Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM095731
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Mapping of barley α-amylases and outer subsite mutants reveals dynamic high-affinity subsites and barriers in the long substrate binding cleft / Lili Kandra, Maher Abou Hachem, Gyöngyi Gyémánt, Birte Kramhøft, Birte Svensson
Dátum:	2006
ISSN:	0014-5793
Megjegyzések:	Subsite affinity maps of long substrate binding clefts in barley a-amylases, obtained using a series of maltooligosaccharides of degree of polymerization of 3?12, revealed unfavor able binding energies at the internal subsites -3 and -5 and at subsites -8 and +3/+4 defining these subsites as binding barriers. Barley a-amylase 1 mutants Y105A and T212Y at subsite -6 and +4 resulted in release or anchoring of bound substrate, thus modifying the affinities of other high-affinity subsites (-2 and +2) and barriers. The double mutant Y105A-T212Y displayed a hybrid subsite affinity profile, converting barriers to binding areas. These findings highlight the dynamic binding energy distribution and the versatility of long maltooligosaccharide derivatives in mapping extended binding clefts in a-amylas.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Barley a-amylase Subsite mutants 2-Chloro-4-nitrophenyl b-DD-maltooligosaccharides Bond cleavage frequencies Subsite maps
Megjelenés:	Febs Letters. - 580 : 21 (2006), p. 5049-5053. -
További szerzők:	Abou Hachem, Maher Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Kramhøft, Birte Svensson, Birte
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: