Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM091922
035-os BibID:
(cikkazonosító)107692
Első szerző:
Krishnarjuna, Bankala
Cím:
A disulfide-stabilised helical hairpin fold in acrorhagin I : an emerging structural motif in peptide toxins / Bankala Krishnarjuna, Punnepalli Sunanda, Jessica Villegas-Moreno, Agota Csoti, Rodrigo A. V. Morales, Dorothy C. C. Wai, Gyorgy Panyi, Peter Prentis, Raymond S. Norton
Dátum:
2021
ISSN:
1047-8477
Megjegyzések:
Acrorhagin I (U-AITX-Aeq5a) is a disulfide-rich peptide identified in the aggressive organs (acrorhagi) of the sea anemone Actinia equina. Previous studies (Toxicon 2005, 46:768-74) found that the peptide is toxic in crabs, although the structural and functional properties of acrorhagin I have not been reported. In this work, an Escherichia coli (BL21 strain) expression system was established for the preparation of 13C,15N-labelled acrorhagin I, and the solution structure was determined using NMR spectroscopy. Structurally, acrorhagin I is similar to B-IV toxin from the marine worm Cerebratulus lacteus (PDB id 1VIB), with a well-defined helical hairpin structure stabilised by four intramolecular disulfide bonds. The recombinant peptide was tested in patch-clamp electrophysiology assays against voltage-gated potassium and sodium channels, and in bacterial and fungal growth inhibitory assays and haemolytic assays. Acrorhagin I was not active against any of the ion channels tested and showed no activity in functional assays, indicating that this peptide may possess a different biological function. Metal ion interaction studies using NMR spectroscopy showed that acrorhagin I bound zinc and nickel, suggesting that its function might be modulated by metal ions or that it may be involved in regulating metal ion levels and their transport. The similarity between the structure of acrorhagin I and that of B-IV toxin from a marine worm suggests that this fold may prove to be a recurring motif in disulfide-rich peptides from marine organisms.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
acrorhagin I
NMR
disulfides
hairpin structure
metal ion interaction
sea anemone
Megjelenés:
Journal Of Structural Biology. - 213 : 2 (2021), p. 1-37. -
További szerzők:
Sunanda, Punnepalli
Villegas-Moreno, Jessica
Csóti Ágota (1989-) (biológus)
Morales, Rodrigo A. V.
Wai, Dorothy C. C.
Panyi György (1966-) (biofizikus)
Prentis, Peter
Norton, Raymond S.
Pályázati támogatás:
K119417
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.