCs in calcification. To confirm this hypothesis, we performed patch clamp measureements, PCR, Western blot and flow cytometry experiments to detect hHv1, viability measurements using MTT assay and alizarin red staining to visualize the effect on calcified extracellular matrix production. Our results support the hypothesis that hHv1 is expressed in VSMCs and plays a role in their ability to produce calcified extracellular matrix and influences their viability. This conclusion may provide a basis for further experiments to quantify the difference in hHv1 expression between contractile and differentiated proliferative cells and to identify related functional differences.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok poszter folyóiratcikk ioncsatorna simaizom protoncsatorna molekuláris biológia
Megjelenés:	Biophysical Journal. - 124 : 3 (2025), p. 294a. -
További szerzők:	Domingos, Geraldo Jorge (1991-) (biológus, biotechnológus) Korpos Éva (1974-) Mészáros Beáta (1985-) (molekuláris biológus, mikrobiológus) Piga Martina Zidar, Nace Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM119122
035-os BibID:	(WoS)001176727000001 (Scopus)85186901297
Első szerző:	Pethő Zoltán (orvos)
Cím:	A synthetic flavonoid derivate in the plasma membrane transforms the voltage-clamp fluorometry signal of CiHv1 / Zoltán Pethő, Dávid Pajtás, Martina Piga, Zsuzsanna Magyar, Florina Zakany, Tamas Kovacs, Nace Zidar, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga, Ferenc Papp
Dátum:	2024
ISSN:	1742-464X
Megjegyzések:	Voltage-clamp fluorometry (VCF) enables the study of voltage-sensitive proteins through fluorescent labeling accompanied by ionic current measurements for voltage-gated ion channels. The heterogeneity of the fluorescent signal represents a significant challenge in VCF. The VCF signal depends on where the cysteine mutation is incorporated, making it difficult to compare data among different mutations and different studies and standardize their interpretation. We have recently shown that the VCF signal originates from quenching amino acids in the vicinity of the attached fluorophores, together with the effect of the lipid microenvironment. Based on these, we performed experiments to test the hypothesis that the VCF signal could be altered by amphiphilic quenching molecules in the cell membrane. Here we show that a phenylalanine-conjugated flavonoid (4-oxo-2-phenyl- 4H-chromene-7-yl)-phenylalanine, (later Oxophench) has potent effects on the VCF signals of the Ciona intestinalis HV1 (CiHv1) proton channel. Using spectrofluorimetry, we showed that Oxophench quenches TAMRA (5(6)-carboxytetramethylrhodamine-(methane thiosulfonate)) fluorescence. Moreover, Oxophench reduces the baseline fluorescence in oocytes and incorporates into the cell membrane while reducing the membrane fluidity of HEK293 cells. Our model calculations confirmed that Oxophench, a potent membrane-bound quencher, modifies the VCF signal during conformational changes. These results support our previously published model of VCF signal generation and point out that a change in the VCF signal may not necessarily indicate an altered conformational transition of the investigated protein.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk CiHv1 flavonoid derivate fluorescencequenching membrane fluidity voltageclamp fluorometry
Megjelenés:	Febs Journal. - 29 : 11 (2024), p. 2354-2371. -
További szerzők:	Pajtás Dávid (1987-) (vegyész) Piga Martina Magyar Zsuzsanna (1981-) (orvos) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Zidar, Nace Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	132906 OTKA 2019-2.1.11-TÉT-2019-00059 Egyéb BO/00355/21/8 Bolyai MTA ÚNKP-22-5-DE-420 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM135779
035-os BibID:	(scopus)105010325325 (wos)001539049600001
Első szerző:	Piga Martina
Cím:	Targeting voltage-gated proton channel HV1 : Optimised 5-phenyl-2-aminoimidazoles with anticancer potential / Piga Martina, Domingos Geraldo Jorge, Feher Adam, Papp Ferenc, Bangera Kavya C., Varga Zoltan, Zakany Florina, Kovacs Tamas, Dernovsek Jaka, Tomasic Tihomir, Zidar Nace
Dátum:	2025
ISSN:	0223-5234
Megjegyzések:	The voltage-gated proton channel (HV1) has been linked to the development of tumours, neuroinflammatory diseases, immune disorders and infertility, making HV1 inhibitors promising candidates for therapeutic development. In this study, we designed and synthesized an optimised series of 5-phenyl-2-aminoimidazole-based HV1 inhibitors, with the most potent compounds exhibiting low micromolar IC50 values. Structural analysis highlighted the importance of an unsubstituted 2-aminoimidazole core and flexible linkers for optimal ligand-channel binding, driven by hydrogen bonding and hydrophobic interactions. Antiproliferative assays showed that the most potent HV1 inhibitors had IC50 values in the low micromolar range, with greater efficacy against THP-1 cells (human monocytic leukaemia), which express HV1 at high levels, compared to MCF-7 cells (human breast cancer) with lower HV1 expression. The type II compounds exhibited superior drug-like properties, including improved solubility, plasma protein binding and permeability compared to previous 5-phenyl-2-aminoimidazole-based HV1 inhibitors, as well as robust metabolic stability. However, selectivity over the KV1.3 and NaV1.5 channels remained limited. This work advances the development of HV1 inhibitors. It provides valuable chemical tools to study the role of HV1 in disease pathogenesis and lays the foundation for new therapeutic strategies targeting HV1-mediated signalling pathways.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Anticancer HV1 Inhibitor 5-phenyl-2-aminoimidazole Voltage-gated proton channel
Megjelenés:	European Journal Of Medicinal Chemistry. - 297 (2025), p. 1-25. -
További szerzők:	Domingos, Geraldo Jorge (1991-) (biológus, biotechnológus) Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Bangera, Kavya C. Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Dernovsek, Jaka Tomasic, Tihomir Zidar, Nace
Pályázati támogatás:	K132906 OTKA FK146740 OTKA OTKA FK143400 OTKA ÚNKP-23-3-II-DE-10 Egyéb PhD Excellence Scholarship from the Count István Tisza Foundation for the University of Debrecen Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:

BIBFORM129249

035-os BibID:

(Scopus)85214318349

Első szerző:

Piga Martina

Cím:

Correction to "Identification of a Novel Structural Class of HV1 Inhibitors by Structure-Based Virtual Screening" / Martina Piga, Zoltan Varga, Adam Feher, Ferenc Papp, Éva Korpos, Kavya C. Bangera, Rok Frlan, Janez Ilaš, Jaka Dernovšek, Tihomir Tomašič, Nace Zidar

Dátum:

2024

Megjelenés:

Utánközlés / Másodközlés

ISSN:

1549-9596

Megjegyzések:

Piga Martina: Identification of a Novel Structural Class of Hv1 Inhibitors by Structure-Based Virtual Screening

Tárgyszavak:

Orvostudományok Elméleti orvostudományok hozzászólás
folyóiratcikk

Megjelenés:

Journal Of Chemical Information And Modeling. - 64 : 24 (2024), p. 9651. -

További szerzők:

Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Korpos Éva (1974-) Bangera, Kavya C. Frlan, Rok Ilas, Janez Dernovsek, Jaka Tomasic, Tihomir Zidar, Nace

Internet cím:

Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat

Lásd még:

Utánközlés (1)

Borító:

Saját polcon:

001-es BibID:

BIBFORM122651

035-os BibID:

(Scopus)85195550707 (WoS)001242695200001

Első szerző:

Piga Martina

Cím:

Identification of a Novel Structural Class of Hv1 Inhibitors by Structure-Based Virtual Screening / Piga Martina, Varga Zoltan, Feher Adam, Papp Ferenc, Korpos Eva, Bangera Kavya C., Frlan Rok, Ilas Janez, Dernovsek Jaka, Tomasic Tihomir, Zidar Nace

Dátum:

2024

ISSN:

1549-9596

Megjegyzések:

Piga Martina: Correction to "Identification of a Novel Structural Class of HV1 Inhibitors by Structure-Based Virtual Screening"

Tárgyszavak:

Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk

Megjelenés:

Journal Of Chemical Information And Modeling. - 64 : 12 (2024), p. 4850-4862. -

További szerzők:

Internet cím:

Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat

Lásd még:

Egyéb kapcsolat (1)

Borító:

Saját polcon: