Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM018804
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	Copper(II) complexes of rat amylin fragments / Csilla Kállay, Ágnes Dávid, Sarolta Timári, Eszter Márta Nagy, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giovanni Micera, Paolo De Bona, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2011
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	The fragments of rat amylin rIAPP(17-29) (Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2), rIAPP(17-22)(Ac-VRSSNN-NH2), rIAPP(19-22) (Ac-SSNN-NH2) and rIAPP(17?20) (Ac-VRSS-NH2) togetherwith the related mutant peptides (Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2) have been synthesized and theircopper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Despitethe lack of any common strongly coordinating donor functions some of these fragments are able tobind copper(II) ions in the physiological pH range. The longest fragment rat amylin(17-29) keeps oneequivalent copper(II) ion in solution in the whole pH range, while two other peptides Ac-VRSSNN-NH2and Ac-SSNN-NH2 are also able to interact with copper(II) ions in the slightly alkaline pH range.According to the spectral parameters of the complexes, the peptides can be classified into two differentcategories: (i) the tetrapeptides Ac-VRSS-NH2, Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2 can interact withcopper(II) only under strongly alkaline conditions (pH > 10.0) and the formation of only one specieswith four amide nitrogen coordination can be detected; (ii) the peptides Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2,Ac-VRSSNN-NH2 and Ac-SSNN-NH2 can form complexes above pH 6.0 with the majorstoichiometries [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-. These data support that rIAPP(17?29) caninteract with copper(II) ions under physiological conditions and the SSNN tetrapeptide fragment canbe considered as the shortest sequence responsible for metal binding. Density functional theory (DFT)calculations provide some information on the possible coordination modes of Ac-SSNN-NH2 towardsthe copper(II) ion and suggest that for [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-, the binding of two, threeand four deprotonated amide nitrogens, with NH- of the side chain of asparagine as anchoring group,is probable. Moreover, these data reveal that peptides can be effective metal binding ligands even in theabsence of anchoring groups, if more polar side chains are present in a specific sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány amilin amylin copper, complexes
Megjelenés:	Dalton Transactions 40 : 38 (2011), p. 9711-9721. -
További szerzők:	Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Micera, Giovanni De Bona, Paolo Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Hisztidintartalmú peptidek reaktivitása OTKA NKTH 77586 OTKA PD 72321
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: