Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM096052
Első szerző:
Diós Ádám (molekuláris biológus)
Cím:
Gamma-gliadin specific celiac disease antibodies recognize p31-43 and p57-68 alpha gliadin peptides in deamidation related manner as a result of cross-reaction / Ádám Diós, Rita Elek, Ildikó Szabó, Szilvia Horváth, Judit Gyimesi, Róbert Király, Katharina Werkstetter, Sibylle Koletzko, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:
2021
ISSN:
0939-4451 1438-2199
Megjegyzések:
Celiac disease (CeD) is a T-cell-dependent enteropathy with autoimmune features where tissue transglutaminase (TG2)- mediated posttranslational modifcation of gliadin peptides has a decisive role in the pathomechanism. The humoral immune response is reported to target mainly TG2-deamidated γ-gliadin peptides. However, α-gliadin peptides, like p57-68, playing a crucial role in the T-cell response, and p31-43, a major trigger of innate responses, also contain B-cell gliadin epitopes and γ-gliadin like motifs. We aimed to identify if there are anti-gliadin-specifc antibodies in CeD patients targeting the p31-43 and p57-68 peptides and to examine whether deamidation of these peptides could increase their antigenicity. We explored TG2-mediated deamidation of the p31-43 and p57-68 peptides, and investigated serum antibody reactivity toward the native and deamidated α and γ-gliadin peptides in children with confrmed CeD and in prospectively followed infants at increased risk for developing CeD. We afnity-purifed antibody populations utilizing diferent single peptide gliadin antigens and tested their binding preferences for cross-reactivity in real-time interaction assays based on bio-layer interferometry. Our results demonstrate that there is serum reactivity toward p31-43 and p57-68 peptides, which is due to cross-reactive γ-gliadin specifc antibodies. These γ-gliadin specifc antibodies represent the frst appearing antibody population in infancy and they dominate the serum reactivity of CeD patients even later on and without preference for deamidation. However, for the homologous epitope sequences in α-gliadins shorter than the core QPEQPFP heptapeptide, deamidation facilitates antibody recognition. These fndings reveal the presence of cross-reactive antibodies in CeD patients recognizing the disease-relevant α-gliadins.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Celiac disease
Gliadin
Deamidation
Antibody
Serum reactivity
Cross-reactivity
Megjelenés:
Amino Acids. - 53 : 7 (2021), p. 1051-1063. -
További szerzők:
Elek Rita
Szabó Ildikó (1981-) (biológus)
Horváth Szilvia
Gyimesi Judit
Király Róbert (1975-) (biológus)
Werkstetter, Katharina (gyermekgyógyász, gasztroenterológus)
Koletzko, Sibylle
Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.