CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM052727
035-os BibID:PMID: 22847781
Első szerző:Beninati, Simone
Cím:In memoriam : John E. Folk (1925-2010) / Simone Beninati, Myung Hee Park, Edith Wolff, László Fésüs, Alberto Abbruzzese, Soo II Chung, Franco Carmassi, Enzo Cocuzzi, Mary Lynn Trawick, Mauro Piacentini
Dátum:2012
ISSN:0939-4451
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Amino Acids. - 44 : 1 (2012), p. 11-18. -
További szerzők:Park, Myung Hee Wolff, Edith Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Abbruzzese, Alberto Chung, Soo Il Carmassi, Franco Cocuzzi, Enzo Trawick, Mary Lynn Piacentini, Mauro
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM008373
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transdab wiki : the interactive transglutaminase substrate database on web 2.0 surface / Csősz É., Meskó B., Fésűs L.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Amino Acids. - 36 : 4 (2009), p. 615-617. -
További szerzők:Meskó Bertalan (1984-) (kutatóorvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM096052
Első szerző:Diós Ádám (molekuláris biológus)
Cím:Gamma-gliadin specific celiac disease antibodies recognize p31-43 and p57-68 alpha gliadin peptides in deamidation related manner as a result of cross-reaction / Ádám Diós, Rita Elek, Ildikó Szabó, Szilvia Horváth, Judit Gyimesi, Róbert Király, Katharina Werkstetter, Sibylle Koletzko, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:2021
ISSN:0939-4451 1438-2199
Megjegyzések:Celiac disease (CeD) is a T-cell-dependent enteropathy with autoimmune features where tissue transglutaminase (TG2)- mediated posttranslational modifcation of gliadin peptides has a decisive role in the pathomechanism. The humoral immune response is reported to target mainly TG2-deamidated γ-gliadin peptides. However, α-gliadin peptides, like p57-68, playing a crucial role in the T-cell response, and p31-43, a major trigger of innate responses, also contain B-cell gliadin epitopes and γ-gliadin like motifs. We aimed to identify if there are anti-gliadin-specifc antibodies in CeD patients targeting the p31-43 and p57-68 peptides and to examine whether deamidation of these peptides could increase their antigenicity. We explored TG2-mediated deamidation of the p31-43 and p57-68 peptides, and investigated serum antibody reactivity toward the native and deamidated α and γ-gliadin peptides in children with confrmed CeD and in prospectively followed infants at increased risk for developing CeD. We afnity-purifed antibody populations utilizing diferent single peptide gliadin antigens and tested their binding preferences for cross-reactivity in real-time interaction assays based on bio-layer interferometry. Our results demonstrate that there is serum reactivity toward p31-43 and p57-68 peptides, which is due to cross-reactive γ-gliadin specifc antibodies. These γ-gliadin specifc antibodies represent the frst appearing antibody population in infancy and they dominate the serum reactivity of CeD patients even later on and without preference for deamidation. However, for the homologous epitope sequences in α-gliadins shorter than the core QPEQPFP heptapeptide, deamidation facilitates antibody recognition. These fndings reveal the presence of cross-reactive antibodies in CeD patients recognizing the disease-relevant α-gliadins.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Celiac disease
Gliadin
Deamidation
Antibody
Serum reactivity
Cross-reactivity
Megjelenés:Amino Acids. - 53 : 7 (2021), p. 1051-1063. -
További szerzők:Elek Rita Szabó Ildikó (1981-) (biológus) Horváth Szilvia Gyimesi Judit Király Róbert (1975-) (biológus) Werkstetter, Katharina (gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Koletzko, Sibylle Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM028039
Első szerző:Garabuczi Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Retinoids produced by macrophages engulfing apoptotic cells contribute to the appearance of transglutaminase 2 in apoptotic thymocytes / Garabuczi Éva, Kiss Beáta, Felszeghy Szabolcs, Tsay Gregory J., Fésüs László, Szondy Zsuzsa
Dátum:2013
ISSN:0939-4451
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) has been known for a long time to be associated with the in vivo apoptosis program of various cell types including T cells. Though the expression of the enzyme was strongly induced in mouse thymocytes following apoptosis induction in vivo, no significant induction of TG2 could be detected, when thymocytes were induced to die by the same stimuli in vitro indicating that signals arriving from the tissue environment are required for the in vivo induction of the enzyme in apoptotic thymocytes. Previous studies have shown that one of these signals is transforming growth factor-β (TGF-β) which is released by macrophages engulfing apoptotic cells. Besides TGF-β, the TG2 promoter contains retinoic acid response elements as well. Here we show that in vitro retinoic acids, or TGF-β and retinoic acids together can significantly enhance the TG2 mRNA expression in dying thymocytes, and the apoptotic signal contributes to the TG2 induction. Inhibition of retinoic acid synthesis either by alcohol or retinaldehyde dehydrogenases significantly attenuates the in vivo induction of TG2 following apoptosis induction indicating that retinoids indeed might contribute in vivo to the apoptosis-related TG2 expression. What is more, the in vivo apoptosis induction in the thymus is accompanied by an enhanced retinoid-dependent transcriptional activity due to the enhanced retinoid synthesis by macrophages engulfing apoptotic cells. Our data reveal a new crosstalk between macrophages and apoptotic cells, in which apoptotic cell uptake-induced retinoid synthesis in macrophages enhances TG2 expression in the dying thymocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Amino Acids. - 44 : 1 (2013), p. 235-244. -
További szerzők:Kiss Beáta (1984-) (biokémikus, molekuláris biológus) Felszeghy Szabolcs Béla (1972-) (fogorvos, anatómus, kötőszövetbiológus) Tsay, Gregory J. Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis és a fagocitózis folyamatának összehangolása a szövetet tönkretevő gyulladási reakciók elkerülésére
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis molekuláris mechanizmusa
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM062269
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Isopeptidase activity of human transglutaminase 2 : disconnection from transamidation and characterization by kinetic parameters / Róbert Király, Kiruphagaran Thangaraju, Zsófia Nagy, Russell Collighan, Zoltán Nemes, Martin Griffin, László Fésüs
Dátum:2016
ISSN:0939-4451
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Amino Acids 48 : 1 (2016), p. 31-40. -
További szerzők:Thangaraju, Kiruphagaran Nagy Zsófia (1991-) (molekuláris biológus) Collighan, Russell Nemes Zoltán (1969-) (molekuláris biológus, pszichiáter) Griffin, Martin Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM042702
035-os BibID:PMID:22160262
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Polymorphism of transglutaminase 2 : unusually low frequency of genomic variants with deficient functions / Róbert Király, Endre Barta, László Fésüs
Dátum:2013
ISSN:0939-4451
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) is a multifunctional member of an enzyme family: it modifies glutamine residues by cross-linking proteins and incorporating primary amines into them, has protein disulphide isomerase and protein kinase activities, mediates trans-membrane signal transduction and interactions between cell surface proteins and the extracellular matrix. These unusual multiple roles encoded into one polypeptide chain suggest that genomic variations in the TGM2 gene should be limited. Indeed, the available information in databases shows that unlike in the case of most other transglutaminases there are no common single nucleotide polymorphisms in exons of human TGM2. We collected data on and produced some of the rare genetic variants of TGM2 by site directed mutagenesis and found that some were less stable than the most abundant (wild type) enzyme variant and the majority had deficient transamidating activity. Further studies are required to clarify the pathologic significance of these rare TGM2 alleles in the human population.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Amino Acids. - 44 : 1 (2013), p. 215-225. -
További szerzők:Barta Endre (1963-) (molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM063955
Első szerző:Sándor Katalin (molekuláris biológus, biokémikus-genomikus)
Cím:Adenosine produced from adenine nucleotides through an interaction between apoptotic cells and engulfing macrophages contributes to the appearance of transglutaminase 2 in dying thymocytes / Katalin Sándor, Anna Pallai, Edina Duró, Pascal Legendre, Isabelle Couillin, Tibor Sághy, Zsuzsa Szondy
Dátum:2017
ISSN:0939-4451
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) has been known for along time to be associated with the in vivo apoptosis programof various cell types, including T cells. Though theexpression of the enzyme is strongly induced in mousethymocytes following apoptosis induction in vivo, no significantinduction of TG2 can be detected, when thymocytesare induced to die by the same stimuli in vitro indicatingthat signals arriving from the tissue environment arerequired for the proper in vivo induction of the enzyme.Previous studies from our laboratory have demonstratedthat two of these signals, transforming growth factor-?(TGF-?) and retinoids, are produced by macrophagesengulfing apoptotic cells. However, in addition to TGF-? and retinoids, engulfing macrophages produce adenosineas well. Here, we show that in vitro adenosine, adenosine,and retinoic acid or adenosine, TGF-? and retinoicacids together can significantly enhance the TG2 mRNAexpression in dying thymocytes. The effect of adenosineis mediated via adenosine A2A receptors (A2ARs) andthe A2AR-triggered adenylate cyclase signaling pathway.In accordance, loss of A2ARs in A2AR null mice significantlyattenuates the in vivo induction of TG2 followingapoptosis induction in the thymus indicating that adenosineindeed contributes in vivo to the apoptosis-related appearanceof the enzyme. We also demonstrate that adenosineis produced extracellularly during engulfment of apoptoticthymocytes, partly from adenine nucleotides released viathymocyte pannexin-1 channels. Our data reveal a novelcrosstalk between macrophages and apoptotic cells, inwhich apoptotic cell uptake-related adenosine productioncontributes to the appearance of TG2 in the dyingthymocytes.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Apoptózis
makrofág
Fagocitózis
Adenozin
transzglutamináz 2
Megjelenés:Amino Acids 49 : 3 (2017), p. 671-681. -
További szerzők:Pallai Anna (1983-) (biokémikus, molekuláris biológus) Duró Edina Legendre, Pascal Couillin, Isabelle Sághy Tibor Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:T104228
OTKA
NK 105046
OTKA
4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM008294
Első szerző:Sarang Zsolt (mikrobiológus)
Cím:Some lessons from the tissue transglutaminase knockout mouse / Sarang, Zs., Tóth, B., Balajthy, Z., Köröskényi, K., Garabuczi, É., Fésüs, L., Szondy, Zs.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Amino Acids 36 : 4 (2009), p. 625-631. -
További szerzők:Tóth Beáta Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Köröskényi Krisztina (1979-) (biokémikus, molekuláris biológus) Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM065611
Első szerző:Thangaraju, Kiruphagaran
Cím:Computational analyses of the effect of novel amino acid clusters of human transglutaminase 2 on its structure and function / Kiruphagaran Thangaraju, Róbert Király, János András Mótyán, Viktor Attila Ambrus, Mónika Fuxreiter, László Fésüs
Dátum:2017
ISSN:0939-4451
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TGM2) is a unique protein of a nine member family with several enzymatic and non-enzymatic activities and interacting partners. Its physiological and pathological roles, however, are not fully understood. Comparative genomic and computational analysis reported here have revealed phylogenetic changes of TGM2 resulting in novel amino acid clusters in humans and other primates, which may impact secondary structure and increase protein stability. These clusters are located in intrinsically disordered regions and via short linear motifs influence interactions with TGM2 partners directly, or through post-translation modification (phosphorylation and N-glycosylation sites). Our data shed new light on the structural background and evolution of TGM2 multi-functionality and points to so far unrevealed biological roles of the enzyme.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Transglutaminase 2
Short linear motifs
Protein stability
Intrinsically disordered regions
Novel amino acid clusters
Megjelenés:Amino Acids 49 :3 (2017), p. 605-614. -
További szerzők:Király Róbert (1975-) (biológus) Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Ambrus Viktor Attila (1989-) (biotechnológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:NK 105046
OTKA
NN 106562
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV2012-0023
TÁMOP
TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1