Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM005984
Első szerző:
Matkó János (biológus)
Cím:
Correlation between activity and dynamics of the protein matrix of phosphorylase b / Janos Matko, Lajos Tron, Margit Balazs, Jozsef Hevessy, Bela Somogyi, Sandor Damjanovich
Dátum:
1980
Megjegyzések:
Quenching of the tryptophan fluorescence of phosphorylase b was studied by using iodide and acrylamide. Steady-state measurements indicated that all indole side chains were accessible to the nonionic quencher, although only 3 out of the total of 12 residues could be quenched by I-. From Stern--Volmer plots and the fluorescence lifetime data, it was concluded that the quenching was mainly of dynamic character. The value of the collisional quenching rate constant was found to be an order of magnitude less than that obtained in the case of fully exposed tryptophans. The relatively high activation energy, 30.9 kJ/mol, of the diffusion-controlled process and the value of the activation entropy suggest that the diffusion takes place in a fluctuating, structured medium. In spite of the application of sensitive fluorescent techniques, no gross conformational changes were found in the presence of acrylamide. However, the catalytic rate of the glycogen synthesis was decreased with the residual activity of the enzyme, proportional to the concentration of the probe. Binding of activator (AMP) and substrates (glucose 1-phosphate and glycogen) was found to be unaffected by acrylamide in concentrations applied (0--0.8 M). In a similar manner, activation enthalpy did not change in the presence of the quencher either. The complete reversibility of both activity inhibition and fluorescence quenching ruled out the irreversible denaturation of the enzyme or the covalent modification of any of the functional groups. We concluded that a model, suggesting the cross-correlation of activity and fluctuation, was consistent with the experimental findings.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acrylamides
Animal
Diffusion
enzymology
Fluorescence
Glucose
Iodides
Kinetics
Ligands
metabolism
Muscles
pharmacology
Phosphorylase b
Phosphorylases
Protein Denaturation
Rabbits
Spectrometry,Fluorescence
Tryptophan
Megjelenés:
Biochemistry. - 19 : 25 (1980), p. 5782-5786. -
További szerzők:
Trón Lajos (1941-) (biofizikus)
Balázs Margit (1952-) (sejtbiológus, molekuláris genetikus)
Hevessy József
Somogyi Béla (1945-2006) (biofizikus)
Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:
elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.