CCL

Összesen 18 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM112852
035-os BibID:(scopus)85162926965 (wos)001019416300001
Első szerző:Antal Dóra
Cím:PARP2 promotes inflammation in psoriasis by modulating estradiol biosynthesis in keratinocytes / Antal D., Pór Á., Kovács I., Dull K., Póliska Sz., Ujlaki Gy., Demény M. Á., Szöllősi A. G., Kiss B., Szegedi A., Bai P., Szántó M.
Dátum:2023
ISSN:0946-2716
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Molecular Medicine (Berlin, Germany). - 101 : 8 (2023), p. 987-999. -
További szerzők:Pór Ágnes Kovács Ilona (1965-) (patológus) Dull Katalin (1983-) (molekuláris biológus, genetikus) Póliska Szilárd (1978-) (biológus) Ujlaki Gyula (1991-) (molekuláris biológus) Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Szöllősi Attila Gábor (1982-) (élettanász) Kiss Borbála Katalin (1977-) (bőrgyógyász, onkológus) Szegedi Andrea (1964-) (bőrgyógyász) Bai Péter (1976-) (biokémikus) Szántó Magdolna (1984-) (gyógyszerész)
Pályázati támogatás:TKP 2020-IKA-04
Egyéb
TKP 2021-EGA-19
Egyéb
TKP 2021-EGA-20
Egyéb
Post-Covid 2021-33
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048678
035-os BibID:PMID:23290998
Első szerző:Bürkle, Alexander
Cím:Poly(ADP-ribose) : PARadigms and PARadoxes / Alexander Bürkle, László Virág
Dátum:2013
ISSN:0098-2997 1872-9452
Megjegyzések:Poly(ADP-ribosyl)ation (PARylation) is a posttranslational protein modification (PTM) catalyzed by members of the poly(ADP-ribose) polymerase (PARP) enzyme family. PARPs use NAD(+) as substrate and upon cleaving off nicotinamide they transfer the ADP-ribosyl moiety covalently to suitable acceptor proteins and elongate the chain by adding further ADP-ribose units to create a branched polymer, termed poly(ADP-ribose) (PAR), which is rapidly degraded by poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG) and ADP-ribosylhydrolase 3 (ARH3). In recent years several key discoveries changed the way we look at the biological roles and mode of operation of PARylation. These paradigm shifts include but are not limited to (1) a single PARP enzyme expanding to a PARP family; (2) DNA-break dependent activation extended to several other DNA dependent and independent PARP-activation mechanisms; (3) one molecular mechanism (covalent PARylation of target proteins) underlying the biological effect of PARPs is now complemented by several other mechanisms such as protein-protein interactions, PAR signaling, modulation of NAD(+) pools and (4) one principal biological role in DNA damage sensing expanded to numerous, diverse biological functions identifying PARP-1 as a real moonlighting protein. Here we review the most important paradigm shifts in PARylation research and also highlight some of the many controversial issues (or paradoxes) of the field such as (1) the mostly synergistic and not antagonistic biological effects of PARP-1 and PARG; (2) mitochondrial PARylation and PAR decomposition, (3) the cross-talk between PARylation and signaling pathways (protein kinases, phosphatases, calcium) and the (4) divergent roles of PARP/PARylation in longevity and in age-related diseases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Apoptosis
Calcium
Cell death
Chromatin structure
DNA repair
Kinase
Mitochondria
Necrosis
Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
Poly(ADP-ribose) polymerase
Signaling
Transcription
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Molecular Aspects of Medicine. - 34 : 6 (2013), p. 1046-1065. -
További szerzők:Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM047217
035-os BibID:PMID:23357756
Első szerző:Cantó, Carles
Cím:Crosstalk between poly(ADP-ribose) polymerase and sirtuin enzymes / Carles Cantó, Anthony A. Sauve, Peter Bai
Dátum:2013
ISSN:0098-2997 1872-9452
Megjegyzések:Poly(ADP-ribose) polymerases (PARPs) are NAD(+) dependent enzymes that were identified as DNA repair proteins, however, today it seems clear that PARPs are responsible for a plethora of biological functions. Sirtuins (SIRTs) are NAD(+)-dependent deacetylase enzymes involved in the same biological processes as PARPs raising the question whether PARP and SIRT enzymes may interact with each other in physiological and pathophysiological conditions. Hereby we review the current understanding of the SIRT-PARP interplay in regard to the biochemical nature of the interaction (competition for the common NAD(+) substrate, mutual posttranslational modifications and direct transcriptional effects) and the physiological or pathophysiological consequences of the interactions (metabolic events, oxidative stress response, genomic stability and aging). Finally, we give an overview of the possibilities of pharmacological intervention to modulate PARP and SIRT enzymes either directly, or through modulating NAD(+) homeostasis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Molecular Aspects of Medicine. - 34 : 6 (2013), p. 1168-1201. -
További szerzők:Sauve, Anthony A. Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Oxidatív stressz és ADP-riboziláció kapcsolatának vizsgálata
TÁMOP-4.2.2/A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM055114
Első szerző:Czifra Gabriella (élettanász)
Cím:Protein kinase Cð promotes proliferation and induces malignant transformation in skeletal muscle / Gabriella Czifra, Attila Szöllősi, Zsuzsanna Nagy, Miklós Boros, István Juhász, Andrea Kiss, Ferenc Erdődi, Tamás Szabó, Ilona Kovács, Miklós Török, László Kovács, Peter M. Blumberg, Tamás Bíró
Dátum:2015
ISSN:1582-1838
Megjegyzések:In this paper, we investigated the isoform-specific roles of certain protein kinase C (PKC) isoforms in the regulation of skeletal muscle growth. Here, we provide the first intriguing functional evidence that nPKCð (originally described as an inhibitor of proliferation in various cells types) is a key player in promoting both in vitro and in vivo skeletal muscle growth. Recombinant overexpression of a constitutively active nPKCð in C2C12 myoblast increased proliferation and inhibited differentiation. Conversely, overexpression of kinase-negative mutant of nPKCð (DN-nPKCð) markedly inhibited cell growth. Moreover, overexpression of nPKCð also stimulated in vivo tumour growth and induced malignant transformation in immunodeficient (SCID) mice whereas that of DN-nPKCð suppressed tumour formation. The role of nPKCð in the formation of rhabdomyosarcoma was also investigated where recombinant overexpression of nPKCð in human rhabdomyosarcoma RD cells also increased cell proliferation and enhanced tumour formation in mouse xenografts. The other isoforms investigated (PKCð, ð,ð) exerted only minor (mostly growth-inhibitory) effects in skeletal muscle cells. Collectively, our data introduce nPKCð as a novel growth-promoting molecule in skeletal muscles and invite further trials to exploit its therapeutic potential in the treatment of skeletal muscle malignancies.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Cellular and Molecular Medicine. - 19 : 2 (2015), p. 396-407. -
További szerzők:Szöllősi Attila Gábor (1982-) (élettanász) Nagy Zsuzsanna (1986-) (élettanász) Boros Miklós Juhász István (1956-) (bőrgyógyász, bőrsebész, kozmetológus, klinikai onkológus) Kiss Andrea (1979-) (biokémikus, vegyész) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Szabó Tamás (1968-) (gyermekgyógyász) Kovács Ilona (1965-) (patológus) Török Miklós (1976-) (pathológus) Kovács László (1939-) (élettanász) Blumberg, Peter M. Bíró Tamás (1968-) (élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Élettan Kutatócsoport
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM013620
Első szerző:Docsa Tibor (vegyész, biokémikus)
Cím:Effect of glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin on glycogen metabolism in liver tissues of streptozotocin-induced and obese diabetic rats / Tibor Docsa, Katalin Czifrák, Csaba Hüse, László Somsák, Pál Gergely
Dátum:2011
ISSN:1791-2997
Megjegyzések:The major role of liver glycogen is to supply glucose to the circulation in order to maintain normal blood glucose levels. In the muscle and liver, the accumulation and breakdown of glycogen are regulated by the reciprocal activities of glycogen phosphorylase and glycogen synthase. Glycogen phosphorylase catalyses the key step of glycogen degradation and its activity is inhibited by glucose and its analogues. Thus, any readily accessible inhibitor of glycogen phosphorylase may serve as a potential therapy for non-insulin-dependent or type 2 diabetes. Hepatic glycogen phosphorylase has been identified as a novel target for drugs that control blood glucose concentration. Glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (TH) was found to be one of the most potent glucose derivates, inhibiting the catalytic activity of both muscle and liver glycogen phosphorylase. Here, we demonstrated the co-ordinated regulation of glycogen phosphorylase and synthase by 50 gammaM TH in liver extracts of Wistar rats, resulting in the activation of synthase by a shortening of the latency compared to control animals. TH was also effective in lowering blood glucose levels and restoring hepatic glycogen content in streptozotocin-induced diabetic rats. Furthermore, intravenous administration of TH to Zucker diabetic fatty rats significantly decreased hepatic glycogen phosphorylase a levels, and the activation of synthase was initiated without any delay.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
zucker diabetic fatty rat
Molekuláris Medicina
glycogen phosphorylase
glycogen synthase
glucose analogue inhibitors
Megjelenés:Molecular Medicine Reports. - 4 : 3 (2011), p. 477-481. -
További szerzők:Czifrák Katalin (1978-) (vegyész) Hüse Csaba Somsák László (1954-) (vegyész) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Új típusú glikomimetikumok szintézise, kölcsönhatásaik és hasznosításuk tanulmányozása
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
CNK80709
OTKA
CK77712
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
elektronikus változat
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM087277
Első szerző:Douida, Abdennour
Cím:The proteasome activator PA200 regulates expression of genes involved in cell survival upon selective mitochondrial inhibition in neuroblastoma cells / Abdennour Douida, Frank Batista, Agnieszka Robaszkiewicz, Pal Boto, Azzam Aladdin, Mónika Szenykiv, Rita Czinege, László Virág, Krisztina Tar
Dátum:2020
ISSN:1582-1838 1582-4934
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Cellular And Molecular Medicine. - 24 : 12 (2020), p. 6716-6730. -
További szerzők:Batista, Frank (1975-) (biokémikus) Robaszkiewicz, Agnieszka (1983-) (biokémikus) Botó Pál (1986-) (molekuláris biológus) Aladdin, Azzam (1980-) (molekuláris biológus) Szenykiv Mónika Czinege Rita Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Tar Krisztina (1975-) (biokémikus, molekuláris biológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00020
GINOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00048
GINOP
OTKA K112336
OTKA
OTKA K132193
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM054756
Első szerző:El-Hamoly, Tarek
Cím:Activation of poly(ADP-ribose) polymerase-1 delays wound healing by regulating keratinocyte migration and production of inflammatory mediators / Tarek El-Hamoly, Csaba Hegedűs, Petra Lakatos, Katalin Kovács, Péter Bai, Mona A. El-Ghazaly, Ezzeddin S. El-Denshary, Éva Szabó, László Virág
Dátum:2014
ISSN:1076-1551
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Molecular Medicine. - 20 (2014), p. 363-371. -
További szerzők:Hegedűs Csaba (1980-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lakatos Petra (1985-) (Molekuláris biológus) Kovács Katalin (1978-) (biokémikus) Bai Péter (1976-) (biokémikus) El-Ghazaly, Mona A. El-Denshary, Ezzeddin S. Szabó Éva (1965-) (bőrgyógyász, kozmetológus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM048850
035-os BibID:PMID:23722590
Első szerző:Erdélyi Katalin (molekuláris biológus, biokémikus)
Cím:Role of poly(ADP-ribosyl)ation in a 'two-hit' model of hypoxia and oxidative stress in human A549 epithelial cells in vitro / Katalin Erdélyi, Pál Pacher, László Virág, Csaba Szabó
Dátum:2013
ISSN:1107-3756
Megjegyzések:A preceding hypoxic insult can sensitize the cells or the organism to a subsequent, second insult. The aim of the present study was to investigate the molecular mechanism of this phenomenon (often termed 'two-hit' injury paradigm), in an in vitro model of hypoxia/oxidative stress injury in A549 epithelial cells, with special emphasis on the role of the nuclear enzyme poly(ADP-ribose) polymerase-1 (PARP-1) in the process. Pre-exposure of the cells to 24 h hypoxia significantly reduced intracellular glutathione (GSH) levels, reduced mitochondrial activity and adenosine triphosphate (ATP) levels. However pre-exposure to hypoxia failed to induce any change in PARP-1 expression and activation, DNA single-strand breaks or plasma membrane integrity. Pre-exposure to hypoxia markedly increased the sensitivity of the cells to subsequent oxidative stress-induced DNA damage. Hydrogen peroxide (H2O2) induced a concentration-dependent increase in DNA breakage, PARP activation, depletion of intracellular ATP, inhibition of mitochondrial activity and two distinct parameters that quantify the breakdown of plasma membrane integrity (propidium iodide uptake or lactate dehydrogenase release). PARP-1 activation played a significant role in the H2O2-induced cell death response because PARP activation, depletion of intracellular ATP, inhibition of mitochondrial activity, and the breakdown of plasma membrane integrity were attenuated in cells with permanently silenced PARP-1. Based on measurement of the endogenous antioxidant GSH, we hypothesized that the mechanism of hypoxia-mediated enhancement of H2O2 involves depletion of the GSH during the hypoxic period, which renders the cells more sensitive to a subsequent DNA single-strand break elicited by H2O2. DNA strand breakage then activates PARP-1, leading to the inhibition of mitochondrial function, depletion of ATP and cell necrosis. PARP-1 deficiency protects against the cytotoxicity, to a lesser degree, by protecting against GSH depletion during the hypoxic period, and, to a larger degree, by maintaining mitochondrial function and preserving intracellular ATP levels during the subsequent oxidative stress period.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine. - 32 : 2 (2013), p. 339-346. -
További szerzők:Pacher Pál Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Szabó Csaba
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM057006
Első szerző:Kiss Borbála Katalin (bőrgyógyász, onkológus)
Cím:Poly(ADP) ribose polymerase-1 ablation alters eicosanoid and docosanoid signaling and metabolism in a murine model of contact hypersensitivity / Borbála Kiss, Magdolna Szántó, Mónika Szklenár, Attila Brunyánszki, Tamás Marosvölgyi, Eszter Sárosi, Éva Remenyik, Pál Gergely, László Virág, Tamás Decsi, Ralph Rühl, Peter Bai
Dátum:2015
ISSN:1791-2997 1791-3004
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Molecular Medicine Reports. - 11 : 4 (2015), p. 2861-2867. -
További szerzők:Szántó Magdolna (1984-) (gyógyszerész) Szklenár Mónika Brunyánszki Attila (1980-) (biológus, biotechnológus) Marosvölgyi Tamás Sárosi Eszter Remenyik Éva (1956-) (bőrgyógyász) Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Decsi Tamás Rühl, Ralph (1969-) (vegyész) Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM092735
035-os BibID:(cikkazonosító)33
Első szerző:Sipos Adrienn (biológus, biotechnológus)
Cím:The role of the microbiome in ovarian cancer : mechanistic insights into oncobiosis and to bacterial metabolite signaling / Adrienn Sipos, Gyula Ujlaki, Edit Mikó, Eszter Maka, Judit Szabó, Karen Uray, Zoárd Krasznai, Péter Bai
Dátum:2021
ISSN:1076-1551
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular Medicine. - 27 : 1 (2021), p. 1-20. -
További szerzők:Ujlaki Gyula (1991-) (molekuláris biológus) Mikó Edit (1980-) (biológus) Maka Eszter (1988-) (szülész-nőgyógyász rezidens) Szabó Judit (1963-) (szakorvos, klinikai mikrobiológus) Uray Karen (1964-) (biokémikus) Krasznai Zoárd Tibor (1973-) (szülész-nőgyógyász, gyermeknőgyógyász) Bai Péter (1976-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
TKP2020-IKA-04
Egyéb
NKFIH K123975
egyéb
NKFIH PD124110
egyéb
NKFIH FK128384
egyéb
NKFIH K120669
egyéb
ÚNKP-20-5-DE-96
egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM028390
Első szerző:Soriano, Francisco Garcia
Cím:Diabetic endothelial dysfunction : role of reactive oxygen and nitrogen species production and poly(ADP-ribose) polymerase activation / Francisco Garcia Soriano, László Virág, Csaba Szabó
Dátum:2001
ISSN:0946-2716
Megjegyzések:Peroxynitrite and hydroxyl radicals are potent initiators of DNA single-strand breakage, which is an obligatory stimulus for the activation of the nuclear enzyme poly(ADP ribose) polymerase (PARP). In response to high glucose incubation medium in vitro, or diabetes and hyperglycemia in vivo, reactive nitrogen and oxygen species generation occurs. These reactive species trigger DNA single-strand breakage, which induces rapid activation of PARP. PARP in turn depletes the intracellular concentration of its substrate, NAD+, slowing the rate of glycolysis, electron transport, and ATP formation. This process results in acute endothelial dysfunction in diabetic blood vessels. Accordingly, inhibitors of PARP protect against endothelial injury under these conditions. In addition to the direct cytotoxic pathway regulated by DNA injury and PARP activation, PARP also appears to modulate the course of inflammation by regulating the activation of nuclear factor kappaB, and the expression of a number of genes, including the gene for intercellular adhesion molecule 1 and the inducible nitric oxide synthase. The research into the role of PARP in diabetic vascular injury is now supported by novel tools, such as new classes of potent inhibitors of PARP and genetically engineered animals lacking the gene for PARP. Pharmacological inhibition of PARP emerges as a potential approach for the experimental therapy of diabetic vascular dysfunction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
free radicals
oxidatns
nitric oxide
diabetes vascular
cytokine
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Molecular Medicine 79 : 8 (2001), p. 437-448. -
További szerzők:Virág László (1965-) (biokémikus, sejtbiológus, farmakológus) Szabó Csaba (1967-) (orvos)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM001040
Első szerző:Szíjgyártó Zsolt (vegyész)
Cím:The role of protein kinase C isoenzymes in the regulation of calcineurin activity in human peripheral blood mononuclear cells / Szíjgyártó Zs., Szűcs K., Kovács I., Zákány R., Sipka S., Gergely P.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
protein kinase C
Cabin 1
calcineurin
phosphorylation
mononuclear cells
Megjelenés:International Journal of Molecular Medicine 20 : 3 (2007), p. 359-364. -
További szerzők:Szűcs Kornélia (1945-) (biokémikus) Kovács Ildikó Zákány Róza (1963-) (anatómus-, kötőszövetbiológus) Sipka Sándor (1945-) (laboratóriumi szakorvos) Gergely Pál (1947-) (biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.