Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028264
Első szerző:	Gergely Pál (biokémikus)
Cím:	Heterotropic interactions of AMP and glucose binding sites in phosphorylase a are destroyed by limited proteolysis / Pál Gergely, Béla Tóth, Viktor Dombrádi, János Matkó, György Bot
Dátum:	1983
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Subtilisin BPN' hydrolyses a single peptide bond in phosphorylase a. The two proteolytic fragments are attached to each other by noncovalent bonds in solution as shown by gel filtration and ultracentrifugation studies. The subtilisin nicked phosphorylase a is inactive, however, still binds AMP and glucose as judged by equilibrium dialysis and fluorescence experiments. The modified enzyme can be dephosphorylated by protein phosphatase and AMP is an effective inhibitor of the dephosphorylation reaction. Glucose cannot cancel the AMP inhibition as well as cannot expel AMP from the nucleotide binding site. Thus a single nick in the polypeptide chain breaks the "communication" between the two ligand binding domains.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban AMP phosphorylase a proteolysis egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Biochemical And Biophysical Research Communications. - 113 : 3 (1983), p. 825-831. -
További szerzők:	Matkó János (1952-) (biológus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: