CCL

Összesen 21 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM106837
035-os BibID:(scopus)85144182043 (wos)000899048500001
Első szerző:Caballero-Sánchez, Noemí (PhD hallgató)
Cím:Regenerative inflammation : When immune cells help to re-build tissues / Caballero-Sánchez Noemí, Alonso-Alonso Sergio, Nagy Laszlo
Dátum:2022
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - [Epub ahead of print] (2022). -
További szerzők:Alonso-Alonso, Sergio Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM086411
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:An in silico study of substrate preference for transglutaminase 2 / Csősz Éva, Bagossi Péter, Fésüs László
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 410-410. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM028040
Első szerző:Fésüs László (orvos biokémikus)
Cím:Cellular biochemistry of the multifunctional transglutaminase 2 : challenging issues and novel concepts / Fésüs László
Dátum:2011
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:The transglutaminase TG2 can do a lot more than just transamidation: it has multiple biochemical activities, appears in various cell compartments, and has been implicated in a broad range of cellular processes and pathologies. Decades after its discovery, this enigmatic protein still intrigues researchers. Some of the most recent and compelling findings concerning TG2 are reviewed in four minireivews in this issue of FEBS Journal
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Minireview series
Megjelenés:Febs Journal. - 278 : 24 (2011), p. 4703. -
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM062131
Első szerző:Gruet, Antoine
Cím:Fuzzy regions in an intrinsically disordered protein impair protein-protein interactions / Antoine Gruet, Marion Dosnon, David Blocquel, Joanna Brunel, Denis Gerlier, Rahul K. Das, Daniela Bonetti, Stefano Gianni, Monika Fuxreiter, Sonia Longhi, Christophe Bignon
Dátum:2016
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Journal 283 : 4 (2016), p. 576-594. -
További szerzők:Dosnon, Marion Blocquel, David Brunel, Joanna Gerlier, Denis Das, Rahul K. Bonetti, Daniela Gianni, Stefano Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Longhi, Sonia Bignon, Christophe
Pályázati támogatás:OTKA NN 106562
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM086387
Első szerző:Horváth Gábor
Cím:The structure of ErbB2 receptor : an energy transfer and molecular modeling study / Horváth Gábor, Bagossi Péter, Vereb György, Park J. W., Tőzsér József, Szöllősi János
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 221. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Vereb György (1965-) (absztraktok, könyvfejezetek) Park, John W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM069078
Első szerző:Joós Gergely
Cím:Macrophages engulfing apoptotic cells produce non-classical retinoids to enhance their phagocytic capacity / Joós Gergely, Sarang Zsolt, Garabuczi Éva, Rühl Ralph, Szondy Zsuzsa
Dátum:2014
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:FEBS JOURNAL 281 : Suppl. 1. (2014), p. 141. -
További szerzők:Sarang Zsolt (1976-) (mikrobiológus) Garabuczi Éva (1982-) (biokémikus, molekuláris biológus) Rühl, Ralph (1969-) (vegyész) Szondy Zsuzsanna (1959-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM098103
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Ca2+-binding sites of transglutaminase 2 revealed by site directed mutagenesis / R. Kiraly, E. Csosz, T. Kurtan, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:2007
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:FEBS Journal. - 274 : 1. Suppl. (2007), p. 167. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM086442
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Coeliac autoantibodies can enhance transamidating and inhibit GTPase activity of tissue transglutaminase / Király Róbert, Simon-Vecsei Zsófia Judit, Deményi T., Korponay-Szabó Ilma Rita, Fésüs László
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 411. -
További szerzők:Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Deményi Tamás Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM028037
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Protein transamidation by transglutaminase 2 in cells : a disputed Ca2+ -dependent action of a multifunctional protein / Király Róbert, Demény Máté Á., Fésüs László
Dátum:2011
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:Transglutaminase 2 (TG2) is the first described cellular member of an enzyme family catalyzing Ca2+-dependent transamidation of proteins. During the last two decades its additional enzymatic (GTP binding and hydrolysis, protein disulfide isomerase, protein kinase) and non-enzymatic (multiple interactions in protein scaffolds) activities, which do not require Ca2+, have been recognized. It became a prevailing view that TG2 is silent as a transamidase, except in extreme stress conditions, in the intracellular environment characterized by low Ca2+ and high GTP concentrations. To counter this presumption a critical review of the experimental evidence supporting the role of this enzymatic activity in cellular processes is provided. It includes the structural basis of TG2 regulation through non-canonical Ca2+ binding sites, mechanisms making it sensitive to low Ca2+ concentrations, techniques developed for the detection of protein transamidation in cells and examples of basic cellular phenomena as well as pathological conditions influenced by this irreversible post-translational protein modification.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Febs Journal. - 278 : 24 (2011), p. 4717-4739. -
További szerzők:Demény Máté Ágoston (1976-) (molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis molekuláris mechanizmusa
MRTNCT-2006-036032
EGYÉB
MRTNCT-2006-035624
EGYÉB
LSHB-CT-2007-037730
EGYÉB
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM007895
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Functional significance of five noncanonical Ca2+-binding sites of human transglutaminase 2 characterized by site-directed mutagenesis / Király Róbert, Csősz Éva, Kurtán Tibor, Antus Sándor, Szigeti Krisztián, Simon-Vecsei Zsófia, Korponay-Szabó Ilma Rita, Keresztessy Zsolt, Fésüs László
Dátum:2009
Megjegyzések:The multifunctional tissue transglutaminase 2 (TG2) has a four-domain structure with several Ca2+-regulated biochemical activities, including transglutamylation and GTP hydrolysis. The structure of the Ca2+-binding form of the human enzyme is not known, and its Ca2+-binding sites have not been fully characterized. By mutagenesis, we have targeted its active site Cys, three sites based on homology to Ca2+-binding residues of epidermal transglutaminase and factor XIIIa (S1?S3), and two regions with negative surface potentials (S4 and S5). CD spectroscopy, antibody-binding assay and GTPase activity measurements indicated that the amino acid substitutions did not cause major structural alterations. Calcium-45 equilibrium dialysis and isothermal calorimetric titration showed that both wildtype and active site-deleted enzymes (C277S) bind six Ca2+. Each of the S1?S5 mutants binds fewer than six Ca2+, S1 is a strong Ca2+-binding site, and mutation of one site resulted in the loss of more than one bound Ca2+, suggesting cooperativity among sites. All mutants were deficient in transglutaminase activity, and GTP inhibited remnant activities. Like those of the wild-type enzyme, the GTPase activities of the mutants were inhibited by Ca2+, except in the case of the S4 and S5 mutants, which exhibited increased activity. TG2 is the major autoantigen in celiac disease, and testing the reactivity of mutants with autoantibodies from celiac disease patients revealed that S4 strongly determines antigenicity. It can be concluded that five of the Ca2+-binding sites of TG2 influence its transglutaminase activity, two sites are involved in the regulation of GTPase activity, and one determines antigenicity for autoantibodies in celiac patients.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium binding
celiac epitope
GTPase activity
transglutaminase activity
transglutaminase 2 (tissue transglutaminase)
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 23 (2009), p. 7083-7096. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök) Szigeti Krisztián Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM007284
Első szerző:Kovács László (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Cím:Regulation of calpain B from Drosophila melanogaster by phosphorylation / Kovács L., Alexa A., Klement E., Kókai E., Tantos Á., Gógl G., Sperka T., Medzihradszky-Fölkl K., Tőzsér J., Dombrádi V., Friedrich P.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium-dependent protease
Drosophila melanogaster
enzyme kinetics
epidermal growth factor
protein kinase
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 17 (2009), p. 4959-4972. -
További szerzők:Alexa Anita (MTA) Klement Éva Kókai Endre (1971-) (biokémikus, biológus) Tantos Ágnes Gógl Gergő Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Medzihradszky-Fölkl Katalin Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Dombrádi Viktor (1953-) (biokémikus) Friedrich Péter
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM066424
Első szerző:Kristóf Endre (általános orvos)
Cím:Role of ICAM3 in the interaction between human macrophages and apoptotic neutrophil granulocytes / E. K. Kristóf, G. Zahuczky, L. Fésüs
Dátum:2011
ISSN:1742-464X
Megjegyzések:The daily clearance of billions of physiologically dying cells in the human body is performed safely mainly by the mononuclear phagocyte system Bridging molecules and receptors ? which recognize the dying cells ? show high redundancy and are linked to several intracellular signaling pathways. Our previous ♭Taq-Man Low Density Array' measurements predicted important role of many genes in phagocytosis, because their expression level heavily elevated during the early stage of the phagocytosis process. The four genes (ADORA2A, FPRL1, ICAM3, THBS1)with the most enhanced expression in human macrophages wereknocked-down by RNA interference which was controlled byWestern-blot and surface immunostaining at translational level. Significant decrease in phagocytic capacity was observed only after silencing ICAM3. Our goal was to investigate the role and interacting partners of ICAM3 transmembrane protein from both sides. Human monocytes were isolated from ♭buffy coats' of healthy blood by magnetic separation using CD14 human microbeads. To examine the phagocytic capacity of 5 day differentiated macrophages, apoptotic neutrophil granulocytes were isolated from human blood by Histopaque density-gradient centrifugation. The phagocytosis assay was performed using fluorescent labeled cells and the incorporated cell-rate was measured by flow cytometry, immediately after pre-incubation of macrophages or apoptotic cells with blocking antibodies. Significant reduction of phagocytosis was noticed after blocking ICAM3 from both sides while that of DC-SIGN, which is a cited receptor for ICAM3, did not influence the engulfment of apoptotic cells. ICAM-3 participates in the recognition of apoptotic neutrophils by macrophages from both sides not only as an adhesion molecule but also as an initiator of signaling pathways mediated by intracellular thyrosin kinases. To examine its interacting partners in this process further investigations have to be performed in the future.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Molekuláris Medicina
Megjelenés:FEBS Journal 278 : Suppl. 1 (2011), p. 138. -
További szerzők:Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Az apoptózis molekuláris mechanizmusa
NI 67877
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2