Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM018361
Első szerző:
Oláh Tamás (élettanász)
Cím:
Trisk 32 regulates IP3 receptors in rat skeletal myoblasts / Oláh Tamás, Fodor János, Oddoux Sarah, Ruzsnavszky Olga, Marty Isabelle, Csernoch László
Dátum:
2011
ISSN:
0031-6768
Megjegyzések:
To date, four isoforms of triadins have been identified in rat skeletal muscle. While the function of the 95-kDa isoform in excitation-contraction coupling has been studied in detail, the role of the 32-kDa isoform (Trisk 32) remains elusive. Here, Trisk 32 overexpression was carried out by stable transfection in L6.G8 myoblasts. Co-localization of Trisk 32 and IP(3) receptors (IP(3)R) was demonstrated by immunocytochemistry, and their association was shown by co-immunoprecipitation. Functional effects of Trisk 32 on IP(3)-mediated Ca(2+) release were assessed by measuring changes in [Ca(2+)](i) following the stimulation by bradykinin or vasopressin. The amplitude of the Ca(2+) transients evoked by 20 mikroM bradykinin was significantly higher in Trisk 32-overexpressing (p<0.01; 426 ±84 nM, n=27) as compared to control cells (76±12 nM, n=23). The difference remained significant (p<0.02; 217±41 nM, n=21, and 97±29 nM, n=31, respectively) in the absence of extracellular Ca(2+). Similar observations were made when 0.1 mikroM vasopressin was used to initiate Ca(2+) release. Possible involvement of the ryanodine receptors (RyR) in these processes was excluded, after functional and biochemical experiments. Furthermore, Trisk 32 overexpression had no effect on store-operated Ca(2+) entry, despite a decrease in the expression of STIM1. These results suggest that neither the increased activity of RyR, nor the amplification of SOCE, is responsible for the differences observed in bradykinin- or vasopressin-evoked Ca(2+) transients; rather, they were due to the enhanced activity of IP(3)R. Thus, Trisk 32 not only co-localizes with, but directly contributes to, the regulation of Ca(2+) release via IP(3)R.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Inositol 1,4,5-trisphosphate
Skeletal muscle
Myoblasts
Calcium transient
Endoplasmic reticulum
Megjelenés:
Pflügers Archiv. - 462 : 4 (2011), p. 599-610. -
További szerzők:
Fodor János (1973-) (élettanász, biotechnológus)
Oddoux, Sarah
Ruzsnavszky Olga (1983-) (élettanász)
Marty, Isabelle
Csernoch László (1961-) (élettanász)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.