Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM054875
Első szerző:
Tompa Péter
Cím:
Residual structure and binding functions of intrinsically disordered proteins / Peter Tompa, Monika Fuxreiter
Dátum:
2008
Megjegyzések:
Intrinsic structural disorder is a widespread phenomenon in eukaryotic proteomes. Proteins devoid of a well-defined three-dimensional structure carry out important functions most often related to signal transduction and transcription regulation. In terms of the underlying molecular mechanisms, the action of intrinsically disordered proteins (IDPs) or intrinsically disordered regions (IDR) of proteins either stems directly from the disordered structural state (entropic chain functions) or is realized via molecular recognition that leads to transient or permanent interactions with the partner molecule(s). The highly specific, fast, yet low-affinity binding by disordered proteins however, raises serious kinetic and thermodynamic issues, which need to be addressed to understand the function of IDPs in full detail. The effectivity in IDP recognition can be rationalized by the involvement of transient structural elements at the secondary and/or tertiary structural level. This model suggests that many IDPs are not fully disordered and exploit structural pre-organisation for partner binding. In this review the seven distinct functional modes of IDPs are surveyed, and are linked with experimental evidence for pre-formed structure of functional relevance. This treatise allows to interpret such structural and functional data in terms of various binding-related concepts, such as primary contact sites, molecular recognition elements, and pre-formed structural elements. The unifying model of "facile binding" is proposed to elucidate how IDPs combine extreme flexibility and limited structural order for fulfilling effective binding functions.
ISBN:
1-60456-107-4
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
könyvfejezet
Megjelenés:
Unfolded proteins : from Denatured to Intrinsically Disordered / ed. Trevor P. Creamer. - p. 213-235. -
További szerzők:
Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.