Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM045487
Első szerző:Mugumbate, Grace
Cím:Anopheles gambiae, Anoga-HrTH hormone, free and bound structure : A nuclear magnetic resonance experiment / Grace Mugumbate, Graham E. Jackson, David van der Spoel, Katalin E. Kövér, László Szilágyi
Dátum:2013
ISSN:0196-9781
Megjegyzések:The spread of malaria by the female mosquito, Anopheles gambiae, is dependent, amongst other things, on its ability to fly. This in turn, is dependent on the adipokinetic hormone, Anoga-HrTH (pGlu-Leu-Thr-Phe-Thr-Pro-Ala-Trp-NH2). No crystal structure of this important neuropeptide is available and hence NMR restrained molecular dynamics was used to investigate its conformational space in aqueous solution and when bound to a membrane surface. The results showed that Anoga-HrTH has an almost cyclic conformation that is stabilized by a hydrogen bond between the C-terminus and Thr3. Upon docking of the agonist to its receptor, this H-bond is broken and the molecule adopts a more extended structure. Preliminary AKHR docking calculations give the free energy of binding to be ?47.30 kJ/mol. There is a close correspondence between the structure of the docked ligand and literature structure-activity studies. Information about the 3D structure and binding mode of Anoga-HrTH to its receptor is vital for the design of suitable mimetics which can act as insecticides.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Anopheles gambiae
Anoga-HrTH
Molecular dynamics
GROMACS
AUTODOCK
Megjelenés:Peptides. - 41 (2013), p. 94-100. -
További szerzők:Jackson, Graham E. Spoel, David van der Kövér Katalin, E. (1956-2023) (vegyész) Szilágyi László (1941-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NK-68578, K-105459
OTKA
TéT ZA-20/2008
Egyéb
East-NMR Project No. 228461
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1