Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM005992
Első szerző:
Somogyi Béla (biofizikus)
Cím:
Forster-type energy transfer as a probe for changes in local fluctuations of the protein matrix / Bela Somogyi, Janos Matko, Sandor Papp, Jozsef Hevessy, G. Rickey Welch, Sandor Damjanovich
Dátum:
1984
Megjegyzések:
Much evidence, on both theoretical and experimental sides, indicates the importance of local fluctuations (in energy levels, conformational substates, etc.) of the macromolecular matrix in the biological activity of proteins. We describe here a novel application of the Forster-type energy-transfer process capable of monitoring changes both in local fluctuations and in conformational states of macromolecules. A new energy-transfer parameter, f, is defined as an average transfer efficiency, [E], normalized by the actual average quantum efficiency of the donor fluorescence, [phi D]. A simple oscillator model (for a one donor-one acceptor system) is presented to show the sensitivity of this parameter to changes in amplitudes of local fluctuations. The different modes of averaging (static, dynamic, and intermediate cases) occurring for a given value of the average transfer rate, [kt], and the experimental requirements as well as limitations of the method are also discussed. The experimental tests were performed on the ribonuclease T1-pyridoxamine 5'-phosphate conjugate (a one donor-one acceptor system) by studying the change of the f parameter with temperature, an environmental parameter expectedly perturbing local fluctuations of proteins. The parameter f increased with increasing temperature as expected on the basis of the oscillator model, suggesting that it really reflects changes of fluctuation amplitudes (significant changes in the orientation factor, k2, as well as in the spectral properties of the fluorophores can be excluded by anisotropy measurements and spectral investigations). Possibilities of the general applicability of the method are also discussed.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Energy Transfer
Fluorescence
Kinetics
Mathematics
metabolism
Phosphorylase b
Protein Conformation
Proteins
Ribonuclease T1
Spectrometry,Fluorescence
Thermodynamics
Megjelenés:
Biochemistry. - 23 : 15 (1984), p. 3403-3411. -
További szerzők:
Matkó János (1952-) (biológus)
Papp Sándor
Hevessy József
Welch, Rickey G.
Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus)
Internet cím:
elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.