Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM053076
Első szerző:Pócsi István (vegyész)
Cím:Studies on the N-acetyl-β-d-hexosaminidase B from germinating Lupinus luteus L. seeds : II. Mechanism and inhibition with some 2-acetamido-2-deoxyaldono(1-4)lactones / István Pócsi, László Kiss, Virág Zsoldos-Mády, István Pintér
Dátum:1990
ISSN:0006-3002
Megjegyzések:The N-acetyl-β-d-hexosaminidase B of germinating yellow lupin seeds catalyzed the hydrolysis of both N-acetyl-β-d-glucosaminide and -galactosaminide substrates. The investigation of the pH dependence of the kinetic parameters (Vmax and Vmax/Km) demonstrated that two common ionizable groups (probably two carboxyl groups) play an essential role in the catalysis. That is, the enzyme has a lysozyme-like splitting mechanism, and the possibility of an anchimeric assistance provided by the acetamido group seems to be negligible. The presence of a deprotonated carboxyl group near the glycosidic linkage was also supported by inhibition with 1-thio substrate analogues. On the other hand, some 2-acetamido-2-deoxyaldono(1 å 4)lactones proved to be effective inhibitors of the hexosaminidase with the exception of the d-arabinose derivative, which can be explained by high stereospecificity in the binding.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Hexosaminidase
Enzyme inhibition
Megjelenés:Biochimica et Biophysica Acta (BBA). - 1039 : 1 (1990), p. 119-122. -
További szerzők:Kiss László (1942-) (biokémikus) Zsoldos-Mády Virág Pintér István (Budapest)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1