CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM014283
Első szerző:Bai Péter (biokémikus)
Cím:Partial protection by poly(ADP-ribose) polymerase inhibitors from nitroxyl-induced cytotoxity in thymocytes / Bai Péter, Bakondi Edina, Szabó Éva, Gergely Pál, Szabo Csaba, Virág László
Dátum:2001
ISSN:0891-5849 (Print)
Megjegyzések:Nitroxyl (NO(-)/HNO), has been proposed to be one of the NO(*)-derived cytotoxic species. Although the biological effect of nitroxyl is largely unknown, it has been reported to cause DNA breakage and cytotoxicity. We have therefore investigated whether NO(-)/HNO-induced DNA single-strand breakage activates the nuclear nick sensor enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) and whether PARP activation affects the mode of NO(-)/HNO- induced cell death. NO(-)/HNO generated from Angeli's salt (AS, sodium trioxodinitrate) (0-300 microM) induced DNA single-strand breakage, PARP activation, and a concentration-dependent cytotoxicity in murine thymocytes. AS-induced cell death was also accompanied by decreased mitochondrial membrane potential and increased secondary superoxide production. The cytotoxicity of AS, as measured by propidium iodide uptake, was abolished by electron acceptors potassium ferricyanide, TEMPOL, the intracellular calcium chelator BAPTA-AM, and by PARP inhibitors 3-aminobenzamide (3-AB) and PJ-34. The cytoprotective effect of 3-AB was paralleled by increased output of AS-induced apoptotic parameters such as phosphatidylserine exposure, caspase activation, and DNA fragmentation. No significant increase in tyrosine nitration could be observed in AS-treated thymocytes as opposed to peroxynitrite-treated cells, indicating that tyrosine nitration is not likely to contribute to NO(-)/HNO-induced cytotoxicity. Our results demonstrate that NO(-)/HNO-induced PARP activation shifts the default apoptotic cell death toward necrosis in thymocytes. However, as total PARP inhibition resulted only in 30% cytoprotection, PARP-independent mechanisms dominate NO(-)/HNO-induced cytotoxicity in thymocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Animals
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Apoptosis
Benzamides/ pharmacology
Caspases/metabolism
Cells, Cultured
DNA Damage/drug effects
DNA Fragmentation/drug effects
Enzyme Activation/drug effects/physiology
Enzyme Inhibitors/ pharmacology
Male
Mice
Mice, Inbred C57BL
Mitochondria/ drug effects
Nitrates
Nitrites/toxicity
Nitrogen Oxides/ toxicity
Poly(ADP-ribose) Polymerases/ antagonists & inhibitors/metabolism
Protective Agents/ pharmacology
Thymus Gland/cytology/ drug effects
Tyrosine
Megjelenés:Free radical biology and medicine. - 31 : 12 (2001), p. 1616-1623. -
További szerzők:Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Szabó Csaba Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
elektronikus változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM013594
Első szerző:Bakondi Edina (biokémikus, vegyész)
Cím:Age-related loss of stress-induced nuclear proteasome activation is due to low PARP-1 activity / Bakondi Edina, Catalgol Betul, Bak Istvan, Jung Tobias, Bozaykut Perinur, Bayramicli Mehmet, Ozer Nesrin Kartal, Grune Tilman
Dátum:2011
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:Changes in protein turnover are among the dominant metabolic changes during aging. Of special importance is the maintenance of nuclear protein homeostasis to ensure a coordinated cellular metabolism. Therefore, in the nucleus a special PARP-1-mediated mechanism of proteasomal activation exists to ensure a rapid degradation of oxidized nuclear proteins. It was already demonstrated earlier that the cytosolic proteasomal system declines dramatically with aging, whereas the nuclear proteasome remains less affected. We demonstrate here that the stress-mediated proteasomal activation in the nucleus declines during replicative senescence of human fibroblasts. Furthermore, we clearly show that this decline in the PARP-1-mediated proteasomal activation is due to a decline in the expression and activity of PARP-1 in senescent fibroblasts. In a final study we show that this process also happens in vivo, because the protein expression level of PARP-1 is significantly lower in the skin of aged donors compared to that of young ones. Therefore, we conclude that the rate-limiting factor in poly(ADP-ribose)-mediated proteasomal activation in oxidative stress is PARP-1 and not the nuclear proteasome itself.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein oxidation
aging
proteasome
PARP
nucleus
free radicals
külföldön készült közlemény
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 50 : 1 (2011), p. 86-92. -
További szerzők:Catalgol, Betul Bak István (1975-) (vegyész, analitikus, farmakológus) Jung, Tobias Bozaykut, Perinur Bayramicli, Mehmet Ozer, Nesrin Kartal Grune, Tilman
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM063940
Első szerző:Brunyánszki Attila (biológus, biotechnológus)
Cím:Mitochondrial poly(ADP-ribose) polymerase : the Wizard of Oz at work / Attila Brunyanszki, Bartosz Szczesny, László Virág, Csaba Szabo
Dátum:2016
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 100 (2016), p. 257-270. -
További szerzők:Szczesny, Bartosz Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Szabó Csaba (1967-) (orvos)
Pályázati támogatás:TÁMOP 4.2.4.A/ 2-11/1-2012-0001
TÁMOP
OTKA K112336
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM096834
Első szerző:Hajdu Tímea (biomérnök)
Cím:Biophysical experiments reveal a protective role of protein phosphatase Z1 against oxidative damage of the cell membrane in Candida albicans / Tímea Hajdu, Krisztina Szabó, Ágnes Jakab, István Pócsi, Viktor Dombrádi, Peter Nagy
Dátum:2021
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 176 (2021), p. 222-227. -
További szerzők:Szabó Krisztina (1992-) (molekuláris biológus) Jakab Ágnes (1987-) (biológus) Pócsi István (1961-) (vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K120302
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
ANN133421
Egyéb
K138075
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM058394
Első szerző:Hegedűs Csaba (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Poly(ADP-ribose) in the bone : from oxidative stress signal to structural element / Csaba Hegedűs, Agnieszka Robaszkiewicz, Petra Lakatos, Éva Szabó, László Virág
Dátum:2015
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology and Medicine. - 82 (2015), p. 179-186. -
További szerzők:Robaszkiewicz, Agnieszka (1983-) (biokémikus) Lakatos Petra (1985-) (Molekuláris biológus) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM037716
Első szerző:Kovács Katalin (biokémikus)
Cím:Poly(ADP-ribosyl)ation is a survival mechanism in cigarette smoke-induced and hydrogen peroxide-mediated cell death / Kovács Katalin, Erdélyi Katalin, Hegedűs Csaba, Lakatos Petra, Regdon Zsolt, Bai Péter, Haskó György, Szabó Éva, Virág László
Dátum:2012
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:Cigarette smoking can contribute to the development of many human diseases such as cardiovascular disease, lung cancer, asthma, and chronic obstructive pulmonary disease. Thousands of compounds are present in cigarette smoke, including a large number of reactive oxygen species that can cause DNA damage, leading to the activation of poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) enzymes. The PAR polymer is degraded by poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG). Here we have investigated the effects of cigarette smoke extract (CSE) on A549 human lung epithelial cells. CSE induced DNA damage (comet assay), PAR accumulation (immunofluorescence and immunoblotting), impaired proliferation (clonogenic survival assay and electric cell-substrate impedance sensing measurement), and cell death (MTT reduction, propidium iodide uptake, lactate dehydrogenase release). CSE-induced cell death was also characterized by mitochondrial depolarization but massive translocation of apoptosis-inducing factor could not be observed. To investigate the role of PARylation in CSE-induced oxidative stress, PARP-1- and PARG-silenced A549 cells were used. Silencing of both PARP-1 and PARG sensitized cells to CSE-induced toxicity: PARP-1- and PARG-silenced cell lines exhibited reduced clonogenic survival, displayed a delayed repair of DNA breaks, and showed higher levels of cytotoxicity. CSE triggered the production of mitochondrial superoxide and hydrogen peroxide. Addition of superoxide dismutase increased, whereas catalase abolished, CSE-induced PAR formation. In summary, our data show that the superoxide-hydrogen peroxide-DNA breakage pathway activates the PAR cycle by PARP-1 and PARG, which serves as a survival mechanism in CSE-exposed cells. Our data also raise the possibility that the PARP-1/PARG status of smokers may be an important determinant of the efficiency of DNA repair in their lungs and of their susceptibility to CS-induced carcinogenesis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 53 : 9 (2012), p. 1680-1688. -
További szerzők:Erdélyi Katalin (1978-) (molekuláris biológus, biokémikus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lakatos Petra (1985-) (Molekuláris biológus) Regdon Zsolt (1988-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Haskó György (1967-) (biokémikus) Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM014288
Első szerző:Pacher Pál
Cím:Activation of poly(ADP-ribose) polymerase contributes to development of doxorubicin-induced heart failure / Pacher P., Liaudet L., Bai P., Virag L., Mabley J. G., Haskó G., Szabó C.
Dátum:2002
ISSN:0891-5849 (Print)
Megjegyzések:Activation of the nuclear enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) by oxidant-mediated DNA damage is an important pathway of cell dysfunction and tissue injury in conditions associated with oxidative stress. Increased oxidative stress is a major factor implicated in the cardiotoxicity of doxorubicin (DOX), a widely used antitumor anthracycline antibiotic. Thus, we hypothesized that the activation of PARP may contribute to the DOX-induced cardiotoxicity. Using a dual approach of PARP-1 suppression, by genetic deletion or pharmacological inhibition with the phenanthridinone PARP inhibitor PJ34, we now demonstrate the role of PARP in the development of cardiac dysfunction induced by DOX. PARP-1+/+ and PARP-1-/- mice received a single injection of DOX (25 mg/kg i.p). Five days after DOX administration, left ventricular performance was significantly depressed in PARP-1+/+ mice, but only to a smaller extent in PARP-1-/- ones. Similar experiments were conducted in BALB/c mice treated with PJ34 or vehicle. Treatment with a PJ34 significantly improved cardiac dysfunction and increased the survival of the animals. In addition PJ34 significantly reduced the DOX-induced increase in the serum lactate dehydrogenase and creatine kinase activities but not metalloproteinase activation in the heart. Thus, PARP activation contributes to the cardiotoxicity of DOX. PARP inhibitors may exert protective effects against the development of severe cardiac complications associated with the DOX treatment.Nitroxyl (NO(-)/HNO), has been proposed to be one of the NO(*)-derived cytotoxic species. Although the biological effect of nitroxyl is largely unknown, it has been reported to cause DNA breakage and cytotoxicity. We have therefore investigated whether NO(-)/HNO-induced DNA single-strand breakage activates the nuclear nick sensor enzyme poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) and whether PARP activation affects the mode of NO(-)/HNO- induced cell death. NO(-)/HNO generated from Angeli's salt (AS, sodium trioxodinitrate) (0-300 microM) induced DNA single-strand breakage, PARP activation, and a concentration-dependent cytotoxicity in murine thymocytes. AS-induced cell death was also accompanied by decreased mitochondrial membrane potential and increased secondary superoxide production. The cytotoxicity of AS, as measured by propidium iodide uptake, was abolished by electron acceptors potassium ferricyanide, TEMPOL, the intracellular calcium chelator BAPTA-AM, and by PARP inhibitors 3-aminobenzamide (3-AB) and PJ-34. The cytoprotective effect of 3-AB was paralleled by increased output of AS-induced apoptotic parameters such as phosphatidylserine exposure, caspase activation, and DNA fragmentation. No significant increase in tyrosine nitration could be observed in AS-treated thymocytes as opposed to peroxynitrite-treated cells, indicating that tyrosine nitration is not likely to contribute to NO(-)/HNO-induced cytotoxicity. Our results demonstrate that NO(-)/HNO-induced PARP activation shifts the default apoptotic cell death toward necrosis in thymocytes. However, as total PARP inhibition resulted only in 30% cytoprotection, PARP-independent mechanisms dominate NO(-)/HNO-induced cytotoxicity in thymocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Acute Disease
Animals
Antibiotics, Antineoplastic
Creatine Kinase/metabolism
Doxorubicin
Enzyme Activation/drug effects
Heart Failure/ chemically induced/pathology/physiopathology
Hemodynamics/drug effects
L-Lactate Dehydrogenase/metabolism
Male
Metalloendopeptidases/metabolism
Mice
Mice, Inbred BALB C
Mice, Knockout
Poly(ADP-ribose) Polymerases/ genetics/ metabolism
Survival Analysis
Ventricular Function, Left/genetics
Apoptosis
Benzamides/ pharmacology
Caspases/metabolism
Cells, Cultured
DNA Damage/drug effects
DNA Fragmentation/drug effects
Enzyme Activation/drug effects/physiology
Enzyme Inhibitors/ pharmacology
Mice, Inbred C57BL
Mitochondria/ drug effects
Nitrates
Nitrites/toxicity
Nitrogen Oxides/ toxicity
Poly(ADP-ribose) Polymerases/ antagonists & inhibitors/metabolism
Protective Agents/ pharmacology
Thymus Gland/cytology/ drug effects
Tyrosine
Megjelenés:The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. - 300 : 3 (2002), p. 862-867. -
További szerzők:Liaudet, Lucas Bai Péter (1976-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Mabley, Jon G. Haskó György (1967-) (biokémikus) Szabó Csaba
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM076337
Első szerző:Regdon Zsolt (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:LPS protects macrophages from AIF-independent parthanatos by downregulation of PARP1 expression, induction of SOD2 expression, and a metabolic shift to aerobic glycolysis / Regdon Zsolt, Robaszkiewicz Agnieszka, Kovács Katalin, Rygielska Żaneta, Hegedűs Csaba, Bodoor Khaldon, Szabó Éva, Virág László
Dátum:2019
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 131 (2019), p. 184-196. -
További szerzők:Robaszkiewicz, Agnieszka (1983-) (biokémikus) Kovács Katalin (1978-) (biokémikus) Rygielska, Żaneta Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bodoor, Khaldon Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00048
GINOP
K112336
OTKA
PD 116845
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM054757
Első szerző:Robaszkiewicz, Agnieszka (biokémikus)
Cím:The role of p38 signaling and poly(ADP-ribosyl)ation-induced metabolic collapse in the osteogenic differentiation-coupled cell death pathway / Agnieszka Robaszkiewicz, Zsuzsanna Valkó, Katalin Kovács, Csaba Hegedűs, Edina Bakondi, Péter Bai, László Virág
Dátum:2014
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology and Medicine. - 76C (2014), p. 69-79. -
További szerzők:Valkó Zsuzsanna (1988-) (Ph.D hallgató) Kovács Katalin (1978-) (biokémikus) Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Bakondi Edina (1975-) (biokémikus, vegyész) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM037368
Első szerző:Robaszkiewicz, Agnieszka (biokémikus)
Cím:Hydrogen peroxide-induced poly(ADP-ribosyl)ation regulates osteogenic differentiation-associated cell death / Robaszkiewicz Agnieszka, Erdélyi Katalin, Kovács Katalin, Kovács István, Bai Péter, Rajnavölgyi Éva, Virág László
Dátum:2012
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:We set out to investigate the role of poly(ADP-ribosylation), the attachment of NAD(+)-derived (ADP-ribose)(n) polymers to proteins, in the regulation of osteogenic differentiation of SAOS-2 cells and mesenchymal stem cells. In osteogenic differentiation medium, SAOS-2 cells showed mineralization and expressed alkaline phosphatase and osteoblastic marker genes such as Runx2, osterix, BMP2, and osteopontin. The cells also released hydrogen peroxide, displayed poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) activation, and showed commitment to cell death (apoptosis and necrosis). Scavenging reactive oxygen species by glutathione or decomposing hydrogen peroxide by the addition of catalase reduced differentiation, PARP activation, and cell death. We silenced the expression of the main PAR-synthesizing enzyme PARP-1 and the PAR-degrading enzyme poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG) in SAOS-2 osteosarcoma cells (shPARP-1 and shPARG, respectively). Both shPARP-1- and shPARG-silenced cells exhibited altered differentiation, with the most notable change being increased osteopontin expression but decreased alkaline phosphatase activity. PARP-1 silencing suppressed both apoptotic and necrotic cell death, but the PARP inhibitor PJ34 sensitized cells to cell death, indicating that the effects of PARP-1 silencing are not related to the activity of the enzyme. PARG silencing resulted in more apoptosis and, in the last days of differentiation, a shift from apoptosis toward necrosis. In conclusion our data prove that hydrogen peroxide-induced poly(ADP-ribose) signaling regulates cell death and osteodifferentiation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 53 : 8 (2012), p. 1552-1564. -
További szerzők:Erdélyi Katalin (1978-) (molekuláris biológus, biokémikus) Kovács Katalin (1978-) (biokémikus) Kovács István (1985-) (biokémikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:K82009
OTKA
K75864
OTKA
PD83473
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Jelátviteli kapcsolatok ős- és dendritikus sejt altípusokban
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM076338
Első szerző:Tokarz, Paulina
Cím:PARP1-LSD1 functional interplay controls transcription of SOD2 that protects human pro-inflammatory macrophages from death under an oxidative condition / Tokarz Paulina, Poszaj Tomasz, Regdon Zsolt, Virág László, Robaszkiewicz Agnieszka
Dátum:2019
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 131 (2019), p. 218-224. -
További szerzők:Poszaj, Tomasz Regdon Zsolt (1988-) (biokémikus, molekuláris biológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Robaszkiewicz, Agnieszka (1983-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00048
GINOP
K112336
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM028398
Első szerző:Virág László (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Cím:BCL-2 protects peroxynitrite-treated thymocytes from poly(ADP-ribose) synthase (PARS)-independent apoptotic but not from PARS-mediated necrotic cell death / László Virág, Csaba Szabó
Dátum:2000
Megjegyzések:In thymocytes, peroxynitrite induces poly(ADP-ribose) synthetase (PARS) activation, which results in necrotic cell death. In the absence of PARS, however, peroxynitrite-treated thymocytes die by apoptosis. Because Bcl-2 has been reported to inhibit not only apoptotic but also some forms of necrotic cell death, here we have investigated how Bcl-2 regulates the peroxynitrite-induced apoptotic and necrotic cell death. We have found that Bcl-2 did not provide protection against peroxynitrite-induced necrotic death, as characterized by propidium iodide uptake, mitochondrial membrane potential decrease, secondary superoxide production, and cardiolipin loss. In the presence of a PARS inhibitor, peroxynitrite-treated thymocytes from Bcl-2 transgenic mice showed no caspase activation or DNA fragmentation and displayed smaller mitochondrial membrane potential decrease. These data show that Bcl-2 protects thymocytes from peroxynitrite-induced apoptosis at a step proximal to mitochondrial alterations but fails to prevent PARS-mediated necrotic cell death. Activation of tissue transglutaminase (tTG) occurs in various forms of apoptosis. Peroxynitrite did not induce transglutaminase activity in thymocytes and did not have a direct inhibitory effect on the purified tTG. Basal tTG was not different in Bcl-2 transgenic and wild type cells
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
peroxynitrite
Bcl-2
necrosis
apoptosis
poly(ADP-ribose) synthesis
free radicals
transglutaminase
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Free Radical Biology and Medicine. - 29 : 8 (2000), p. 704-713. -
További szerzők:Szabó Csaba (1967-) (orvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1