Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM036982
Első szerző:	Sperka Tamás (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Cím:	Effect of mutations on the dimer stability and the pH optimum of the human foamy virus protease / Tamás Sperka, Péter Boross, Helga Eizert, József Tőzsér, Péter Bagossi
Dátum:	2006
ISSN:	1741-0126
Megjegyzések:	To explore the role of residues being close to the catalyticaspartates in the higher pH optimum and in the lowerdimer stability of human foamy virus (HFV) protease(PR) in comparison with human immunodeficiency virustype 1 (HIV-1) protease, single (Q8R, H22L, S25T, T28D)and double (Q8R-T28D, H22L-T28D) mutants werecreated based on sequence alignments and on the molecularmodel of HFV PR. The wild-type and mutant enzymeswere expressed in fusion with maltose binding protein inEscherichia coli and the fusion proteins were purified byaffinity chromatography. Specificity constant of mostmutants was lower, but the value of Q8R-T28D doublemutant enzyme was higher than that of the wild-typeHFV PR. Furthermore, urea denaturation at two pH valuesand pH optimum values showed an increased stability andpH optimum for most mutants. These results suggest thatthe mutated residues may not be responsible for the higherpH optimum of HFV PR, but they may contribute to thelower dimer stability as compared with that of HIV-1 PR.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Foamy proteáz egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:	Protein Engineering Design & Selection 19 : 8 (2006), p. 369-375. -
További szerzők:	Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Eizert Enikő Helga (1977-) (bilógia-kémia szakos tanár) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: