Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM004705
035-os BibID:
(scopus)18544371851 (wos)000173421300040
Első szerző:
Dornan, Saffron
Cím:
Differential association of CD45 isoforms with CD4 and CD8 regulates the actions of specific pools of p56lck tyrosine kinase in T cell antigen receptor signal transduction / Dornan, S., Sebestyen, Z., Gamble, J., Nagy, P., Bodnar, A., Alldridge, L., Doe, S., Holmes, N., Goff, L. K., Beverley, P., Szollosi, J., Alexander, D. R.
Dátum:
2002
Megjegyzések:
An investigation into the role of CD45 isoforms in T cell antigen receptor signal transduction was carried out by transfecting CD45-negative CD4(+)CD8(+) HPB-ALL T cells with the CD45R0, CD45RBC, and CD45RABC isoforms. Fluorescence resonance energy transfer analysis showed that the CD45R0 isoform, but not the CD45RBC or CD45RABC isoforms, was found as homodimers and also preferentially associated with CD4 and CD8 at the cell-surface. A comparison was therefore made of T cell antigen receptor signaling between sub-clones expressing either CD45R0 or CD45RBC. Under basal conditions CD4-associated p56(lck) tyrosine kinase activity and cellular protein tyrosine phosphorylation levels were higher in the CD45R0(+) than in the CD45RBC(+) sub-clones. Upon CD3-CD4 ligation, TCR-zeta phosphorylation, ZAP-70 recruitment to the p21/p23 TCR-zeta phosphoisomers, ZAP-70 phosphorylation, as well as p56(lck), c-Cbl and Slp-76 phosphorylation, were all markedly increased in CD45R0(+) compared with CD45RBC(+) cells. T cell antigen receptor (TCR) stimulation alone also promoted c-Cbl phosphorylation in CD45R0(+) but not in CD45RBC(+) cells. Our results are consistent with a model in which association of CD45R0 with CD4 generates a more active pool of CD4-associated p56(lck) kinase molecules. Upon CD3-CD4 co-ligation, the active p56(lck) increases the intensity of T cell antigen receptor signal transduction coupling by promoting TCR-zeta chain phosphorylation and ZAP-70 recruitment.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
analysis
Antigens,CD4
Antigens,CD45
Antigens,CD8
Energy Transfer
Fluorescence
Human
immunology
Lymphocyte Specific Protein Tyrosine Kinase p56(lck)
metabolism
Phosphorylation
Receptors,Antigen,T-Cell
Signal Transduction
Support,Non-U.S.Gov't
Megjelenés:
The Journal of Biological Chemistry. - 277 : 3 (2002), p. 1912-1918. -
További szerzők:
Sebestyén Zsolt
Gamble, John
Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus)
Alldridge, Lou
Doe, Senam
Holmes, Nick
Goff, Lindsey K.
Beverley, Peter
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Alexander, Denis R.
Internet cím:
elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.