Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040785
035-os BibID:PMID:2130574
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:The enzyme capable to cleave trypsin active site titrant as substrate is a carboxylesterase with electrophoretic mobility similar to albumin / J. Tőzsér, T. M. Marsalkó, M. Punyiczki, P. Elődi
Dátum:1990
ISSN:0237-6261
Megjegyzések:An enzyme isolated from Ehrlich ascites plasma and capable of cleaving trypsin active site titrant 4-nitrophenyl-p-guanidinobenzoate (Steven, F.S. and Al-Achmad, R.K. (1983) has been further investigated. The substrate hydrolysis follows Michaelis-Menten kinetics. The molecular mass of the enzyme is 50-70 kDa by gel filtration and SDS polyacrylamide gel electrophoresis. It has the mobility of albumin and coelutes with a carboxylesterase activity on a cation exchange column. (Cbz-Arg-NH)2-Rhodamine, the specific noncompetitive inhibitor of guanidinobenzoatase, also inhibits the carboxylesterase activity. Therefore, the guanidinobenzoatase activity of Ehrlich ascites plasma is a carboxylesterase (EC 3.1.1.1.) which likely originates from blood.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Acta Biochimica et Biophysica Hungarica. - 25 : 1-2 (1990), p. 57-65. -
További szerzők:Marsalkó T. M. Punyiczki Mária Elődi Pál (1927-2002) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.