Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM109031
035-os BibID:
(cikkazonosító)e83976 (WoS)000932846100001 (Scopus)85147892491
Első szerző:
Gyöngy Zsuzsanna (molekuláris biológus)
Cím:
Nucleotide binding is the critical regulator of ABCG2 conformational transitions / Gyöngy Zsuzsanna, Mocsár Gábor, Hegedűs Éva, Stockner Thomas, Ritter Zsuzsanna, Homolya László, Schamberger Anita, Orbán Tamás I., Remenyik Judit, Szakacs Gergely, Goda Katalin
Dátum:
2023
ISSN:
2050-084X
Megjegyzések:
ABCG2 is an exporter-type ABC protein that can expel numerous chemically unrelated xeno- and endobiotics from cells. When expressed in tumor cells or tumor stem cells, ABCG2 confers multidrug resistance, contributing to the failure of chemotherapy. Molecular details orchestrating substrate translocation and ATP hydrolysis remain elusive. Here, we present methods to concomitantly investigate substrate and nucleotide binding by ABCG2 in cells. Using the conformation-sensitive antibody 5D3, we show that the switch from the inward-facing (IF) to the outward-facing (OF) conformation of ABCG2 is induced by nucleotide binding. IF-OF transition is facilitated by substrates, and hindered by the inhibitor Ko143. Direct measurements of 5D3 and substrate binding to ABCG2 indicate that the high-to-low affinity switch of the drug binding site coincides with the transition from the IF to the OF conformation. Low substrate binding persists in the post-hydrolysis state, supporting that dissociation of the ATP hydrolysis products is required to reset the high substrate affinity IF conformation of ABCG2.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Biológiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
eLife. - 12 (2023), p. 1-24. -
További szerzők:
Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus)
Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus)
Stockner, Thomas
Ritter Zsuzsanna
Homolya László
Schamberger Anita
Orbán Tamás I.
Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész)
Szakács Gergely
Goda Katalin (1969-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:
K124815
OTKA
GINOP-2.2.1-15-2017-00079
GINOP
HunProtEx 2018?1.2.1-NKP- 2018?00005
Egyéb
RRF-2.3.1-21-2022-00015
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM080767
035-os BibID:
(cikkazonosító)e42372 (WoS)000459922000001 (Scopus)85064213247 (PMID)30810529
Első szerző:
Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:
TMEM266 is a functional voltage sensor regulated by extracellular Zn2+ / Ferenc Papp, Suvendu Lomash, Orsolya Szilagyi, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Maria Isabel Bahamonde, Gilman Toombes, Kenton Jon Swartz
Dátum:
2019
ISSN:
2050-084X
Megjegyzések:
Voltage-activated ion channels contain S1-S4 domains that sense membrane voltage and control opening of ion-selective pores, a mechanism that is crucial for electrical signaling. Related S1-S4 domains have been identified in voltage-sensitive phosphatases and voltage-activated proton channels, both of which lack associated pore domains. hTMEM266 is a protein of unknown function that is predicted to contain an S1-S4 domain, along with partially structured cytoplasmic termini. Here we show that hTMEM266 forms oligomers, undergoes both rapid (mu s) and slow (ms) structural rearrangements in response to changes in voltage, and contains a Zn2+ binding site that can regulate the slow conformational transition. Our results demonstrate that the S1-S4 domain in hTMEM266 is a functional voltage sensor, motivating future studies to identify cellular processes that may be regulated by the protein. The ability of hTMEM266 to respond to voltage on the mu s timescale may be advantageous for designing new genetically encoded voltage indicators.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
S1-S4 domain
divalent cations
fluorescence
fluorimetry
human
molecular biophysics
structural biology
voltage-sensing domain
Megjelenés:
eLife. - 8 (2019), p. 1-25. -
További szerzők:
Lomash, Suvendu
Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus)
Babikow, Erika
Smith, Jaime
Chang, Tsg-Hui
Bahamonde, Maria Isabel
Toombes, Gilman Ewan Stephen
Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:
GINOP-2.3.2-15-2016-00015
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.