Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM079349
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Subsite mapping of human salivary α-amylase and the mutant Y151M / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:	2003
ISSN:	0014-5793 1873-3468
Megjegyzések:	This study characterizes the substrate-binding sites of human salivary alpha-amylase (HSA) and its Y151M mutant. It describes the first subsite maps, namely, the number of subsites, the position of cleavage sites and apparent subsite energies. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high-performance liquid chromatography, utilizing a homologous series of chromophore-substituted maltooligosaccharides of degree of polymerization 3-10 as model substrates. The binding region of HSA is composed of four glycone and three aglycone-binding sites, while that of Tyr151Met is composed of four glycone and two aglycone-binding sites. The subsite maps show that Y151M has strikingly decreased binding energy at subsite (+2), where the mutation has occurred (-2.6 kJ/mol), compared to the binding energy at subsite (+2) of HSA (-12.0 kJ/mol).
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Human salivary K -amylase Y151M mutant Action pattern Subsite map Binding energy Maltooligosaccharide
Megjelenés:	FEBS Letters. - 544 (2003), p. 194-198. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: