Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM054319
035-os BibID:
PMID: 11453982
Első szerző:
Koncz Gábor (biológus, immunológus)
Cím:
Co-clustering of Fcγ and B cell receptors induces dephosphorylation of the Grb2-associated binder 1 docking protein / Gábor Koncz, Gábor K. Tóth, Gyöngyi Bökönyi, György Kéri, Israel Pecht, David Medgyesi, János Gergely, Gabriella Sármay
Dátum:
2001
ISSN:
0014-2956 1432-1033
Megjegyzések:
The immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motif (ITIM) of human type Ilb Fc gamma receptor (Fc gamma RIIb) is phosphorylated on its tyrosine upon co-clustering with the B cell receptor (BCR). The phosphorylated ITIM (p-ITIM) binds to the SH2 domains of polyphosphoinositol 5-phosphatase (SHIP) and the tyrosine phosphatase, SHP-2. We investigated the involvement of the molecular complex composed of the phosphorylated SHIP and Fc gamma RIIb in the activation of SHP-2. As a model compound, we synthesized a bisphosphopeptide, combining the sequences of p-ITIM and the N-terminal tyrosine phosphorylated motif of SHIP with a flexible spacer. This compound bound to the recombinant SH2 domains of SHP-2 with high affinity and activated the phosphatase in an in vitro assay. These data suggest that the phosphorylated Fc gamma RII-SHIP complexes formed in the intact cells may also activate SHP-2. Grb2-associated binder 1 (Gab1) is a multisite docking protein, which becomes tyrosine-phosphorylated in response to various types of signaling, including BCR. In turn it binds to the SH2 domains of SHP-2, SHIP and the p85 subunit of phosphatidyl inositol 3-kinase (PtdIns3-K) and may regulate their activity. Gab1 is a potential substrate of SHP-2, thus its binding to Fc gamma RIIb may modify the Gab1-bound signaling complex. We show here that Gab1 is part of the multiprotein complex assembled by Fc gamma RIIb upon its co-clustering with BCR. Gab1 may recruit SH2 domain-containing molecules to the phosphorylated Fc gamma RIIb. SHP-2, activated upon the binding to Fc gamma RIIb-SHIP complex, partially dephosphorylates Gab1, resulting in the release of PtdIns3-K and ultimately in the inhibition of downstream activation pathways in BCR/Fc gamma RIIb co-aggregated cells.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
B-lymphocytes
Fc gamma receptors IIb
signal transduction
Megjelenés:
European Journal of Biochemistry. - 268 : 14 (2001), p. 3898-3906. -
További szerzők:
Tóth Gábor K.
Bökönyi Gyöngyi
Kéri György
Pecht, Israel
Medgyesi Dávid
Gergely János
Sármay Gabriella
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.