Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
Összesen 1 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM040706
Első szerző:
Weber, Irene T.
Cím:
Molecular model of equine infectious anemia virus proteinase and kinetic measurements for peptide substrates with single amino acid substitutions / Weber Irene T., Tozser Jozsef, Wu Jin, Friedman Deirdre, Oroszlan Stephen
Dátum:
1993
ISSN:
0006-2960
Megjegyzések:
A molecular model has been built of the equine infectious anemia virus (EIAV) proteinase on the basis of the crystal structures of the related Rous sarcoma virus (RSV) and human immunodeficiency virus (HIV) proteinases. The 104 residue long EIAV proteinase has 30 identical and 11 similar amino acids compared to those in HIV-1 proteinase and 25 identical and 18 similar amino acids compared to RSV proteinase. The overall structure is predicted to be close to that of HIV-1 proteinase. Two regions show differences: there are 6 additional residues leading to the tip of the flap, which is predicted to be involved in interactions with substrate, and there is a single residue deletion in the beta b' strand at a position equivalent to residue 60 in HIV-1 proteinase. The conformation of the residues leading to the flap was modeled by analogy to the corresponding region of RSV proteinase. The peptide substrate, VSQNYPIVQ, was modeled by analogy to the inhibitors in the co-crystal structures of HIV-1 proteinase, and the residues forming the substrate binding sites of EIAV proteinase were identified. EIAV proteinase showed several non-conservative substitutions in these residues compared to HIV-1 proteinase: Thr 30 instead of Asp in subsites S2, S2', S4, and S4', Ile 54 instead of Gly 48 in subsites S1, S1', S3, and S3', Arg 79 instead of Thr 74 in S4 and S4', and Ile 85 instead of Thr 80 in subsites S1 and S1'.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Biochemistry. - 32 : 13 (1993), p. 3354-3362. -
További szerzők:
Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Wu, Jin
Friedman, Deirdre
Oroszlan, Stephen
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.