Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM077837
035-os BibID:	(PMID)29792814 (WoS)000438114100006 (Scopus)85049826983
Első szerző:	Nánási Péter Pál ifj. (sejtbiológus)
Cím:	Perspectives of a myosin motor activator agent with increased selectivity / Péter Nánási Jr., István Komáromi, János Almássy
Dátum:	2018
ISSN:	0008-4212
Megjegyzések:	Clinical treatment of heart failure is still not fully solved. A novel class of agents, the myosin motor activators, acts directly on cardiac myosin resulting in an increased force generation and prolongation of contraction. Omecamtiv mecarbil, the lead molecule of this group, is now in human 3 phase displaying promising clinical performance. However, omecamtiv mecarbil is not selective to myosin, since it readily binds to and activates cardiac ryanodine receptors (RyR-2), an effect that may cause complications is case of overdose. In this study, in silico analysis was performed to investigate the docking of omecamtiv mecarbil and other structural analogues to cardiac myosin heavy chain and RyR-2 in order to select the structure which has a higher selectivity to myosin over RyR-2. In silico docking studies revealed that omecamtiv mecarbil has comparable affinity to myosin and RyR-2: the respective K values are 0.60 and 0.87 ?M. Another compound CK-1032100 has much lower affinity to RyR-2 than omecamtiv mecarbil, while it still has a moderate affinity to myosin. It was concluded that further research starting from the chemical structure of CK-1032100 may result a better myosin activator burdened probably less by the RyR-2 binding side effect. It also is possible, however, that the selectivity of omecamtiv mecarbil to myosin over RyR-2 cannot be substantially improved, because similar moieties seem to be responsible for the high affinity to both myosin and RyR-2.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Inotropic agents Myosin activators Omecamtiv mecarbil Ryanodine receptor Cytosolic Ca 2+
Megjelenés:	Canadian Journal of Physiology and Pharmacology. - 96 : 7 (2018), p. 676-680. -
További szerzők:	Komáromi István (1957-) (vegyész, molekuláris biológus, biokémikus) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító)
Pályázati támogatás:	NKFIH PD112199 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM063953
Első szerző:	Nánási Péter Pál ifj. (sejtbiológus)
Cím:	The myosin activator omecamtiv mecarbil : a promising new inotropic agent / Péter Nánási Jr., Krisztina Váczi, Zoltán Papp
Dátum:	2016
ISSN:	0008-4212
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Canadian Journal of Physiology and Pharmacology. - 94 : 10 (2016), p. 1033-1039. -
További szerzők:	Váczi Krisztina (1987-) (élettanász) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM051008
Első szerző:	Szentandrássy Norbert (élettanász)
Cím:	Tetrodotoxin blocks native cardiac L-type calcium channels but not CaV1.2 channels expressed in HEK cells / N. Szentandrassy, F. Papp, B. Hegyi, A. Bartok, Z. Krasznai, P. P. Nanasi
Dátum:	2013
ISSN:	0867-5910 1899-1505
Megjegyzések:	Tetrodotoxin (TTX) has been believed for a long time to be a selective inhibitor of voltage-gated fast Na(+) channels in excitable tissues, including mammalian myocardium. Recently TTX has been shown to block cardiac L-type Ca(2+) current (ICa,L). Furthermore, this inhibition was ascribed to binding of TTX to the outer pore of the Ca(2+) channel, contributing to the selectivity filter region. In this study the TTX-sensitivity of Cav1.2 channels, expressed in HEK cells, was tested using the whole cell version of the patch clamp technique and compared to the TTX-sensitivity of native canine ICa,L. Cav1.2 channels mediate Ca(2+) current in ventricular myocardium of various mammalian species. Surprisingly, TTX failed to inhibit Cav1.2 current up to the concentration of 100 muM - in contrast to ICa,L - in spite of the fact that the kinetic properties of the ICa,L and Cav1.2 currents were similar. The possible reasons for this discrepancy are discussed. Present results may question the suitability of a single pore-forming channel subunit, expressed in a transfection system, for electrophysiological or pharmacological studies
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban article Calcium Calcium Channels Cells Hungary physiology Research Research Support Support Tetrodotoxin time Transfection
Megjelenés:	Journal of Physiology and Pharmacology. - 64 : 6 (2013), p. 807-810. -
További szerzők:	Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Hegyi Bence (1987-) (élettanász) Bartók Ádám (1984-) (biotechnológus) Krasznai Zoltán (1950-) (biofizikus) Nánási Péter Pál (1956-) (élettanász)
Pályázati támogatás:	100151 OTKA NK104331 OTKA K101196 OTKA PD101171 OTKA TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045 TÁMOP Élettan Kutatócsoport TÁMOP-4.2.4. A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat Szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon: