CCL

Összesen 29 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060741
Első szerző:Ambrus Attila
Cím:Polyethylene glycol enhanced refolding of the recombinant human tissue transglutaminase / Ambrus, Attila, Fésüs, László
Dátum:2001
ISSN:1082-6068
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Preparative Biochemistry & Biotechnology. - 31 : 1 (2001), p. 59-70. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM111915
035-os BibID:(cikkazonosító)109385 (scopus)85161297715
Első szerző:Arianti, Rini (biokémikus)
Cím:Availability of abundant thiamine determines efficiency of thermogenic activation in human neck area derived adipocytes / Arianti Rini, Vinnai Boglárka Ágnes, Győry Ferenc, Guba Andrea, Csősz Éva, Kristóf Endre, Fésüs László
Dátum:2023
ISSN:0955-2863
Megjegyzések:Brown/beige adipocytes express uncoupling protein-1 (UCP1) that enables them to dissipate energy as heat. Systematic activation of this process can alleviate obesity. Human brown adipose tissues are interspersed in distinct anatomical regions including deep neck. We found that UCP1 enriched adipocytes differentiated from precursors of this depot highly expressed ThTr2 transporter of thiamine and consumed thiamine during thermogenic activation of these adipocytes by cAMP which mimics adrenergic stimulation. Inhibition of ThTr2 led to lower thiamine consumption with decreased proton leak respiration reflecting reduced uncoupling. In the absence of thiamine, cAMP-induced uncoupling was diminished but restored by thiamine addition reaching the highest levels at thiamine concentrations larger than present in human blood plasma. Thiamine is converted to thiamine pyrophosphate (TPP) in cells; the addition of TPP to permeabilized adipocytes increased uncoupling fueled by TPP-dependent pyruvate dehydrogenase. ThTr2 inhibition also hampered cAMP-dependent induction of UCP1, PGC1a, and other browning marker genes, and thermogenic induction of these genes was potentiated by thiamine in a concentration dependent manner. Our study reveals the importance of amply supplied thiamine during thermogenic activation in human adipocytes which provides TPP for TPP-dependent enzymes not fully saturated with this cofactor and by potentiating the induction of thermogenic genes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human adipocytes
thiamine
thiamine transporter
pyruvate dehydrogenase
thermogenesis
UCP1 expression
Megjelenés:Journal Of Nutritional Biochemistry. - 119 (2023), p. 1-13. -
További szerzők:Vinnai Boglárka Ágnes (1996-) (molekuláris biológus) Győry Ferenc (1964-) (sebész) Guba Andrea (1975-) (Okleveles vegyész) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
FK131424
OTKA
K129139
OTKA
ÚNKP-22-3-I
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM040648
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Effect of substrate residues on the P2' preference of retroviral proteinases / Boross Peter, Bagossi Peter, Copeland Terry D., Oroszlan Stephen, Louis John M., Tozser Jozsef
Dátum:1999
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The substrate sequence requirements for preference toward P2' Glu residue by human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) proteinase were studied in both the matrix protein/ capsid protein (MA/CA) and CA/p2 cleavage site sequence contexts. These sequences represent typical type 1 (-aromatic*Pro-) and type 2 (-hydrophobic* hydrophobic-) cleavage site sequences, respectively. While in the type 1 sequence context, the preference for P2' Glu over Ile or Gln was found to be strongly dependent on the ionic strength and the residues being outside the P2-P2' region of the substrate, it remained preferable in the type 2 substrates when typical type 1 substrate sequence residues were substituted into the outside regions. The pH profile of the specificity constants suggested a lower pH optimum for substrates having P2' Glu in contrast to those having uncharged residues, in both sequence contexts. The very low frequency of P2' Glu in naturally occurring retroviral cleavage sites of various retroviruses including equine infectious anemia virus (EIAV) and murine leukemia virus (MuLV) suggests that such a residue may not have a general regulatory role in the retroviral life cycle. In fact, unlike HIV-1 and HIV-2, EIAV and MuLV proteinases do not favor P2' Glu in either the MA/CA or CA/p2 sequence contexts.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 264 : 3 (1999), p. 921-929. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen Louis, John M. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM072540
Első szerző:Bozóki Beáta (molekuláris biológus)
Cím:A recombinant fusion protein-based, fluorescent protease assay for high throughput-compatible substrate screening / Beáta Bozóki, Lívia Gazda, Ferenc Tóth, Márió Miczi, János András Mótyán, József Tőzsér
Dátum:2018
ISSN:0003-2697
Megjegyzések:In connection with the intensive investigation of proteases, several methods have been developed for analysis of the substrate specificity. Due to the great number of proteases and the expected target molecules to be analyzed, time- and cost-efficient high-throughput screening (HTS) methods are preferred. Here we describe the development and application of a separation-based HTS-compatible fluorescent protease assay, which is based on the use of recombinant fusion proteins as substrates of proteases. The protein substrates used in this assay consists of N-terminal (hexahistidine and maltose binding protein) fusion tags, cleavage sequences of the tobacco etch virus (TEV) and HIV-1 proteases, and a C-terminal fluorescent protein (mApple or mTurquoise2). The assay is based on the fluorimetric detection of the fluorescent proteins, which are released from the magnetic bead-attached substrates by the proteolytic cleavage. The protease assay has been applied for activity measurements of TEV and HIV-1 proteases to test the suitability of the system for enzyme kinetic measurements, inhibition studies, and determination of pH optimum. We also found that denatured fluorescent proteins can be renatured after SDS-PAGE of denaturing conditions, but showed differences in their renaturation abilities. After in-gel renaturation both substrates and cleavage products can be identified by in-gel UV detection.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 540-541 (2018), p. 52-63. -
További szerzők:Gazda Lívia Diána (1989-) Tóth Ferenc (1980-) (molekuláris biológus) Miczi Márió Mótyán János András (1981-) (biokémikus, molekuláris biológus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM085400
035-os BibID:(cikkazonosító)113699
Első szerző:Csobán-Szabó Zsuzsa (PhD hallgató)
Cím:Protein-peptide based assay for the characterization of human blood coagulation factor XIII-A isopeptidase activity / Zsuzsa Csobán-Szabó, László Fésüs, Róbert Király
Dátum:2020
ISSN:0003-2697
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 600 (2020), p. 1-8. -
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Király Róbert (1975-) (biológus)
Pályázati támogatás:NKFI K129139
Egyéb
NKFI K120392
Egyéb
ÚNKP-19-4
Egyéb
Bolyai János Kutatási Ösztöndíj
MTA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040655
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites / Fehér Anita, Weber Irene T., Bagossi Péter, Boross Péter, Mahalingam Bhuvaneshwari, Louis John M., Copeland Terry D., Torshin Ivan Y., Harrison Robert W., Tözsér József
Dátum:2002
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The HIV-1 proteinase (PR) has proved to be a good target for antiretroviral therapy of AIDS, and various PR inhibitors are now in clinical use. However, there is a rapid selection of viral variants bearing mutations in the proteinase that are resistant to clinical inhibitors. Drug resistance also involves mutations of the nucleocapsid/p1 and p1/p6 cleavage sites of Gag, both in vitro and in vivo. Cleavages at these sites have been shown to be rate limiting steps for polyprotein processing and viral maturation. Furthermore, these sites show significant sequence polymorphism, which also may have an impact on virion infectivity. We have studied the hydrolysis of oligopeptides representing these cleavage sites with representative mutations found as natural variations or that arise as resistant mutations. Wild-type and five drug resistant PRs with mutations within or outside the substrate binding site were tested. While the natural variations showed either increased or decreased susceptibility of peptides toward the proteinases, the resistant mutations always had a beneficial effect on catalytic efficiency. Comparison of the specificity changes obtained for the various substrates suggested that the maximization of the van der Waals contacts between substrate and PR is the major determinant of specificity: the same effect is crucial for inhibitor potency. The natural nucleocapsid/p1 and p1/p6 sites do not appear to be optimized for rapid hydrolysis. Hence, mutation of these rate limiting cleavage sites can partly compensate for the reduced catalytic activity of drug resistant mutant HIV-1 proteinases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 269 : 16 (2002), p. 4114-4120. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Mahalingam, Bhuvaneshwari Louis, John M. Copeland, Terry D. Torshin, Ivan Y. Harrison, Robert W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM028732
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Probing the molecular program of apoptosis by cancer chemopreventive agents / Laszlo Fésüs, Zsuzsa Szondy, Ivan Uray
Dátum:1995
ISSN:0730-2312
Megjegyzések:This paper provides a rational molecular basis for studies intended to clarify the interactions between cancer chemopreventive agents and apoptosis, one of the natural forms of cell death that overlaps molecular mechanisms with other forms such as programmed cell death and specialized forms of physiological cell death. Molecular details of the process show the existence of distinct molecular pathways leading to the activation of critical effector elements (apoptosis gene products) functioning under the control of a network of negative regulatory elements. Dysregulation of either apoptosis or anti-apoptosis genes has a significant role in multistage carcinogenesis. Inhibition of apoptosis is one of the underlying mechanisms of the action of tumor promoters. The network of apoptosis and anti-apoptosis gene products provides multiple targets for compounds with cancer chemopreventive potential. Many data in the literature show initiating, potentiating or inhibitory effects of such compounds on apoptosis. However, the molecular mechanism of these effects is largely unknown. We initiated a series of studies using mouse thymocytes which undergo apoptosis through distinct molecular mechanisms after T-cell receptor activation (TCR pathway), following the addition of glucocorticoids (DEX pathway) or DNA damaging agents (p53 pathway). All trans-and 9-cis-retinoic acid induced apoptosis, elicited through the DEX pathway, inhibited the TCR pathway, and did not affect p53- initiated apoptosis. N-acetylcysteine can inhibit all forms. Sodium salicylate enhanced spontaneous cell death, decreased p53-dependent apoptosis, and did not affect the DEX and TCR pathways. These preliminary results, which show differential effects of the studied compounds on distinct molecular pathways of apoptosis, warrant further investigations in the effort to utilize the molecular elements of apoptosis in proper cancer chemoprevention, and find biochemical targets for apoptosis-related surrogate endpoint biomarker assays of chemoprevention.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Cellular Biochemistry. Supplement. - Suppl. 22 (1995), p. 151-161. -
További szerzők:Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Uray Iván Péter (1970-) (kutatóorvos)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM056377
Első szerző:Louis, John M.
Cím:Enhanced stability of monomer fold correlates with extreme drug resistance of HIV-1 protease / John M. Louis, József Tözsér, Julien Roche, Krisztina Matúz, Annie Aniana, Jane M. Sayer
Dátum:2013
ISSN:0006-2960
Megjegyzések:During treatment, mutations in HIV-1 protease (PR) are selected rapidly that confer resistance by decreasing affinity to clinical protease inhibitors (PIs). As these unique drug resistance mutations can compromise the fitness of the virus to replicate, mutations that restore conformational stability and activity while retaining drug resistance are selected on further evolution. Here we identify several compensating mechanisms by which an extreme drug-resistant mutant bearing 20 mutations (PR20) with >5-fold increased Kd and >4000-fold decreased affinity to the PI darunavir functions. (1) PR20 cleaves, albeit poorly, Gag polyprotein substrates essential for viral maturation. (2) PR20 dimer, which exhibits distinctly enhanced thermal stability, has highly attenuated autoproteolysis, thus likely prolonging its lifetime in vivo. (3) The enhanced stability of PR20 results from stabilization of the monomer fold. Both monomeric PR20(T26A) and dimeric PR20 exhibit Tm values 6-7.5 ?C higher than those for their PR counterparts. Two specific mutations in PR20, L33F and L63P at sites of autoproteolysis, increase the Tm of monomeric PR(T26A) by ~8 ?C, similar to PR20(T26A). However, without other compensatory mutations as seen in PR20, L33F and L63P substitutions, together, neither restrict autoproteolysis nor significantly reduce binding affinity to darunavir. To determine whether dimer stability contributes to binding affinity for inhibitors, we examined single-chain dimers of PR and PR(D25N) in which the corresponding identical monomer units were covalently linked by GGSSG sequence. Linking of the subunits did not appreciably change the ?Tm on inhibitor binding; thus stabilization by tethering appears to have little direct effect on enhancing inhibitor affinity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
HIV-1
Megjelenés:Biochemistry. - 52 : 43 (2013), p. 7678-7688. -
További szerzők:Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Roche, Julien Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Aniana, Annie Sayer, Jane M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM060609
Első szerző:Mádi András (biológus)
Cím:Biochemical characterization and localization of transglutaminase in wild-type and cell-death mutants of the nematode Caenorhabditis elegans / András Mádi, Mária Punyiczki, Massimo di Rao, Mauro Piacentini, László Fésüs
Dátum:1998
ISSN:0014-2956 1432-1033
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal of Biochemistry 253 : 3 (1998), p. 583-590. -
További szerzők:Punyiczki Mária Rao, Massimo di Piacentini, Mauro Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM006777
Első szerző:Mádi András (biológus)
Cím:High-throughput scintillation proximity assay for transglutaminase activity measurement / András Mádi, Levente Kárpáti, András Kovács, László Muszbek, László Fésüs
Dátum:2005
ISSN:0003-2697
Megjegyzések:Members of the transglutaminase enzyme family are involved in a broad range of biological phenomena, including haemostasis, apoptosis, semen coagulation, skin formation, and wound healing. A new and rapid method for measurement of transglutaminase activity is described in this article. The enzyme links tritium-labeled putrescine to biotinylated oligoglutamine, and the tritiated peptide is bound to a streptavidin-coated microtiter plate permanently covered by a thin layer of scintillant. Only the radioisotope incorporated into the peptide substrate is close enough to the scintillant molecules for photons to be produced. The signal generation depends on the transglutaminase activity, and it can be detected by appropriate light-measuring instrumentation without separation steps. The assay is sensitive, specific, linear at concentrations of tissue transglutaminase between 0.05 and 1.6m U/ml, and suitable for high-throughput measurements.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Animals
Biotin
Calcium
Dose-Response Relationship, Drug
Guanosine Triphosphate
Guinea Pigs
Kinetics
Mice
Peptides
Putrescine
Research Design
Scintillation Counting
Substrate Specificity
Transglutaminases
Megjelenés:Analytical Biochemistry. - 343 : 2 (2005), p. 256-262. -
További szerzők:Kárpáti Levente (1968-) (okleveles vegyész) Kovács András László (1969-) (biológus, biológia-kémia tanár) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040668
Első szerző:Mahalingam, Bhuvaneshwari
Cím:Crystal structures of HIV protease V82A and L90M mutants reveal changes in the indinavir-binding site / Mahalingam Bhuvaneshwari, Wang Yuan-Fang, Boross Peter I., Tozser Jozsef, Louis John M., Harrison Robert W., Weber Irene T.
Dátum:2004
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The crystal structures of the wild-type HIV-1 protease (PR) and the two resistant variants, PR(V82A) and PR(L90M), have been determined in complex with the antiviral drug, indinavir, to gain insight into the molecular basis of drug resistance. V82A and L90M correspond to an active site mutation and nonactive site mutation, respectively. The inhibition (K(i)) of PR(V82A) and PR(L90M) was 3.3- and 0.16-fold, respectively, relative to the value for PR. They showed only a modest decrease, of 10-15%, in their k(cat)/K(m) values relative to PR. The crystal structures were refined to resolutions of 1.25-1.4 A to reveal critical features associated with inhibitor resistance. PR(V82A) showed local changes in residues 81-82 at the site of the mutation, while PR(L90M) showed local changes near Met90 and an additional interaction with indinavir. These structural differences concur with the kinetic data.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 271 : 8 (2004), p. 1516-1524. -
További szerzők:Wang, Yuan-Fang Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Louis, John M. Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM075080
Első szerző:Moreira, Thais Garcias
Cím:Consumption of conjugated linoleic acid (CLA)-supplemented diet during colitis development ameliorates gut inflammation without causing steatosis in mice / Moreira Thais Garcias, Gomes-Santos Ana Cristina, Horta Laila Sampaio, Goncalves Mariana Camila, Santiago Andrezza Fernanda, Lauar Juliana Goncalves, dos Reis Daniela Silva, Castro-Junior Archimedes Barbosa, Lemos Luisa, Guimaraes Mauro, Aguilar Edenil Costa, Pap Attila, Amaral Joana Ferreira, Alvarez-Leite Jacqueline I., Cara Denise Carmona, Rezende Rafael Machado, Nagy Laszlo, Faria Ana Maria Caetano, Maioli Tatiani Uceli
Dátum:2018
ISSN:0955-2863
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Nutritional Biochemistry. - 57 (2018), p. 238-245. -
További szerzők:Gomes-Santos, Ana Cristina Horta, Laila Sampaio Goncalves, Mariana Camila Santiago, Andrezza Fernanda Lauar, Juliana Goncalves dos Reis, Daniela Silva Castro-Junior, Archimedes Barbosa Lemos, Luisa Guimaraes, Mauro Aguilar, Edenil Costa Pap Attila (1980-) (biológus) Amaral, Joana Ferreira Alvarez-Leite, Jacqueline I. Cara, Denise Carmona Rezende, Rafael Machado Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Faria, Ana Maria Caetano Maioli, Tatiani Uceli
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.