Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM079353
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Transglycosylations catalysed by Y151M mutant of human salivary [alfa]-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:	2005
ISSN:	1523-7060
Megjegyzések:	Biochemical and enzymatic characterisation has been achieved for the Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary ?-amylase (HSA). Substantial transglycosylation capacity was detected in Y151M in addition to its hydrolytic activity. Y151M was capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different 4-nitrophenyl glycosides resulting in the formation of 1-thio-?-D-glucosides, ?- and ?-D-glucosides and ?-D-xylosides with DP 2-4 in yields up to 50%. Reactions were monitored using TLC, HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the Y151M preserved its stereo- and regio-selectivity. Glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptors, resulting in the new ?-1,4-glycosidic bonds exclusively.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban human salivary α-amylase Tyr151Met mutant subsite map transglycosylation 4-nitrophenyl oligosides
Megjelenés:	Biologia, Bratislava. - 60 : 16 (2005), p. 57-64. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Pályázati támogatás:	T047075 OTKA T043499 OTKA T042567 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: