Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM082433
035-os BibID:	(cikkazonosító)110927 (WoS)000510109900045 (Scopus)85075795815
Első szerző:	Csire Gizella (vegyész)
Cím:	Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein / Gizella Csire, Ildikó Turi, Imre Sóvágó, Eszter Kárpáti, Csilla Kállay
Dátum:	2020
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	Interaction of copper(II) and nickel(II) ions with the Ac-PHAAAGTHSMKHM-NH2 tridecapeptide containing the His85, His96 and His111 binding sites of human prion protein has been studied by various techniques. pH-potentiometry, UV?Vis and circular dichroism spectroscopy were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) and nickel(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of copper(II) catalyzed oxidation. The copper binding ability of shorter fragments, namely the nonapeptide Ac-PHAAAGTHS-NH2 and pentapeptide Ac-PHAAA-NH2 have also been studied. The tridecapeptide is able to bind three equivalent of copper(II) ion, since the histidine residues behave as independent metal binding sites. Nevertheless, the metal binding ability of histidine residue mimicking the octarepeat domain (His85) is decreased, while the other parts of the peptide mimicking the histidines outside the octarepeat domain bind the copper ions in comparable concentration. On the other hand, this peptide is able to coordinate only two equivalents of nickel ion on the domains outside the octarepeat region. Furthermore the His96 binding site is more effective for the nickel ions. Both histidine and methionine residues are sensitive for oxidation, the oxidation of these residues are proved, and in the case of the histidine residues follows the order His96?>His85>>His111.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of Inorganic Biochemistry. - 203 (2020), p. 1-9. -
További szerzők:	Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kárpáti Eszter Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NKFI-115480 egyéb NKFI-124983 egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: