Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM006041
Első szerző:
Liegler, T.
Cím:
Proximity measurements between H-2 antigens and the insulin receptor by fluorescence energy transfer : evidence that a close association does not influence insulin binding / T. Liegler, J. Szöllösi, W. Hyun, R. S. Goodenow
Dátum:
1991
Megjegyzések:
Reports based on coprecipitation experiments have suggested that major histocompatibility complex class I products are complexed with the insulin receptor on the cell surface. Using an independent method that avoids the creation of immunoprecipitation artifacts during membrane solubilization, we have studied insulin receptor-class I product associations by determining the proximity between these class I products and the insulin receptor on intact cells with the use of fluorescence energy transfer. Significant energy transfer was seen between the insulin receptor and both murine H-2K- as well as H-2D-end products, indicating close proximity (e.g., within 10 nm). This cell-surface association is not from the relatively high class I density in that no significant energy transfer was measured between H-2K- vs. H-2D-end proteins. To extend these observations, we also tested whether class I products influence insulin-receptor binding and postbinding events as a result of their physical association. Using related cell lines positive and negative for class I expression, we found no correlation between insulin-receptor density or binding affinity with H-2 product expression. The class I-null variant, however, demonstrated an increase in insulin-mediated insulin-receptor internalization to suggest that if major histocompatibility complex class I products directly affect insulin-receptor function through specific cell-surface interactions, they may do so after ligand binding.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analysis
Animal
Artifacts
Cell Line
Cell Membrane
Energy Transfer
Fluorescence
H-2 Antigens
Haplotypes
Human
Insulin
Kinetics
Major Histocompatibility Complex
metabolism
methods
Mice
physiology
Proteins
Radioimmunoassay
Radioligand Assay
Receptor,Insulin
Recombinant Proteins
Spectrometry,Fluorescence
Support,Non-U.S.Gov't
Support,U.S.Gov't,P.H.S.
Transfection
Megjelenés:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 88 : 15 (1991), p. 6755-6759. -
További szerzők:
Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Hyun, William C.
Goodenow, R. S.
Internet cím:
elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.