Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM101029
035-os BibID:	(cikkazonosító)103316
Első szerző:	Kapoor, Indu
Cím:	Role of the nucleotide excision repair pathway proteins (UvrB and UvrD2) in recycling UdgB, a base excision repair enzyme in Mycobacterium smegmatis / Kapoor Indu, Shaw Abhirup, Naha Arindam, Emam Elhassan Ali Fathi, Varshney Umesh
Dátum:	2022
ISSN:	1568-7864
Megjegyzések:	Cross-talks between DNA repair pathways are emerging as a crucial strategy in the maintenance of the genomic integrity. A double-stranded (ds) DNA specific DNA glycosylase, UdgB is known to excise uracil, hypoxanthine and ethenocytosine. We earlier showed that Mycobacterium smegmatis (Msm) UdgB stays back on the AP-sites it generates in the DNA upon excision of the damaged bases. Here, we show that in an Msm strain deleted for a nucleotide excision repair (NER) protein, UvrB (uvrB?), UdgB expression is toxic, and its deletion from the genome (udgB?) rescues the strain from the genotoxic stress. However, UdgB bound AP-site is not a direct substrate for NER in vitro. We show that UvrD2 and UvrB, known helicases with single-stranded (ss) DNA translocase activity, facilitate recycling of UdgB from AP-DNA. Our studies reveal that the helicases play an important role in exposing the AP-sites in DNA and make them available for further repair.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Helicases Lsr2 RNA polymerase Translocases UvrB UvrD2
Megjelenés:	Dna Repair. - 113 (2022), p. 1-14. -
További szerzők:	Shaw, Abhirup (1992-) Naha, Arindam Emam, Elhassan Ali Fathi Varshney, Umesh
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: