Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	bibKLT00007004
Első szerző:	Farkas Etelka (vegyész)
Cím:	Synthesis of chromogenic substrates of ga s-amylases on a cyclodextrin basis / Etelka Farkas, Lóránd Jánossy, János Harangi, Lili Kandra, András Lipták
Dátum:	1997
ISSN:	0008-6215
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Carbohydrate research. - 303 : 4 (1997), p. 407-415. -
További szerzők:	Jánossy Lóránd Harangi János (1950-) (biokémikus, kromatográfus) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	DOI A szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM079356
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Chemoenzymatic synthesis of 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside acceptor-products using glycogen phosphorylase b / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Pál Magda, Petró Marianna, Remenyik Judit, Lipták András
Dátum:	2001
ISSN:	0008-6215
Megjegyzések:	In the present work, we aimed at developing a chemoenzymatic procedure for the synthesis of β-maltooligosaccharide glycosides. The primer in the enzymatic reaction was 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside (G7-CNP), synthesised from β-cyclodextrin using a convenient chemical method. CNP-maltooligosaccharides of longer chain length, in the range of DP 8-11, were obtained by a transglycosylation reaction using α-d-glucopyranosyl-phosphate (G-1-P) as a donor. Detailed enzymological studies revealed that the conversion of G7-CNP catalysed by rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b (EC 2.4.1.1) could be controlled by acarbose and was highly dependent on the conditions of transglycosylation. More than 90% conversion of G7-CNP was achieved through a 10:1 donor-acceptor ratio. Tranglycosylation at 37 °C for 30 min with 10 U enzyme resulted in G8?12-CNP oligomers in the ratio of 22.8, 26.6, 23.2, 16.5, and 6.8%, respectively. The reaction pattern was investigated using an HPLC system. The preparative scale isolation of G8?11-CNP glycosides was achieved on a semipreparative HPLC column. The productivity of the synthesis was improved by yields up to 70-75%. The structures of the oligomers were confirmed by their chromatographic behaviours and MALDI-TOF MS data.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Maltooligosaccharide series Transglycosylation Glycogen phosphorylase b Chain elongation
Megjelenés:	Carbohydrate Research. - 333 : 2 (2001), p. 129-136. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pál Magda Petró Marianna Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	bibKLT00005339
Első szerző:	Kandra Lili (biokémikus)
Cím:	Action pattern of porcine pancreatic alpha-amylase on 3 different series of beta-maltooligosaccharide glycosides / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Etelka Farkas, András Lipták
Dátum:	1997
ISSN:	0008-6215
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Carbohydrate research. - 298 : 3 (1997), p. 237-242. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:	DOI A szerző által megadott URL
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM013253
Első szerző:	Mótyán János András (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:	Computer-aided subsite mapping of alpha-amylases / János A. Mótyán, Gyöngyi Gyémánt, János Harangi, Péter Bagossi
Dátum:	2011
Megjegyzések:	Subsite mapping is a crucial procedure in the characterization of alpha-amylases (EC 3.2.1.1), which are extensively used in starch-based industries and in diagnosis of pancreatic and salivary glands disorders. A computer-aided method has been developed for subsite mapping of alpha-amylases, which substitutes the difficult, expensive, and time-consuming experimental determination of action patterns to crystal structures based energy calculations. Interaction energies between enzymes and carbohydrate substrates were calculated after short energy minimization by a molecular mechanics program. A training set of wild type and mutant amylases with known experimental action patterns of 13 enzymes of wide range of origin was used to set up the procedure. Calculations for training set resulted in good correlation in case of subsite binding energies (r2 = 0.827-0.929) and bond cleavage frequencies (r2 = 0.727-0.835). A set of eight novel barley amylase 1 mutants was used to test our model. Subsite binding energies were predicted with r2 = 0.502 correlation coefficient, while bond cleavage frequency prediction resulted in r2 = 0.538. Our computer-aided procedure may supplement the experimental subsite mapping methods to predict and understand characteristic features of alpha-amylases.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban alpha-amylase subsite mapping binding energy bond cleavage frequency molecular modeling
Megjelenés:	Carbohydrate Research. - 346 : 3 (2011), p. 410-415. -
További szerzők:	Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Harangi János (1950-) (biokémikus, kromatográfus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: