Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM028850
Első szerző:	Tóth Attila (biológus)
Cím:	Phosphorylation of MYPT1 by protein kinase C attenuates interaction with PP1 catalytic subunit and the 20 kDa light chain of myosin / Attila Tóth, Enikő Kiss, Pál Gergely, Michael P. Walsh, David J. Hartshorne, Ferenc Erdődi
Dátum:	2000
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	Abstract The effect of phosphorylation in the N-terminal region of myosin phosphatase target subunit 1 (MYPT1) on the interactions with protein phosphatase 1 catalytic subunit (PP1c) and with phosphorylated 20 kDa myosin light chain (P-MLC20) was studied. Protein kinase C (PKC) phosphorylated threonine-34 (1 mol/mol), the residue preceding the consensus PP1c-binding motif ((35)KVKF(38)) in MYPT1(1-38), but this did not affect binding of the peptide to PP1c. PKC incorporated 2 mol P(i) into MYPT1(1-296) suggesting a second site of phosphorylation within the ankyrin repeats (residues 40-296). This phosphorylation diminished the stimulatory effect of MYPT1(1-296) on the P-MLC20 phosphatase activity of PP1c. Binding of PP1c or P-MLC20 to phosphorylated MYPT1(1-296) was also attenuated. It is concluded that phosphorylation of MYPT1 by PKC may therefore result in altered dephosphorylation of myosin.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Febs Letters. - 484 : 2 (2000), p. 113-117. -
További szerzők:	Kiss Enikő Walsh, Michael P. Hartshorne, David J. Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon: