Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM005989
035-os BibID:
(scopus)0019558824
Első szerző:
Pozsgay Marianne
Cím:
Investigation of the substrate-binding site of trypsin by the aid of tripeptidyl-p-nitroanilide substrates / Marianne Pozsgay, Gábor Szabó, Sandor Bajusz, Roger Simonsson, Rezsö Gáspár, Pál Elődi
Dátum:
1981
Megjegyzések:
The kinetic parameters of the tryptic hydrolysis of tripeptidyl-p-nitroanilide substrates were determined and the data were studied by regression analysis. The sequence of substrates optimal from the viewpoint of kinetic constants 1/Km, kcat and kcat/Km was established and the influence of amino acid side chains on the binding and reactivity of substrates was calculated. At subsite P3 [notation of Schechter and Berger (1967) Biochem. Biophys, Res. Commun. 27, 157] polar side chains (Asn, D-Arg) are favourable as regards 1/Km, whereas hydrophobic side chains are preferred definitely from the viewpoint of catalytic efficiency, just as at subsite P2. In the side chain contributions, calculated for the kinetic parameters, the P3-S3 interaction predominates, in spite of the fact that the properties of the residue at subsite P1 decide whether hydrolysis occurs at all. The ZAsn-Ile-Arg-Nan sequence was predicted as a better substrate than those tested experimentally. The compound was synthesized, and the calculated value of its 1/Km (116.4 mM-1) was in a good agreement with the measured value (100.2 mM-1). Comparing the data obtained with trypsin with those observed with thrombin, elastase and subtilisin, we can establish that the homology of these enzymes can be characterized at each binding subsite by the aid of tripeptidyl-p-nitroanilide substrates. The quantities derived allow one to envisage a novel type of comparison of the proteases.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
analysis
Anilides
Animal
Binding Sites
Cattle
enzymology
Kinetics
metabolism
Pancreas
Peptides
Protein Binding
Structure-Activity Relationship
Substrate Specificity
Support,Non-U.S.Gov't
Trypsin
Megjelenés:
European Journal of Biochemistry. - 115 : 3 (1981), p. 497-502. -
További szerzők:
Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Bajusz Sándor
Simonsson, Roger
Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:
DOI
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.