CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM029041
Első szerző:Csortos Csilla (biokémikus)
Cím:Interaction of the catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A with inhibitor-1 and 2 : a fluorescent study with sulfhydryl-specific pyrene maleimide / Csilla Csortos, János Matkó, Ferenc Erdődi, Pál Gergely
Dátum:1990
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:The catalytic subunits of protein phosphatase-1 and 2A were covalently modified in their reactive sulfhydryl groups with N-(3-Pyrene) maleimide resulting in fluorescent labeling of the proteins to an extent of 0.85 and 0.9 mole dye/mole enzyme, respectively. The reaction of the sulfhydryl group led to the partial inactivation of both phosphatase-1 and 2A. Inhibitor-1 and inhibitor-2 increased markedly the fluorescence intensity of the dye-phosphatase-1 conjugate implying that the labeled enzyme retained its ability to bind these proteins. In contrast, inhibitor-1 or inhibitor-2 had no influence on the fluorescence of the dye-phosphatase-2A conjugate. No change in either the fluorescence intensity or polarization of labeled phosphatase-1 and 2A was observed in the presence of thiophosphorylase a, suggesting a lack of interaction of these enzyme forms with the substrate after modification of the reactive sulfhydryl group.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 169 : 2 (1990), p. 559-564. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM028161
Első szerző:Dombrádi Viktor (biokémikus)
Cím:Purification of the catalytic subunit of protein phosphatase-1 from Drosophila melanogaster / Viktor Dombrádi, Pál Gergely, György Bot, Péter Friedrich
Dátum:1987
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:The catalytic subunit of phosphatase-1 has been purified from Drosophila melanogaster by precipitation with (NH4)2SO4 and ethanol, by affinity chromatography on heparin-Sepharose and by fast protein liquid chromatography on Mono Q beads. The preparation is homogeneous as tested by SDS gel electrophoresis and has a molecular mass of 33,000. The phosphatase specifically dephosphorylates the beta subunit of phosphorylase kinase. Its phosphorylase phosphatase activity is inhibited by inhibitor-1, inhibitor-2, protamine and histone H2B while is stimulated by histone H1.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein phosphatase 1
Drosophila
catalytic subunit
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 144 : 3 (1987), p. 1175-1181. -
További szerzők:Friedrich Péter Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM029054
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Separation of rabbit liver latent and spontaneously active phosphorylase phosphatases by chromatography on heparin-sepharose / Ferenc Erdődi, Csilla Csortos, György Bot, Pál Gergely
Dátum:1985
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Latent and spontaneously active forms of phosphorylase phosphatase were separated by heparin-Sepharose chromatography of rabbit liver extract. The latent enzyme had an absolute polycation (histone H1, polybrene) requirement for the activity assayed with phosphorylase a and phosphorylase kinase substrates. Ethanol treatment resulted in the activation of both phosphatases by dissociating of 150-180 kDa holoenzymes to 33-38 kDa catalytic subunits as judged by gel filtration. The latent and spontaneously active phosphatases were differentiated according to their abilities to dephosphorylate the alpha and the beta subunits of phosphorylase kinase and sensitivities to inhibition by inhibitor-2 or heparin, and were classified as type-2A and type-1 phosphatases, respectively.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 128 : 2 (1985), p. 705-712. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028724
Első szerző:Erdődi Ferenc (biokémikus)
Cím:Phosphorylation of protein phosphatase type-1 inhibitory proteins by integrin-linked kinase and cyclic nucleotide-dependent protein kinases / Ferenc Erdődi, Enikő Kiss, Michael P. Walsh, Bjarki Stefansson, Jing Ti Deng, Masumi Eto, David L. Brautigan, David J. Hartshorne
Dátum:2003
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Protein phosphatases play key roles in cellular regulation and are subjected to control by protein inhibitors whose activity is in turn regulated by phosphorylation. Here we investigated the possible regulation of phosphorylation-dependent type-1 protein phosphatase (PP1) inhibitors, CPI-17, PHI-1, and KEPI, by various kinases. Protein kinases A (PKA) and G (PKG) phosphorylated CPI-17 at the inhibitory site (T38), but not PHI-1 (T57). Phosphorylated CPI-17 inhibited the activity of both the PP1 catalytic subunit (PP1c) and the myosin phosphatase holoenzyme (MPH) with IC(50) values of 1-8 nM. PKA predominantly phosphorylated a site distinct from the inhibitory T73 in KEPI, whereas PKG was ineffective. Integrin-linked kinase phosphorylated KEPI (T73) and this dramatically increased inhibition of PP1c (IC(50)=0.1 nM) and MPH (IC(50)=8 nM). These results suggest that the regulatory phosphorylation of CPI-17 and KEPI may involve distinct kinases and signaling pathways.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 306 : 2 (2003), p. 382-387. -
További szerzők:Kiss Enikő Walsh, Michael P. Stefansson, Bjarki Deng, Jing Ti Eto, Masumi Brautigan, David L. Hartshorne, David J.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM028264
Első szerző:Gergely Pál (biokémikus)
Cím:Heterotropic interactions of AMP and glucose binding sites in phosphorylase a are destroyed by limited proteolysis / Pál Gergely, Béla Tóth, Viktor Dombrádi, János Matkó, György Bot
Dátum:1983
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Subtilisin BPN' hydrolyses a single peptide bond in phosphorylase a. The two proteolytic fragments are attached to each other by noncovalent bonds in solution as shown by gel filtration and ultracentrifugation studies. The subtilisin nicked phosphorylase a is inactive, however, still binds AMP and glucose as judged by equilibrium dialysis and fluorescence experiments. The modified enzyme can be dephosphorylated by protein phosphatase and AMP is an effective inhibitor of the dephosphorylation reaction. Glucose cannot cancel the AMP inhibition as well as cannot expel AMP from the nucleotide binding site. Thus a single nick in the polypeptide chain breaks the "communication" between the two ligand binding domains.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
AMP
phosphorylase a
proteolysis
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 113 : 3 (1983), p. 825-831. -
További szerzők:Matkó János (1952-) (biológus) Tóth Béla (1954-) (vegyész, biokémikus) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Bot György (1917-1998) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM028375
Első szerző:Németh Zoltán H.
Cím:Adenosine stimulates CREB activation in macrophages via a p38 MAPK-mediated mechanism / Zoltán H. Németh, S. Joseph Leibovich, Edwin A. Deitch, Beáta Sperlágh, László Virág, E. Sylvester Vizi, Csaba Szabó, György Haskó
Dátum:2003
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:Adenosine is an endogenously released autocoid that has potent receptor-mediated modulatory effects on macrophage function. The intracellular pathways mediating these effects are incompletely understood. Since adenosine receptor occupancy has been associated with activation of the cAMP-PKA system as well as of p38 MAPK and p42/44 MAPK, all of which can activate the CREB transcription factor system, we hypothesized that adenosine would activate CREB in macrophages. Using RAW 264.7 macrophages, we found that extracellular adenosine enhanced CREB transcriptional activity and increased phosphorylation of nuclear CREB. On the other hand, adenosine failed to alter CREB DNA binding. Adenosine stimulated both p38 and p42/44 MAPK activation. The p38 MAPK pathway inhibitor SB203580 but not the p42/44 MAPK pathway blocker PD98059 decreased adenosine-induced CREB activation, indicating that p38 MAPK but not p42/44 MAPK is an upstream mediator of CREB activation. Thus, some of the immunomodulatory effects of adenosine in macrophages may be explained by its augmenting effect on CREB activation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
purinergic
receptor
purinoceptor
monocyte
nuclear factor-kB
cytokine
interleukin
phagocytosis
antigen
toll-like receptor
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications 312 : 4 (2003), p. 883-888. -
További szerzők:Leibovich, Joseph S. Deitch, Edwin A. Sperlágh Beáta Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Vizi Sylvester E. Szabó Csaba (1967-) (orvos) Haskó György (1967-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM027913
Első szerző:Tick Gabriella (Szeged)
Cím:Structural and functional characterization of the Drosophila glycogen phosphorylase gene / Gabriella Tick, Imre Cserpán, Viktor Dombrádi, Bernard M. Mechler, István Török, István Kiss
Dátum:1999
Megjegyzések:We identified a P element insertional mutant of the Drosophila glycogen phosphorylase (DGPH) gene. Glycogen phosphorylase protein concentration and enzyme activity are decreased while glycogen content is increased in flies homozygous for the mutant allele. The DGPH gene has been cloned and sequenced; its open reading frame codes for a protein of 844 amino acids with a predicted molecular mass of 97 kDa. Comparison of the conceptual amino acid sequence of the Drosophila glycogen phosphorylase with glycogen phosphorylase sequences from other organisms shows a high degree of homology to mammalian enzymes. All the residues of the allosteric effector binding sites, the active site, and the site of phosphorylation are exactly conserved, but some of the residues of the glycogen storage site are not.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Drosophila
glycogen phosphorylase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 257 : 1 (1999), p. 34-43. -
További szerzők:Cserpán Imre (Szeged) Mechler, Bernard M. Török István Kiss István (Szeged) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.