Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM028259
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Purification and characterization of glycogen phosphorylase from Drosophila melanogaster / V. Dombrádi, J. Hajdú, P. Friedrich, G. Bot
Dátum:1985
Megjegyzések:Glycogen phosphorylase View the MathML source was purified from Drosophila melanogaster with a yield of 15% by low speed centrifugation, DEAE-Sepharose CL-6B chromatography and affinity chromatography on 5-AMP-Sepharose 4B. The preparation proved to be homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and showed a subunit molecular weight of 95,000. Gel filtration of the native enzyme on Sephacryl S-300 revealed a molecular weight of 176,000 suggesting that phosphorylase View the MathML source is a dimer composed of two identical subunits. The fruit fly phosphorylase View the MathML source has a maximal specific activity of 36 U/mg when assayed in the direction of glycogen synthesis. It requires AMP for activity (View the MathML source mM, Hill coefficient: 1.8). The View the MathML source for glycogen is 0.4% and the View the MathML source for glucose-1-phosphate is 20 mM (Hill coefficient: 1.3). The enzyme is inhibited by glucose, UDPG, caffeine, glucose-6-phosphate, ATP and IMP.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila melanogaster
glycogen phosphorylase b
isolation
molecular weight
kinetic properties
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Insect Biochemistry. - 15 : 3 (1985), p. 403-410. -
További szerzők:Hajdu János Friedrich Péter Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.