Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM084730
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Inhibitory effects of tannin on human salivary α-amylase / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Zajácz Ágnes, Batta Gyula
Dátum:	2004
ISSN:	0006-291X
Megjegyzések:	Here, we first report on the effectiveness and specificity of tannin inhibition of 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-β-d-galactopyranosylmaltoside hydrolysis that is catalyzed by human salivary α-amylase (HSA). Tannin was gallotannin in which quinic acid was esterified with 2-7 units of gallic acid. A number of studies establish that polyphenols-like tannins-may prevent oral diseases, e.g., dental caries. Kinetic analyses confirmed that the inhibition of hydrolysis is a mixed non-competitive type and only one molecule of tannin binds to the active site or the secondary site of the enzyme. Since Dixon plots were linear, product formation could be excluded from the enzyme-substrate-inhibitor complex (ESI). Kinetic constants calculated from secondary plots and non-linear regression are almost identical, thereby confirming the suggested model. Kinetic constants (KEI=9.03 ?g mL?1, KESI=47.84 ?g mL?1) show that tannin is as an effective inhibitor of HSA as acarbose and indicate a higher stability for the enzyme-inhibitor complex than ESI.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Human salivary a-amylase Tannin Gallotannin Quinic acid Inhibition Mixed non-competitive
Megjelenés:	Biochemical And Biophysical Research Communications. - 319 : 4 (2004), p. 1265-1271. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Zajácz Ágnes Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató)
Pályázati támogatás:	T042567 OTKA T043499 OTKA M041829 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: