Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM109455
Első szerző:	Székely Enikő (vegyész)
Cím:	Az oldalláncok szerepe a peptidek fémionkötő képességének finomszabályozásában / Székely Enikő, Várnagy Katalin
Dátum:	2020
Megjegyzések:	A peptidek nagy fémionkötő affinitással rendelkeznek, de mind a peptidkomplexek termodinamikai stabilitását, mind koordinációs geometriáját jelentősen befolyásolja a ligandumok aminosavszekvenciája és a fémion minősége. A Kutatócsoportunkban folyó munkák egyik területe a különböző donorcsoportokat tartalmazó polipeptidek szintézise és komplexképződési folyamatainak vizsgálata létfontosságú fémionokkal, mint a réz(II)ion. Biológiai szempontból azok a polipeptidek a legjelentősebbek, amelyek modellezik a metalloproteinek aktív centrumát, fémionkötő helyét. Ezekben a metalloproteinekben a hisztidin imidazolilcsoportja a leggyakoribb kötőhely az átmeneti fémionok számára. Az ilyen fémion-fehérje kölcsönhatás szerepet játszik például a Cu,Zn-szuperoxid-dizmutáz enzim működésében, illetve a neurodegeneratív betegségek kialakulásában. Csoportunkban olyan multihisztidin tartalmú peptideket szintetizáltunk, amelyekben az aminosavszekvencia szisztematikus változtatását hajtottuk végre, majd meghatároztuk a komplexeik egyensúlyi, szerkezeti és elektrokémiai paramétereit. Ezen molekulák közé tartoznak azok a 4-7 aminosavból álló oligopeptidek, amelyek a hisztidint különböző pozíciókban és környezetben tartalmazzák. Ezen oldalláncok specifikus hatásainak megértéséhez következetesen változtattuk a szekvenciában az aszparaginsavat, a fenilalanint és a lizint: Ac-HXYH-NH2, Ac-HXHYH-NH2, Ac-HXYHZH-NH2 és Ac-HXHAHXH-NH2 (X, Y, Z = Ala, Phe, Asp, Gly, Val, Lys). Ezen multihisztidin peptidek réz(II)-, nikkel(II)- és cink(II)komplexeit tanulmányoztuk. A komplexek sztöchiometriáját, stabilitását és szerkezetét pHpotenciometria, UV-látható spektrofotometria, CD spektroszkópia és ESI-MS technikák alkalmazásával vizsgáltuk. A réz(II)komplexek elektrokémiai paramétereit ciklikus voltammetriás mérésekkel határoztuk meg. Az eredmények azt mutatják, hogy a fémkomplexek stabilitása jelentősen függ a fémiontól, a hisztidinek számától és pozíciójától, valamint a környezetétől. Ezek a következtetések arra utalnak, hogy a komplexek termodinamikai és szerkezeti tulajdonságai befolyásolhatók a fémionok koordinálásában résztvevő donoratomok körül található aminosavak minőségének és helyzetének változtatásával. Így a peptidek szekvenciájának szisztematikus tervezésével a peptidek fémionkötő képességének szelektivitása is szabályozható.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok előadáskivonat könyvrészlet bioszervetlen kémia Cu Zn-SOD réz(II) cink(II) elektrokémia
Megjelenés:	Tavaszi Szél = Spring Wind 2020: Konferenciakötet / szerk. Szabó Csaba. - p.626-642. -
További szerzők:	Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	K115480 Egyéb GINOP-2.3.2- 15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: